Aminoácido esencial
Un aminoácido esencial , o aminoácido indispensable , es un aminoácido que el organismo no puede sintetizar desde cero con la suficiente rapidez para satisfacer sus necesidades y, por lo tanto, debe obtenerse a través de la dieta. De los 21 aminoácidos comunes a todas las formas de vida, los nueve aminoácidos que los humanos no pueden sintetizar son valina , isoleucina , leucina , metionina , fenilalanina , triptófano , treonina , histidina y lisina . [1] [2]
Otros seis aminoácidos se consideran condicionalmente esenciales en la dieta humana, lo que significa que su síntesis puede verse limitada en condiciones fisiopatológicas especiales, como la prematuridad en el lactante o individuos con grave sufrimiento catabólico . [2] Estos seis son arginina , cisteína , glicina , glutamina , prolina y tirosina . Seis aminoácidos no son esenciales ( prescindibles ) en los seres humanos, lo que significa que pueden sintetizarse en cantidades suficientes en el cuerpo. Estos seis son alanina , ácido aspártico , asparagina , ácido glutámico , serina , [2] y selenocisteína (considerado el 21.º aminoácido). La pirrolisina (considerada el 22.º aminoácido), [3] que es proteinogénica solo en ciertos microorganismos, no es utilizada por la mayoría de los organismos, incluidos los humanos, y por lo tanto no es esencial para ellos.
El aminoácido limitante es el aminoácido esencial que está más lejos de satisfacer los requerimientos nutricionales. [4] Este concepto es importante al determinar la selección, el número y la cantidad de alimentos a consumir porque incluso cuando se satisface la proteína total y todos los demás aminoácidos esenciales, si no se satisface el aminoácido limitante, se considera que la comida está nutricionalmente limitada por ese aminoácido. [3]
Descripción general
| Básico | Condicionalmente esencial [5] [6] | No esencial |
|---|---|---|
| Histidina (H) | Arginina (R) | Alanina (A) |
| Isoleucina (I) | Cisteína (C) | Ácido aspártico (D) |
| Leucina (L) | Glutamina (Q) | Asparagina (N) |
| Lisina (K) | Glicina (G) | Ácido glutámico (E) |
| Metionina (M) | Prolina (P) | Serina (S) |
| Fenilalanina (F) | Tirosina (Y) | Selenocisteína (U) |
| Treonina (T) | Pirrolisina * (O) | |
| Triptófano (W) | ||
| Valina (V) |
(*) La pirrolisina , a veces considerada el "aminoácido 22", no es utilizada por el cuerpo humano. [7]
La esencialidad en los humanos
De los veinte aminoácidos comunes a todas las formas de vida (sin contar la selenocisteína ), los humanos no pueden sintetizar nueve: histidina , isoleucina , leucina , lisina , metionina , fenilalanina , treonina , triptófano y valina . Además, los aminoácidos arginina , cisteína , glutamina , glicina , prolina y tirosina se consideran condicionalmente esenciales , [8] lo que significa que poblaciones específicas que no la sintetizan en cantidades adecuadas, como los recién nacidos y las personas con hígados enfermos que no pueden sintetizar cisteína, deben obtener uno o más de estos aminoácidos condicionalmente esenciales de su dieta. [9] [10] Por ejemplo, el ciclo de la urea sintetiza suficiente arginina para satisfacer las necesidades de un adulto pero quizás no las de un niño en crecimiento. Los aminoácidos que deben obtenerse de la dieta se denominan aminoácidos esenciales .
Los eucariotas pueden sintetizar algunos de los aminoácidos a partir de otros sustratos . En consecuencia, solo un subconjunto de los aminoácidos utilizados en la síntesis de proteínas son nutrientes esenciales .
A partir de intermediarios del ciclo del ácido cítrico y otras vías
Los aminoácidos no esenciales se producen en el cuerpo. Las vías para la síntesis de aminoácidos no esenciales provienen de vías metabólicas básicas. La glutamato deshidrogenasa cataliza la aminación reductora de α-cetoglutarato a glutamato . En la síntesis de la mayoría de los aminoácidos tiene lugar una reacción de transaminación . En este paso, se establece la quiralidad del aminoácido. La alanina y el aspartato se sintetizan por la transaminación de piruvato y oxaloacetato , respectivamente. La glutamina se sintetiza a partir de NH4 + y glutamato, y la asparagina se sintetiza de forma similar. La prolina y la arginina derivan ambas del glutamato. La serina , formada a partir de 3-fosfoglicerato , que proviene de la glucólisis , es el precursor de la glicina y la cisteína . La tirosina se sintetiza por la hidroxilación de la fenilalanina , que es un aminoácido esencial.
Ingesta diaria recomendada
Calcular las necesidades diarias de aminoácidos indispensables ha resultado difícil; estas cifras han sufrido revisiones considerables durante los últimos 20 años. En la siguiente tabla se enumeran las cantidades diarias recomendadas actualmente en uso para los aminoácidos esenciales en los seres humanos adultos (a menos que se especifique lo contrario), junto con sus abreviaturas estándar de una letra.
| Aminoácido(s) esencial(es) (+ condicional(es)) | Ingesta diaria en mg por kg de masa corporal | ||
|---|---|---|---|
| OMS [11] | EE.UU. NAM [12] | FAO (2018) Los niños pequeños recuperan el terreno perdido [13] | |
| Histidina (H) | 10 | 14 | 66 |
| Isoleucina (I) | 20 | 19 | 95 |
| Leucina (L) | 39 | 42 | 198 |
| Lisina (K) | 30 | 38 | 183 |
| Metionina (M) + Cisteína (C) | 10,4 + 4,1 (14,5 en total) | 19 en total | 88 |
| Fenilalanina (F) + Tirosina (Y) | 25 (total) | 33 en total | 177 |
| Treonina (T) | 15 | 20 | 103 |
| Triptófano (W) | 4 | 5 | 29 |
| Valina (V) | 26 | 24 | 130 |
La ingesta diaria recomendada para niños de tres años o más es entre un 10% y un 20% más alta que los niveles de los adultos y la de los lactantes puede ser hasta un 150% más alta en el primer año de vida. Los lactantes y los niños en crecimiento siempre necesitan cisteína (o aminoácidos que contienen azufre), tirosina (o aminoácidos aromáticos) y arginina . [11] [14] La metionina y la cisteína se agrupan porque una de ellas se puede sintetizar a partir de la otra utilizando la enzima metionina S -metiltransferasa y el catalizador metionina sintasa . [15] La fenilalanina y la tirosina se agrupan porque una de ellas se puede sintetizar a partir de la otra utilizando la enzima fenilalanina/tirosina amoniaco-liasa . [16]
Requerimientos de aminoácidos y contenido de aminoácidos en los alimentos
Históricamente, los requerimientos de aminoácidos se determinaban calculando el balance entre la ingesta de nitrógeno en la dieta y el nitrógeno excretado en los desechos líquidos y sólidos, porque las proteínas representan el mayor contenido de nitrógeno en un cuerpo. Un balance positivo ocurre cuando se consume más nitrógeno del que se excreta, lo que indica que el cuerpo está utilizando parte del nitrógeno para construir proteínas. Un balance de nitrógeno negativo ocurre cuando se excreta más nitrógeno del que se consume, lo que indica que hay una ingesta insuficiente para que el cuerpo mantenga su salud. A los estudiantes de posgrado de la Universidad de Illinois se les alimentó con una dieta artificial para que hubiera un balance de nitrógeno ligeramente positivo. Luego se omitió un aminoácido y se registró el balance de nitrógeno. Si el balance continuaba siendo positivo, entonces ese aminoácido se consideraba no esencial. Si se producía un balance negativo, entonces ese aminoácido se restauraba lentamente hasta que se estabilizaba un balance de nitrógeno ligeramente positivo y se registraba la cantidad mínima. [17] [18]
Se utilizó un método similar para determinar el contenido proteico de los alimentos. Los sujetos de prueba fueron alimentados con una dieta que no contenía proteínas y se registraron las pérdidas de nitrógeno. Durante la primera semana o más hay una pérdida rápida de proteínas lábiles . Una vez que las pérdidas de nitrógeno se estabilizan, se determina que esta línea base es el mínimo requerido para el mantenimiento. Luego, los sujetos de prueba fueron alimentados con una cantidad medida del alimento en prueba. La diferencia entre el nitrógeno en ese alimento y las pérdidas de nitrógeno por encima de la línea base fue la cantidad que el cuerpo retuvo para reconstruir las proteínas. La cantidad de nitrógeno retenido dividido por la ingesta total de nitrógeno se denomina utilización neta de proteínas . La cantidad de nitrógeno retenido dividido por (la ingesta de nitrógeno menos la pérdida de nitrógeno por encima de la línea base) se denomina valor biológico y generalmente se da como un porcentaje. [18]
Las técnicas modernas utilizan la cromatografía de intercambio iónico para determinar el contenido real de aminoácidos de los alimentos. El USDA utilizó esta técnica en sus propios laboratorios para determinar el contenido de 7793 alimentos en 28 categorías. El USDA publicó la base de datos final en 2018 para el público. [19]
El aminoácido limitante depende de los requerimientos humanos y actualmente existen dos conjuntos de requerimientos humanos de fuentes autorizadas: uno publicado por la OMS [11] y el otro publicado por el USDA [12] .
| Basado en los requisitos de la OMS | Basado en los requisitos del USDA | ||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Categoría | Triptófano | Treonina | Isoleucina | Leucina | Lisina | Metionina + Cistina | Fenilalanina + Tirosina | Valina | Histidina | Triptófano | Treonina | Isoleucina | Leucina | Lisina | Metionina + Cistina | Fenilalanina + Tirosina | Valina | Histidina | |
| Alimentos nativos de Alaska y de los indios americanos | 4 | 0 | 0 | 10 | 4 | 0 | 0 | 15 | 0 | 7 | 2 | 0 | 3 | 6 | 5 | 0 | 0 | 10 | |
| Alimentos para bebés | 2 | 1 | 0 | 7 | 35 | 8 | 0 | 11 | 1 | 5 | 1 | 0 | 5 | 34 | 13 | 0 | 0 | 7 | |
| Productos horneados | 0 | 1 | 0 | 5 | 338 | 1 | 0 | 5 | 1 | 0 | 1 | 0 | 0 | 339 | 2 | 0 | 0 | 9 | |
| Productos de carne de vacuno | 276 | 0 | 6 | 2 | 0 | 0 | 0 | 649 | 2 | 289 | 1 | 0 | 176 | 6 | 300 | 0 | 159 | 4 | |
| Bebidas | 0 | 0 | 0 | 2 | 11 | 5 | 0 | 1 | 1 | 0 | 0 | 0 | 1 | 12 | 5 | 0 | 0 | 2 | |
| Cereales para el desayuno | 0 | 0 | 1 | 1 | 40 | 1 | 0 | 0 | 0 | 0 | 0 | 1 | 1 | 40 | 1 | 0 | 0 | 0 | |
| Cereales y pastas | 0 | 0 | 0 | 9 | 143 | 0 | 0 | 3 | 1 | 2 | 1 | 0 | 4 | 148 | 0 | 0 | 0 | 1 | |
| Productos lácteos y de huevo | 19 | 6 | 4 | 21 | 16 | 122 | 0 | 12 | 3 | 19 | 19 | 0 | 0 | 11 | 122 | 0 | 0 | 32 | |
| Comidas rápidas | 4 | 3 | 0 | 9 | 39 | 8 | 0 | 62 | 1 | 6 | 4 | 0 | 10 | 82 | 15 | 0 | 1 | 8 | |
| Grasas y aceites | 0 | 0 | 0 | 4 | 4 | 4 | 0 | 0 | 0 | 0 | 0 | 0 | 0 | 2 | 4 | 0 | 0 | 6 | |
| Productos de pescado y marisco | 3 | 3 | 0 | 15 | 0 | 0 | 0 | 228 | 0 | 5 | 3 | 0 | 174 | 0 | 0 | 0 | 0 | 67 | |
| Frutas y jugos de frutas | 15 | 0 | 9 | 54 | 12 | 31 | 3 | 3 | 14 | 15 | 1 | 7 | 40 | 11 | 35 | 3 | 1 | 28 | |
| Cordero | 10 | 0 | 5 | 254 | 3 | 2 | 0 | 155 | 0 | 10 | 0 | 2 | 207 | 9 | 112 | 0 | 2 | 87 | |
| Legumbres y productos derivados | 0 | 0 | 0 | 1 | 26 | 154 | 0 | 22 | 0 | 0 | 0 | 0 | 1 | 27 | 175 | 0 | 0 | 0 | |
| Comidas | 1 | 0 | 0 | 1 | 15 | 0 | 0 | 14 | 0 | 2 | 2 | 0 | 2 | 24 | 0 | 0 | 1 | 0 | |
| Productos de frutos secos y semillas | 0 | 0 | 1 | 24 | 96 | 8 | 0 | 0 | 0 | 0 | 0 | 1 | 13 | 103 | 10 | 0 | 0 | 2 | |
| Productos de cerdo | 11 | 0 | 1 | 54 | 0 | 2 | 0 | 249 | 0 | 20 | 0 | 0 | 197 | 0 | 73 | 0 | 15 | 12 | |
| Productos avícolas | 6 | 12 | 6 | 58 | 1 | 0 | 0 | 287 | 0 | 36 | 22 | 0 | 167 | 5 | 8 | 0 | 99 | 33 | |
| Comidas de restaurante | 0 | 9 | 3 | 14 | 24 | 3 | 0 | 41 | 1 | 1 | 25 | 0 | 9 | 33 | 12 | 0 | 0 | 15 | |
| Embutidos y fiambres | 5 | 0 | 1 | 31 | 0 | 2 | 0 | 78 | 0 | 14 | 11 | 1 | 68 | 1 | 11 | 0 | 4 | 7 | |
| Bocadillos | 2 | 0 | 0 | 6 | 83 | 6 | 0 | 4 | 1 | 2 | 1 | 0 | 6 | 81 | 9 | 0 | 0 | 3 | |
| Sopas | 0 | 0 | 2 | 7 | 10 | 28 | 0 | 7 | 0 | 0 | 0 | 0 | 1 | 21 | 31 | 0 | 0 | 1 | |
| Especias y hierbas | 3 | 0 | 0 | 6 | 11 | 3 | 0 | 1 | 1 | 3 | 2 | 0 | 3 | 12 | 4 | 0 | 0 | 1 | |
| Dulces | 0 | 1 | 0 | 3 | 17 | 47 | 0 | 1 | 2 | 0 | 1 | 0 | 1 | 17 | 47 | 0 | 0 | 5 | |
| Verduras y productos vegetales | 7 | 0 | 8 | 238 | 114 | 199 | 0 | 18 | 19 | 13 | 28 | 0 | 112 | 144 | 246 | 0 | 2 | 58 | |
Calidad de la proteína
Se han hecho varios intentos para expresar la "calidad" o el "valor" de varios tipos de proteínas. Las medidas incluyen el valor biológico , la utilización neta de proteínas , el índice de eficiencia proteica , la puntuación de aminoácidos corregida por digestibilidad proteica y el concepto de proteínas completas . Estos conceptos son importantes en la industria ganadera , porque la falta relativa de uno o más de los aminoácidos esenciales en los alimentos para animales tendría un efecto limitante en el crecimiento y, por lo tanto, en la tasa de conversión alimenticia . Por lo tanto, se pueden alimentar varios alimentos en combinación para aumentar la utilización neta de proteínas, o se puede agregar un suplemento de un aminoácido individual (metionina, lisina, treonina o triptófano) al alimento.
Proteína por caloría
El contenido de proteínas en los alimentos se mide a menudo en proteínas por porción en lugar de proteínas por caloría. Por ejemplo, el USDA enumera 6 gramos de proteína por huevo entero grande (una porción de 50 gramos) en lugar de 84 mg de proteína por caloría (71 calorías en total). [20] A modo de comparación, hay 2,8 gramos de proteína en una porción de brócoli crudo (100 gramos) u 82 mg de proteína por caloría (34 calorías en total), o el Valor Diario de 47,67 g de proteína después de comer 1.690 g de brócoli crudo al día a 574 calorías. [21] Un huevo contiene 12,5 g de proteína por cada 100 g, pero 4 mg más de proteína por caloría, o el VD de proteína después de 381 g de huevo, que es de 545 calorías. [22] No se tiene en cuenta la proporción de aminoácidos esenciales (la calidad de la proteína), de hecho, uno necesitaría comer más de 3 kg de brócoli al día para tener un perfil proteico saludable, y casi 6 kg para obtener suficientes calorías. [21] Se recomienda que los humanos adultos obtengan entre el 10 y el 35 % de sus 2000 calorías al día en forma de proteínas. [23]
Proteínas completas en animales no humanos
Los científicos sabían desde principios del siglo XX que las ratas no podían sobrevivir con una dieta cuya única fuente de proteína fuera la zeína , que proviene del maíz , pero se recuperaban si se las alimentaba con caseína de la leche de vaca. Esto llevó a William Cumming Rose al descubrimiento del aminoácido esencial treonina . [24] Mediante la manipulación de las dietas de roedores, Rose pudo demostrar que diez aminoácidos son esenciales para las ratas: lisina , triptófano , histidina , fenilalanina , leucina , isoleucina , metionina , valina y arginina , además de la treonina. El trabajo posterior de Rose demostró que ocho aminoácidos son esenciales para los seres humanos adultos, siendo la histidina también esencial para los bebés. Estudios a más largo plazo establecieron que la histidina también es esencial para los humanos adultos. [25]
Intercambiabilidad
La distinción entre aminoácidos esenciales y no esenciales no está del todo clara, ya que algunos aminoácidos pueden producirse a partir de otros. Los aminoácidos que contienen azufre , metionina y homocisteína , pueden convertirse entre sí, pero ninguno puede sintetizarse de novo en los seres humanos. Del mismo modo, la cisteína puede producirse a partir de la homocisteína, pero no puede sintetizarse por sí sola. Por lo tanto, por conveniencia, los aminoácidos que contienen azufre a veces se consideran un solo grupo de aminoácidos nutricionalmente equivalentes, al igual que el par de aminoácidos aromáticos , fenilalanina y tirosina . Del mismo modo, la arginina , la ornitina y la citrulina , que son interconvertibles por el ciclo de la urea , se consideran un solo grupo. [ cita requerida ]
Efectos de la deficiencia
Si uno de los aminoácidos esenciales no está disponible en las cantidades requeridas, la síntesis de proteínas se inhibirá, independientemente de la disponibilidad de los otros aminoácidos. [2] Se ha demostrado que la deficiencia de proteínas afecta a todos los órganos del cuerpo y a muchos de sus sistemas, por ejemplo, afectando al desarrollo cerebral en bebés y niños pequeños; inhibiendo el mantenimiento del sistema inmunológico, aumentando el riesgo de infección; afectando la función y la permeabilidad de la mucosa intestinal , reduciendo así la absorción y aumentando la vulnerabilidad a las enfermedades sistémicas ; e impactando en la función renal. [2] Los signos físicos de la deficiencia de proteínas incluyen edema , retraso del crecimiento en bebés y niños, musculatura pobre, piel opaca y cabello fino y frágil. Los cambios bioquímicos que reflejan la deficiencia de proteínas incluyen albúmina sérica baja y transferrina sérica baja . [2]
Los aminoácidos esenciales en la dieta humana se establecieron en una serie de experimentos dirigidos por William Cumming Rose . Los experimentos implicaron dietas elementales para estudiantes de posgrado varones sanos. Estas dietas consistían en almidón de maíz , sacarosa , grasa de mantequilla sin proteínas, aceite de maíz , sales inorgánicas, las vitaminas conocidas , un "caramelo" marrón grande hecho de extracto de hígado aromatizado con aceite de menta (para suministrar cualquier vitamina desconocida) y mezclas de aminoácidos individuales altamente purificados. La principal medida de resultado fue el balance de nitrógeno . Rose notó que los síntomas de nerviosismo, agotamiento y mareos se encontraron en mayor o menor medida siempre que los sujetos humanos fueron privados de un aminoácido esencial. [17]
La deficiencia de aminoácidos esenciales debe distinguirse de la desnutrición proteico-energética , que puede manifestarse como marasmo o kwashiorkor . El kwashiorkor se atribuía antiguamente a la deficiencia pura de proteínas en individuos que consumían suficientes calorías ("síndrome del bebé de azúcar"). Sin embargo, esta teoría ha sido cuestionada por el hallazgo de que no hay diferencia en las dietas de los niños que desarrollan marasmo en comparación con los que desarrollan kwashiorkor. [26] Aún así, por ejemplo, en las Ingestas Dietéticas de Referencia (IDR) mantenidas por el USDA , la falta de uno o más de los aminoácidos esenciales se describe como desnutrición proteico-energética . [2]
Véase también
- Ácido graso esencial
- Genes esenciales
- Lista de aminoácidos estándar
- Dieta baja en proteínas , Dieta alta en proteínas
- Medicina ortomolecular
- Aminoácido cetogénico
- Aminoácido glucogénico
Referencias
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Enlaces externos
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- Perfiles de aminoácidos de algunos alimentos comunes en Virginia Tech .
- Expresiones moleculares: la colección de aminoácidos de la Universidad Estatal de Florida . Incluye información detallada y fotografías de cristales de cada aminoácido.
- vProtein, una herramienta de software en línea para analizar los perfiles de aminoácidos esenciales de alimentos vegetales individuales y en pares según los requerimientos humanos.
