TRIO (gen)

TRÍO
Estructuras disponibles
AP	Búsqueda de ortólogos: PDBe RCSB
Lista de códigos de identificación del PDB
	1NTY, 2NZ8
Identificadores
Alias	TRIO , ARHGEF23, tgat, factor de intercambio de nucleótidos de guanina trio Rho, MEBAS, MRD44, MRD63, gen TRIO
Identificaciones externas	OMIM : 601893; MGI : 1927230; HomoloGene : 20847; Tarjetas Gene : TRIO; OMA :TRIO - ortólogos
Ubicación genética ( humana )
Cristo.	Cromosoma 5 (humano)
Fin	14.532.128 pb
Ubicación del gen ( ratón )
Cristo.	Cromosoma 15 (ratón)
Fin	28.025.934 pb
Patrón de expresión del ARN
	Top expresado en
	nervio sural; ; célula estromal del endometrio; ; mucosa gástrica; ; eminencia ganglionar; ; hemisferio derecho del cerebelo; ; ovario derecho; ; ovario izquierdo; ; tendón de Aquiles; ; epitelio del colon; ; cuerpo del útero;
	Top expresado en
	núcleo septal lateral; ; giro frontal superior; ; capa neural de la retina; ; corteza cerebelosa; ; arteria carótida interna; ; feto humano; ; Corriente migratoria rostral; ; núcleo geniculado lateral; ; Giro dentado del hipocampo Formación de células granulares; ; núcleo ventromedial;
	Más datos de expresión de referencia
	; ; ; ;
	Más datos de expresión de referencia
Ontología genética
Función molecular	actividad transferasa; unión de nucleótidos; actividad de la proteína quinasa; Actividad del factor de intercambio de nucleótidos guanílicos; actividad quinasa; Actividad de la proteína serina/treonina quinasa; unión a proteínas; Unión de ATP;
Componente celular	citoplasma; citosol;
Proceso biológico	fosforilación; fosforilación de proteínas; vía de señalización de la proteína tirosina fosfatasa del receptor transmembrana; Regulación positiva del proceso apoptótico.; Regulación de la transducción de señales de la proteína Rho; Regulación de la transducción de señales mediada por GTPasa pequeña; Regulación negativa de la diferenciación de las células grasas.; Vía de señalización del receptor acoplado a proteína G; guía axonal; desarrollo del sistema nervioso central;
	Fuentes: Amigo / QuickGO
Ortólogos
	7204
	223435
	ENSG00000038382
	ENSMUSG00000022263
	O75962
	Q0KL02
	NM_007118
	Número de modelo_001081302
	NP_009049
	Número de serie 001074771
	Wikidatos
Ver/Editar humano	Ver/Editar ratón

Gen codificador de proteínas en la especie Homo sapiens

La proteína de triple dominio funcional es una proteína que en los humanos está codificada por el gen TRIO . ^[5]^[6]

Interacciones

Se ha demostrado que TRIO (gen) interactúa con filamina ^[7] y RHOA . ^[8]

Referencias

^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000038382 – Ensembl , mayo de 2017
^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000022263 – Ensembl , mayo de 2017
^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
^ "Referencia de PubMed sobre ratón". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
^ Debant A, Serra-Pagès C, Seipel K, O'Brien S, Tang M, Park SH, Streuli M (mayo de 1996). "La proteína multidominio Trio se une a la fosfatasa de tirosina transmembrana LAR, contiene un dominio de proteína quinasa y tiene dominios de factor de intercambio de nucleótidos de guanina específicos de rac y rho". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 93 (11): 5466–71. Bibcode :1996PNAS...93.5466D. doi : 10.1073/pnas.93.11.5466 . PMC 39269 . PMID 8643598.
^ "Entrez Gene: dominio funcional triple TRIO (interactuando con PTPRF)".
^ Bellanger JM, Astier C, Sardet C, Ohta Y, Stossel TP, Debant A (diciembre de 2000). "El dominio GEF específico de Rac1 y RhoG de Trio dirige la filamina para remodelar la actina del citoesqueleto". Nature Cell Biology . 2 (12): 888–92. doi :10.1038/35046533. PMID 11146652. S2CID 10182923.
^ Medley QG, Serra-Pagès C, Iannotti E, Seipel K, Tang M, O'Brien SP, Streuli M (noviembre de 2000). "El factor de intercambio de nucleótidos de guanina trío es un objetivo de RhoA. Unión de RhoA al dominio similar a la inmunoglobulina trío". The Journal of Biological Chemistry . 275 (46): 36116–23. doi : 10.1074/jbc.M003775200 . PMID 10948190.

Lectura adicional

Taviaux S, Diriong S, Bellanger JM, Streuli M, Debant A (1997). "Asignación de TRIO, el gen Trio (PTPRF interactuando) a las bandas cromosómicas humanas 5p 15.1→p 14 por hibridación in situ". Citogenética y genética celular . 76 (1–2): 107–8. doi :10.1159/000134524. PMID 9154137.
Liu X, Wang H, Eberstadt M, Schnuchel A, Olejniczak ET, Meadows RP, Schkeryantz JM, Janowick DA, Harlan JE, Harris EA, Staunton DE, Fesik SW (octubre de 1998). "Estructura de RMN y mutagénesis del dominio de homología N-terminal Dbl del factor de intercambio de nucleótidos Trio". Cell . 95 (2): 269–77. doi : 10.1016/S0092-8674(00)81757-2 . PMID 9790533. S2CID 18146575.
Seipel K, Medley QG, Kedersha NL, Zhang XA, O'Brien SP, Serra-Pages C, Hemler ME, Streuli M (junio de 1999). "La expresión del dominio del factor de intercambio de nucleótidos de guanina en el extremo amino-terminal de trío promueve la reorganización del citoesqueleto de actina, la migración celular y el crecimiento celular independiente del anclaje". Journal of Cell Science . 112 (Pt 12) (12): 1825–34. doi :10.1242/jcs.112.12.1825. PMID 10341202.
Medley QG, Serra-Pagès C, Iannotti E, Seipel K, Tang M, O'Brien SP, Streuli M (noviembre de 2000). "El factor de intercambio de nucleótidos de guanina trío es un objetivo de RhoA. Unión de RhoA al dominio similar a la inmunoglobulina trío". The Journal of Biological Chemistry . 275 (46): 36116–23. doi : 10.1074/jbc.M003775200 . PMID 10948190.
Bellanger JM, Astier C, Sardet C, Ohta Y, Stossel TP, Debant A (diciembre de 2000). "El dominio GEF específico de Rac1 y RhoG de Trio dirige la filamina para remodelar la actina del citoesqueleto". Nature Cell Biology . 2 (12): 888–92. doi :10.1038/35046533. PMID 11146652. S2CID 10182923.
Gao Y, Xing J, Streuli M, Leto TL, Zheng Y (diciembre de 2001). "Trp(56) de rac1 especifica la interacción con un subconjunto de factores de intercambio de nucleótidos de guanina". The Journal of Biological Chemistry . 276 (50): 47530–41. doi : 10.1074/jbc.M108865200 . PMID 11595749.
Skowronek KR, Guo F, Zheng Y, Nassar N (septiembre de 2004). "La cola básica C-terminal de RhoG ayuda al trío de factores de intercambio de nucleótidos de guanina a unirse a los fosfolípidos". The Journal of Biological Chemistry . 279 (36): 37895–907. doi : 10.1074/jbc.M312677200 . PMID 15199069.
Zheng M, Simon R, Mirlacher M, Maurer R, Gasser T, Forster T, Diener PA, Mihatsch MJ, Sauter G, Schraml P (julio de 2004). "La amplificación de TRIO y la expresión abundante de ARNm se asocian con el crecimiento tumoral invasivo y la proliferación rápida de células tumorales en el cáncer de vejiga urinaria". The American Journal of Pathology . 165 (1): 63–9. doi :10.1016/S0002-9440(10)63275-0. PMC 1618551 . PMID 15215162.
Yoshizuka N, Moriuchi R, Mori T, Yamada K, Hasegawa S, Maeda T, Shimada T, Yamada Y, Kamihira S, Tomonaga M, Katamine S (octubre de 2004). "Una transcripción alternativa derivada del locus trío codifica un factor de intercambio de nucleótidos de guanosina con potencial de transformación de células de ratón". The Journal of Biological Chemistry . 279 (42): 43998–4004. doi : 10.1074/jbc.M406082200 . PMID 15308664.
Portales-Casamar E, Briançon-Marjollet A, Fromont S, Triboulet R, Debant A (marzo de 2006). "Identificación de nuevas isoformas neuronales del trío Rho-GEF". Biología de la Célula . 98 (3): 183–93. doi : 10.1042/BC20050009 . PMID 16033331. S2CID 24166861.
Tao WA, Wollscheid B, O'Brien R, Eng JK, Li XJ, Bodenmiller B, Watts JD, Hood L, Aebersold R (agosto de 2005). "Análisis cuantitativo del fosfoproteoma utilizando química de conjugación de dendrímeros y espectrometría de masas en tándem". Nature Methods . 2 (8): 591–8. doi :10.1038/nmeth776. PMID 16094384. S2CID 20475874.
Adamowicz M, Radlwimmer B, Rieker RJ, Mertens D, Schwarzbach M, Schraml P, Benner A, Lichter P, Mechtersheimer G, Joos S (septiembre de 2006). "Amplificaciones frecuentes y expresión abundante de TRIO, NKD2 e IRX2 en sarcomas de tejidos blandos". Genes, cromosomas y cáncer . 45 (9): 829–38. doi :10.1002/gcc.20343. PMID 16752383. S2CID 24491021.
Olsen JV, Blagoev B, Gnad F, Macek B, Kumar C, Mortensen P, Mann M (noviembre de 2006). "Dinámica de fosforilación global, in vivo y específica del sitio en redes de señalización". Cell . 127 (3): 635–48. doi : 10.1016/j.cell.2006.09.026 . PMID 17081983. S2CID 7827573.
Chhatriwala MK, Betts L, Worthylake DK, Sondek J (mayo de 2007). "Los dominios DH y PH de Trio se unen de manera coordinada a las GTPasas Rho para su activación eficiente". Journal of Molecular Biology . 368 (5): 1307–20. doi :10.1016/j.jmb.2007.02.060. PMC 1890047 . PMID 17391702.
Rojas RJ, Yohe ME, Gershburg S, Kawano T, Kozasa T, Sondek J (octubre de 2007). "Galphaq activa directamente p63RhoGEF y Trio a través de una extensión conservada del dominio de homología de pleckstrina asociado a homología Dbl". The Journal of Biological Chemistry . 282 (40): 29201–10. doi : 10.1074/jbc.M703458200 . PMC 2655113 . PMID 17606614.

Enlaces externos

Resumen de toda la información estructural disponible en el PDB para UniProt : O75962 (proteína de triple dominio funcional) en PDBe-KB .

Este artículo sobre un gen del cromosoma 5 humano es un esbozo . Puedes ayudar a Wikipedia expandiéndolo.

[refGRCh38Ensembl-1] GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000038382 – Ensembl , mayo de 2017

[refGRCm38Ensembl-2] GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000022263 – Ensembl , mayo de 2017

[3] "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .

[4] "Referencia de PubMed sobre ratón". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .

[pmid8643598-5] Debant A, Serra-Pagès C, Seipel K, O'Brien S, Tang M, Park SH, Streuli M (mayo de 1996). "La proteína multidominio Trio se une a la fosfatasa de tirosina transmembrana LAR, contiene un dominio de proteína quinasa y tiene dominios de factor de intercambio de nucleótidos de guanina específicos de rac y rho". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 93 (11): 5466–71. Bibcode :1996PNAS...93.5466D. doi : 10.1073/pnas.93.11.5466 . PMC 39269 . PMID 8643598.

[entrez-6] "Entrez Gene: dominio funcional triple TRIO (interactuando con PTPRF)".

[pmid11146652-7] Bellanger JM, Astier C, Sardet C, Ohta Y, Stossel TP, Debant A (diciembre de 2000). "El dominio GEF específico de Rac1 y RhoG de Trio dirige la filamina para remodelar la actina del citoesqueleto". Nature Cell Biology . 2 (12): 888–92. doi :10.1038/35046533. PMID 11146652. S2CID 10182923.

[pmid10948190-8] Medley QG, Serra-Pagès C, Iannotti E, Seipel K, Tang M, O'Brien SP, Streuli M (noviembre de 2000). "El factor de intercambio de nucleótidos de guanina trío es un objetivo de RhoA. Unión de RhoA al dominio similar a la inmunoglobulina trío". The Journal of Biological Chemistry . 275 (46): 36116–23. doi : 10.1074/jbc.M003775200 . PMID 10948190.