Troponina I
Proteína muscular
Troponina T
Prueba deTroponina
LOINC14890-5
Representación de la banda del complejo nuclear de troponina del corazón humano (núcleo de 52 kDa) en forma saturada de calcio. Azul = troponina C; verde = troponina I; magenta = troponina T. [1]
Troponina

La troponina I es una proteína de la familia de los músculos cardíaco y esquelético . Forma parte del complejo proteico de la troponina , donde se une a la actina en los miofilamentos delgados para mantener en su lugar el complejo actina-tropomiosina. La troponina I impide que la miosina se una a la actina en el músculo relajado. Cuando el calcio se une a la troponina C, provoca cambios conformacionales que conducen a la dislocación de la troponina I. Posteriormente, la tropomiosina abandona el sitio de unión de la miosina en la actina, lo que conduce a la contracción del músculo. La letra I se le asigna debido a su carácter inhibidor. Es un marcador útil en el diagnóstico de laboratorio del ataque cardíaco. [2] Se presenta en diferentes concentraciones plasmáticas, pero en las mismas circunstancias que la troponina T: se puede realizar cualquiera de las pruebas para confirmar el daño del músculo cardíaco y los laboratorios suelen ofrecer una prueba u otra. [3]

En los seres humanos se expresan tres parálogos con patrones de expresión únicos y específicos de tejido, que se enumeran a continuación con sus ubicaciones y accesiones OMIM :

  • Troponina I, isoforma de contracción lenta del músculo esquelético, TNNI1 (1q31.3, 191042)
  • Troponina I, isoforma TNNI2 (11p15.5, 191043) del músculo esquelético de contracción rápida
  • Troponina cardíaca I, TNNI3 (19q13.4, 191044)

cTnI

La troponina cardíaca I, a menudo denominada cTnI, se presenta en el tejido muscular cardíaco mediante una única isoforma con un peso molecular de 23,9 kDa. Consta de 209 residuos de aminoácidos. El pI teórico de cTnI es 9,05. [4] La cTnI se diferencia de otras troponinas debido a su extensión N-terminal de 26 aminoácidos. Esta extensión contiene dos serinas, los residuos 23 y 24, que son fosforiladas por la proteína quinasa A en respuesta a la estimulación beta-adrenérgica y son importantes para aumentar la respuesta inotrópica. [5] La fosforilación de cTnI cambia la conformación de la proteína y modifica su interacción con otras troponinas, así como la interacción con los anticuerpos anti-TnI. Estos cambios alteran la respuesta del miofilamento al calcio y son de interés para el tratamiento de la insuficiencia cardíaca. El monitoreo de reacciones múltiples de cTnI humana ha revelado que hay 14 sitios de fosforilación y el patrón de fosforilación observado en estos sitios cambia en respuesta a la enfermedad. [6] Se ha demostrado que cTnI es fosforilado por la proteína quinasa A, la proteína quinasa C , la proteína quinasa G y la quinasa 3 activada por p21 . [7]

Una parte importante de la cTnI liberada en el torrente sanguíneo del paciente se fosforila. [8] Durante más de 15 años, la cTnI se ha considerado un marcador fiable de la lesión del tejido muscular cardíaco. Se considera que es más sensible y significativamente más específica en el diagnóstico del infarto de miocardio que el " marcador de oro " de las últimas décadas, la CK-MB , así como las isoenzimas creatina quinasa total , mioglobina y lactato deshidrogenasa .

La troponina I no es completamente específica del daño miocárdico secundario a un infarto. Otras causas de elevación de la troponina I incluyen la insuficiencia renal crónica , la insuficiencia cardíaca , la hemorragia subaracnoidea y la embolia pulmonar . [9] [10]

En medicina veterinaria, se ha observado un aumento de cTnI a partir del daño miocárdico después de la toxicidad del ionóforo en el ganado. [11]

Prueba de troponina I de alta sensibilidad

La prueba de troponina I de alta sensibilidad es un inmunoensayo de micropartículas de quimioluminiscencia que se utiliza para determinar cuantitativamente la troponina I cardíaca en plasma y suero humanos. La prueba se puede utilizar para ayudar a diagnosticar el infarto de miocardio, como marcador pronóstico en pacientes con síndrome coronario agudo y para identificar el riesgo ( bajo, moderado y elevado ) de futuras enfermedades cardiovasculares como infarto de miocardio, insuficiencia cardíaca, accidente cerebrovascular isquémico, revascularización coronaria y muerte cardiovascular en personas asintomáticas. [12] [13] [14] [15] [16]

Se ha demostrado que la troponina I de alta sensibilidad tiene un rendimiento clínico superior al de la troponina T de alta sensibilidad en pacientes con insuficiencia renal [17] y enfermedad del músculo esquelético. [18] [19] Tampoco se ve afectada por el ritmo diurno, lo que es importante cuando la prueba se utiliza como herramienta de detección de ECV . [20]

Uso pronóstico

La base de la prevención moderna de la ECV reside en el pronóstico del riesgo de desarrollo de infarto de miocardio, accidente cerebrovascular o insuficiencia cardíaca en el futuro. Actualmente, la mayoría de los modelos de pronóstico del riesgo cardiovascular (escala europea SCORE, escala de Framingham, etc.) se basan en la evaluación de los factores de riesgo tradicionales de la ECV. Este sistema de estratificación es indirecto y tiene varias limitaciones, entre las que se incluye la predicción inexacta de los riesgos. [21] Estas escalas de riesgo dependen en gran medida de la edad de la persona. Los datos de investigación muestran que la prueba de troponina I de alta sensibilidad permite una mayor precisión en la determinación del grupo de riesgo cardiovascular del individuo, si se utiliza junto con los resultados de exámenes clínicos y diagnósticos.

  • La prueba de troponina I de alta sensibilidad puede ayudar a identificar de forma proactiva a individuos con alto riesgo cardiovascular mucho antes de que aparezcan los síntomas. [21] [22] Cuanto mayor sea el nivel de troponina I en individuos asintomáticos, mayor será la probabilidad de lesión miocárdica subclínica.
  • Proporciona una mayor precisión a la hora de identificar a personas con bajo riesgo de ECV. [22] [21]
  • La troponina I es un biomarcador que responde a las intervenciones terapéuticas. Se ha demostrado que la reducción de los niveles de troponina I reduce el riesgo de sufrir ECV en el futuro. [23] [24] [25]
  • La troponina I de alta sensibilidad se utiliza como herramienta de detección para evaluar el riesgo cardiovascular de una persona y tiene el potencial de reducir la creciente carga de costos del sistema de atención de la salud. [26]

La eficacia de la nueva prueba ha sido confirmada por datos recogidos en estudios internacionales con la participación de más de 100.000 sujetos. [27]

La capacidad de la troponina I de alta sensibilidad para identificar el riesgo cardiovascular de un individuo asintomático permite a los médicos utilizarla en la práctica ambulatoria durante controles preventivos, exámenes de salud complejos o exámenes de pacientes con factores de riesgo conocidos. Saber a qué grupo de riesgo cardiovascular pertenece una persona permite a los médicos determinar rápidamente las tácticas de atención al paciente mucho antes de que aparezcan los síntomas y prevenir resultados adversos.

Indicaciones para la prueba

Se recomienda la prueba de troponina I de alta sensibilidad para mujeres y hombres asintomáticos para evaluar y estratificar su riesgo cardiovascular.

Es posible que las personas tengan o no factores de riesgo cardiovascular conocidos:

  1. hipertensión;
  2. obesidad;
  3. factores congénitos, antecedentes de enfermedades cardiovasculares;
  4. prediabetes, diabetes;
  5. estilo de vida sedentario;
  6. síndrome metabólico;
  7. dislipidemia;
  8. de fumar.

La incorporación de la prueba de troponina I de alta sensibilidad en la detección inicial mejorará la predicción de futuros eventos CV y ​​ayudará a las personas a cumplir mejor con los cambios de estilo de vida y la posible medicación recomendada por su médico.

Este podría ser un paso adelante para la medicina preventiva personalizada, siendo especialmente relevante a nivel individual, cuando los médicos necesitan sopesar la importancia de cada factor de riesgo y determinar si la persona necesita terapia además de consejos sobre el estilo de vida.

La frecuencia exacta de los exámenes no está predeterminada; depende del caso específico, la categoría de riesgo y las características individuales de cada paciente. La prueba puede agregarse a los programas de revisión o usarse como prueba complementaria junto con otros hallazgos clínicos y diagnósticos. [25]

Historia

La troponina fue descubierta en 1965. Inicialmente se la denominó componente proteico del aparato miofibrilar cardíaco, pero más tarde se la rebautizó como troponina. En 1971, Grieser y Gergely demostraron que el complejo de troponina consta de tres componentes, que, teniendo en cuenta sus propiedades específicas, se denominaron TnC, TnI y TnT. Durante los diez años siguientes, varios grupos de investigadores comenzaron a demostrar interés en la investigación de la troponina y el conocimiento de estas proteínas aumentó rápidamente. Cuando, finalmente, se determinaron las secuencias de aminoácidos de las isoformas de troponina, apareció la oportunidad de investigar regiones funcionalmente significativas. [28]

Véase también

Referencias

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