Colágeno, tipo X, alfa 1
Proteína que se encuentra en los humanos
COL10A1
Estructuras disponibles
APBúsqueda de ortólogos: PDBe RCSB
Identificadores
AliasCOL10A1 , cadena alfa 1 de colágeno tipo X
Identificaciones externasOMIM : 120110; MGI : 88445; HomoloGene : 55466; Tarjetas genéticas : COL10A1; OMA :COL10A1 - ortólogos
Ortólogos
EspeciesHumanoRatón
Entre

1300

12813

Conjunto

ENSG00000123500

ENSMUSG00000039462

Protección unificada

Q03692

Q05306

RefSeq (ARNm)

Número de modelo_000493

Número nuevo_009925

RefSeq (proteína)

NP_000484

NP_034055

Ubicación (UCSC)Crónicas 6:116.12 – 116.16 MbCrónicas 10:34.27 – 34.27 Mb
Búsqueda en PubMed[3][4]
Wikidatos
Ver/Editar humanoVer/Editar ratón

La cadena de colágeno alfa-1(X) es una proteína que en los humanos es miembro de la familia del colágeno codificada por el gen COL10A1 . [5] [6]

Este gen codifica la cadena alfa del colágeno tipo X, un colágeno de cadena corta expresado por los condrocitos hipertróficos durante la osificación endocondral . A diferencia del colágeno tipo VIII, el otro colágeno de cadena corta, el colágeno tipo X es un homotrímero. El colágeno tipo X tiene un dominio de colágeno triple helicoidal corto flanqueado por los dominios NC2 N-terminal y NC1 C-terminal. El dominio NC1 C-terminal tiene una estructura similar a la del complemento C1q. El colágeno X forma complejos hexaméricos a través de la asociación de regiones NC1. [7] Las mutaciones en este gen están asociadas con la condrodisplasia metafisaria tipo Schmid (SMCD) y la displasia espondilometafisaria tipo japonesa (SMD). [6]

DDR2 es un receptor de colágeno para ello. [8]

Estudios recientes sobre la detección temprana del cáncer de colon han identificado los niveles de proteína COL10A1 en suero como un posible candidato a biomarcador diagnóstico para detectar tanto lesiones de adenoma como tumores. [9]

El colágeno alfa-1(X) sufre una degradación en la placa de crecimiento activa, liberando una región NC1 intacta con una pequeña cantidad de región colágena adherida. Este subproducto de la degradación se ha considerado CXM y tiene potencial para ser un biomarcador útil para evaluar la velocidad de crecimiento en tiempo real en niños y la curación de fracturas en adultos. [10]

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000123500 – Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000039462 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia PubMed de ratón:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU . .
  5. ^ Apte S, Mattei MG, Olsen BR (julio de 1991). "Clonación del ADN del colágeno alfa 1(X) humano y localización del gen COL10A1 en la región q21-q22 del cromosoma humano 6". FEBS Lett . 282 (2): 393–6. doi : 10.1016/0014-5793(91)80521-4 . PMID  2037056. S2CID  6753444.
  6. ^ ab "Gen Entrez: colágeno COL10A1, tipo X, alfa 1 (condrodisplasia metafisaria de Schmid)".
  7. ^ Kwan y otros, 2005
  8. ^ Leitinger B, Kwan AP (agosto de 2006). "El receptor de dominio discoidina DDR2 es un receptor para el colágeno tipo X". Matrix Biol . 25 (6): 355–64. doi :10.1016/j.matbio.2006.05.006. PMID  16806867.
  9. ^ Solé X, Crous-Bou M, Cordero D, Olivares D, Guinó E, Sanz-Pamplona R, Rodriguez-Moranta F, Sanjuan X, de Oca J, Salazar R, Moreno V (septiembre de 2014). "Descubrimiento y validación de nuevos biomarcadores potenciales para la detección temprana del cáncer de colon". MÁS UNO . 9 (9): e106748. Código Bib : 2014PLoSO...9j6748S. doi : 10.1371/journal.pone.0106748 . PMC 4162553 . PMID  25215506. 
  10. ^ Coghlan, Ryan F.; Oberdorf, Jon A.; Sienko, Susan; Aiona, Michael D.; Boston, Bruce A.; Connelly, Kara J.; Bahney, Chelsea; Larouche, Jeremie; Almubarak, Sarah M.; Coleman, Daniel T.; Girkontaite, Irute; von Der Mark, Klaus; Lunstrum, Gregory P.; Horton, William A. (2017). "Un fragmento de degradación del colágeno tipo X es un marcador en tiempo real de la velocidad de crecimiento óseo". Science Translational Medicine . 9 (419): eaan4669. doi :10.1126/scitranslmed.aan4669. PMC 6516194 . PMID  29212713. 

Lectura adicional

  • Kuivaniemi H, Tromp G, Prockop DJ (1997). "Las mutaciones en los colágenos fibrilares (tipos I, II, III y XI), el colágeno asociado a fibrillas (tipo IX) y el colágeno formador de redes (tipo X) causan un espectro de enfermedades de los huesos, cartílagos y vasos sanguíneos". Hum. Mutat . 9 (4): 300–15. doi : 10.1002/(SICI)1098-1004(1997)9:4<300::AID-HUMU2>3.0.CO;2-9 . PMID  9101290. S2CID  6890740.
  • Kirsch T, Pfäffle M (1992). "Unión selectiva de la anclarina CII (anexina V) al colágeno tipo II y X y a la condrocalcina (C-propéptido del colágeno tipo II). Implicaciones para la función de anclaje entre vesículas de matriz y proteínas de matriz". FEBS Lett . 310 (2): 143–7. doi : 10.1016/0014-5793(92)81316-E . PMID  1397263. S2CID  9498732.
  • Reichenberger E, Beier F, LuValle P, et al. (1992). "Organización genómica y secuencia completa de ADNc del colágeno X humano". FEBS Lett . 311 (3): 305–10. doi : 10.1016/0014-5793(92)81126-7 . PMID  1397333. S2CID  12022346.
  • Apte SS, Seldin MF, Hayashi M, Olsen BR (1992). "Clonación de los genes de colágeno tipo X humano y de ratón y mapeo del gen de colágeno tipo X de ratón al cromosoma 10". Eur. J. Biochem . 206 (1): 217–24. doi : 10.1111/j.1432-1033.1992.tb16919.x . PMID  1587271.
  • Reichenberger E, Aigner T, von der Mark K, et al. (1992). "Estudios de hibridación in situ sobre la expresión de colágeno tipo X en cartílago fetal humano". Desarrollo. Biol . 148 (2): 562–72. doi :10.1016/0012-1606(91)90274-7. PMID  1743401.
  • Thomas JT, Cresswell CJ, Rash B, et al. (1992). "El gen X del colágeno humano. Secuencia traducida primaria completa y localización cromosómica". Biochem. J . 280 (3): 617–23. doi :10.1042/bj2800617. PMC  1130499 . PMID  1764025.
  • Bonaventure J, Chaminade F, Maroteaux P (1995). "Las mutaciones en tres subdominios de la región carboxiterminal del colágeno tipo X son responsables de la mayoría de las displasias metafisarias de Schmid". Hum. Genet . 96 (1): 58–64. doi :10.1007/BF00214187. PMID  7607655. S2CID  20888881.
  • McIntosh I, Abbott MH, Francomano CA (1995). "Concentración de mutaciones que causan condrodisplasia metafisaria de Schmid en el dominio no colágeno C-terminal del colágeno tipo X". Hum. Mutat . 5 (2): 121–5. doi :10.1002/humu.1380050204. PMID  7749409. S2CID  26291298.
  • Chan D, Cole WG, Rogers JG, Bateman JF (1995). "El ensamblaje de multímeros de colágeno tipo X in vitro se ve impedido por una mutación de Gly618 a Val en el dominio alfa 1(X) NC1, lo que da lugar a condrodisplasia metafisaria de Schmid". J. Biol. Chem . 270 (9): 4558–62. doi : 10.1074/jbc.270.9.4558 . PMID  7876225.
  • McIntosh I, Abbott MH, Warman ML, et al. (1994). "Mutaciones adicionales del colágeno tipo X confirman que COL10A1 es el locus de condrodisplasia metafisaria de Schmid". Hum. Mol. Genet . 3 (2): 303–7. doi :10.1093/hmg/3.2.303. PMID  8004099.
  • Dharmavaram RM, Elberson MA, Peng M, et al. (1994). "Identificación de una mutación en el colágeno tipo X en una familia con condrodisplasia metafisaria de Schmid". Hum. Mol. Genet . 3 (3): 507–9. doi :10.1093/hmg/3.3.507. PMID  8012364.
  • Warman ML, Abbott M, Apte SS, et al. (1993). "Una mutación de colágeno tipo X causa condrodisplasia metafisaria de Schmid". Nat. Genet . 5 (1): 79–82. doi :10.1038/ng0993-79. PMID  8220429. S2CID  196834.
  • Wallis GA, Rash B, Sweetman WA, et al. (1994). "Las sustituciones de aminoácidos de residuos conservados en el dominio carboxilo-terminal de la cadena alfa 1(X) del colágeno tipo X ocurren en dos familias no relacionadas con condrodisplasia metafisaria tipo Schmid". Am. J. Hum. Genet . 54 (2): 169–78. PMC  1918153. PMID  8304336 .
  • Pokharel RK, Alimsardjono H, Uno K, et al. (1996). "Una nueva mutación que sustituye el triptófano por arginina en el dominio carboxilo-terminal, no colagenoso del colágeno X en un caso de condrodisplasia metafisaria de Schmid". Biochem. Biophys. Res. Commun . 217 (3): 1157–62. doi :10.1006/bbrc.1995.2890. hdl : 20.500.14094/D1001967 . PMID  8554571.
  • Wallis GA, Rash B, Sykes B, et al. (1996). "Las mutaciones dentro del gen que codifica la cadena alfa 1 (X) del colágeno tipo X (COL10A1) causan condrodisplasia metafisaria tipo Schmid pero no varias otras formas de condrodisplasia metafisaria". J. Med. Genet . 33 (6): 450–7. doi :10.1136/jmg.33.6.450. PMC  1050629 . PMID  8782043.
  • Stratakis CA, Orban Z, Burns AL, et al. (1997). "Análisis de huellas digitales didesoxigénicas (ddF) del gen del colágeno tipo X (COL10A1) e identificación de una nueva mutación (S671P) en una familia con condrodisplasia metafisaria de Schmid". Biochem. Mol. Med . 59 (2): 112–7. doi : 10.1006/bmme.1996.0075 . PMID  8986632.
  • Beier F, Eerola I, Vuorio E, et al. (1997). "Variabilidad en las secuencias promotoras e intrónicas de los genes del colágeno tipo X de humanos, ratones y pollos". Matrix Biol . 15 (6): 415–22. doi :10.1016/S0945-053X(96)90160-2. PMID  9049979.
  • Ikegawa S, Nakamura K, Nagano A, et al. (1997). "Mutaciones en el dominio globular N-terminal del gen del colágeno tipo X (COL10A1) en pacientes con condrodisplasia metafisaria de Schmid". Hum. Mutat . 9 (2): 131–5. doi : 10.1002/(SICI)1098-1004(1997)9:2<131::AID-HUMU5>3.0.CO;2-C . PMID  9067753. S2CID  22871274.


Icono de trozo

Este artículo sobre un gen del cromosoma humano 6 es un esbozo . Puedes ayudar a Wikipedia expandiéndolo.

Obtenido de "https://es.wikipedia.org/w/index.php?title=Colágeno,_tipo_X,_alfa_1&oldid=1195783468"