Taumatina
Edulcorante bajo en calorías y modificador del sabor.
Familia de las taumatinas
Diagrama de cinta [1] [2] de taumatina I. De PDB : 1RQW ​.
Identificadores
SímboloTaumatina
PfamPF00314
InterprofesionalIPR001938
ELEGANTESM00205
PROSITIOPDOC00286
SCOP21 de julio / ALCANCE / SUPFAM
Superfamilia OPM168
Proteína OPM1aun
Diligenciamiento de conflictoscd09215
Membranoma1336
Estructuras de proteínas disponibles:
Pfam  estructuras / ECOD  
APPDB RCSB; PDBj
PDBsumaResumen de la estructura
Taumatina I
Identificadores
OrganismoThaumatococcus daniellii
SímboloThm1
AP1RQW
Protección unificadaP02883
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EstructurasModelo suizo
DominiosInterprofesional
Taumatina II
Identificadores
OrganismoThaumatococcus daniellii
SímboloThm2
AP3wús
Protección unificadaP02884
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EstructurasModelo suizo
DominiosInterprofesional

La taumatina (también conocida como talina ) es un edulcorante de bajas calorías y un modificador del sabor. La proteína se suele utilizar principalmente por sus propiedades modificadoras del sabor y no exclusivamente como edulcorante. [3]

Las taumatinas se encontraron por primera vez como una mezcla de proteínas aisladas del fruto katemfe ( Thaumatococcus daniellii ) (Marantaceae) de África occidental . Aunque es muy dulce, el sabor de la taumatina es marcadamente diferente al del azúcar. El dulzor de la taumatina se acumula muy lentamente. La percepción dura mucho tiempo, dejando un regusto parecido al del regaliz en altas concentraciones. La taumatina es altamente soluble en agua, estable al calor y estable en condiciones ácidas.

Papel biológico

La producción de taumatina se induce en katemfe en respuesta a un ataque a la planta por patógenos viroides . Varios miembros de la familia de proteínas taumatina muestran una inhibición in vitro significativa del crecimiento de hifas y la esporulación por varios hongos . La proteína taumatina se considera un prototipo de un dominio de proteína de respuesta a patógenos. Este dominio de taumatina se ha encontrado en especies tan diversas como el arroz y Caenorhabditis elegans . Las taumatinas son proteínas relacionadas con la patogénesis (PR) , que son inducidas por varios agentes que van desde el etileno hasta los propios patógenos, y son estructuralmente diversas y ubicuas en las plantas: [4] Incluyen taumatina, osmotina, proteínas PR mayores y menores del tabaco, inhibidor de alfa-amilasa/tripsina y proteínas de hojas de soja y trigo P21 y PWIR2. Las proteínas están involucradas en la resistencia al estrés adquirida sistemáticamente y las respuestas al estrés en las plantas, aunque se desconoce su papel preciso. [4] La taumatina es una proteína de sabor intensamente dulce (en términos molares, aproximadamente 100 000 veces más dulce que la sacarosa [5] ) que se encuentra en el fruto de la planta Thaumatococcus daniellii de África occidental : se induce mediante el ataque de viroides, que son moléculas de ARN monocatenario no encapsulado que no codifican proteínas. La proteína I de taumatina consiste en una sola cadena polipeptídica de 207 residuos.

Al igual que otras proteínas PR, se predice que la taumatina tiene una estructura principalmente beta, con un alto contenido de giros beta y poca hélice. [4] Las células de tabaco expuestas a concentraciones de sal gradualmente mayores desarrollan una tolerancia mucho mayor a la sal, debido a la expresión de osmotina, [6] un miembro de la familia de proteínas PR. Las plantas de trigo atacadas por el mildiú polvoroso de la cebada expresan una proteína PR (PWIR2), que resulta en resistencia contra esa infección. [7] La ​​similitud entre esta proteína PR y otras proteínas PR y el inhibidor de la alfa-amilasa/tripsina del maíz ha sugerido que las proteínas PR pueden actuar como alguna forma de inhibidor. [7]

En África occidental, el fruto del katemfe se cultiva localmente y se utiliza para dar sabor a alimentos y bebidas desde hace algún tiempo. Las semillas del fruto están envueltas en un saco membranoso, o arilo , que es la fuente de taumatina. En la década de 1970, Tate y Lyle comenzaron a extraer taumatina del fruto. En 1990, investigadores de Unilever informaron sobre el aislamiento y la secuenciación de las dos proteínas principales que se encuentran en la taumatina, a las que denominaron taumatina I y taumatina II . Estos investigadores también pudieron expresar taumatina en bacterias modificadas genéticamente .

La taumatina ha sido aprobada como edulcorante en la Unión Europea (E957), Israel y Japón. En los Estados Unidos, se reconoce generalmente como un agente aromatizante seguro (FEMA GRAS 3732), pero no como edulcorante.

Cristalización

Cristal de taumatina (de ~1 mm de largo) cultivado por difusión líquido-líquido en un entorno de micro-g en el espacio exterior. La flecha marca el punto de nucleación. [8]

Dado que la taumatina cristaliza muy rápida y fácilmente en presencia de iones tartrato , las mezclas de taumatina-tartrato se utilizan con frecuencia como sistemas modelo para estudiar la cristalización de proteínas . La solubilidad de la taumatina, su hábito cristalino y el mecanismo de formación de cristales dependen de la quiralidad del precipitante utilizado. Cuando se cristaliza con L-tartrato, la taumatina forma cristales bipiramidales y muestra una solubilidad que aumenta con la temperatura; con D- y meso-tartrato, forma cristales rechonchos y prismáticos y muestra una solubilidad que disminuye con la temperatura. [9] Esto sugiere que el control de la quiralidad del precipitante puede ser un factor importante en la cristalización de proteínas en general.

Características

Como ingrediente alimentario, la taumatina se considera segura para el consumo. [10] [3] En una planta de producción de chicles, se ha identificado la taumatina como un alérgeno. El cambio del uso de taumatina en polvo al uso de taumatina líquida redujo los síntomas entre los trabajadores afectados. Además, la eliminación del contacto con goma arábiga en polvo (un alérgeno conocido) dio como resultado la desaparición de los síntomas en todos los trabajadores afectados. [11]

La taumatina interactúa con el receptor TAS1R3 humano para producir un sabor dulce. Los residuos que interactúan son específicos de los monos y simios del Viejo Mundo (incluidos los humanos); sólo estos animales pueden percibirla como dulce. [12]

Véase también

  • Curculina , una proteína dulce de Malasia con actividad modificadora del sabor
  • Miraculina , una proteína de África Occidental con actividad modificadora del gusto
  • Monelina , una proteína dulce que se encuentra en África Occidental
  • Stevia , un edulcorante no nutritivo hasta 150 veces más dulce que el azúcar
  • Lugduname , un edulcorante hasta 300.000 veces más dulce que el azúcar

Referencias

  1. ^ Stivala A, Wybrow M, Wirth A, et al. (diciembre de 2011). "Generación automática de dibujos animados de la estructura de proteínas con Pro-origami". Bioinformática . 27 (23): 3315–6. doi : 10.1093/bioinformatics/btr575 . PMID  21994221.
  2. ^ DeLano Scientific LLC. (2004). Representaciones de dibujos animados.
  3. ^ ab Green C (1999). "Taumatina: un ingrediente de sabor natural". Edulcorantes bajos en calorías: presente y futuro . Revista mundial de nutrición y dietética. Vol. 85. págs. 129–32. doi :10.1159/000059716. ISBN . 3-8055-6938-6. Número de identificación personal  10647344.
  4. ^ abc Ruiz-Medrano R, Jiménez-Moraila B, Herrera-Estrella L, Rivera-Bustamante RF (diciembre de 1992). "Secuencia de nucleótidos de un ADNc similar a la osmotina inducido en tomate durante la infección por viroide". Biología molecular de plantas . 20 (6): 1199–202. doi :10.1007/BF00028909. PMID  1463856. S2CID  12039515.
  5. ^ Edens L, Heslinga L, Klok R, et al. (abril de 1982). "Clonación de ADNc que codifica la proteína vegetal de sabor dulce taumatina y su expresión en Escherichia coli". Gene . 18 (1): 1–12. doi :10.1016/0378-1119(82)90050-6. PMID  7049841.
  6. ^ Singh NK, Nelson DE, Kuhn D, et al. (julio de 1989). "Clonación molecular de osmotina y regulación de su expresión por ABA y adaptación a bajo potencial hídrico". Fisiología vegetal . 90 (3): 1096–101. doi :10.1104/pp.90.3.1096. PMC 1061849. PMID 16666857  . 
  7. ^ ab Mauch F, Hertig C, Rebmann G, et al. (junio de 1991). "Un gen de glutatión-S-transferasa de trigo con secuencias similares a transposones en la región promotora". Biología molecular de plantas . 16 (6): 1089–91. doi :10.1007/BF00016083. PMID  1650615. S2CID  30899297.
  8. ^ McPherson A, DeLucas LJ (2015). "Cristalización de proteínas en microgravedad". npj Microgravity . 1 : 15010. doi :10.1038/npjmgrav.2015.10. PMC 5515504 . PMID  28725714. 
  9. ^ Asherie N, Ginsberg C, Greenbaum A, et al. (2008). "Efectos de la pureza de las proteínas y la estereoquímica de los precipitantes en la cristalización de la taumatina". Crystal Growth & Design . 8 (12): 4200–4207. doi : 10.1021/cg800616q .
  10. ^ Higginbotham JD, Snodin DJ, Eaton KK, Daniel JW (diciembre de 1983). "Evaluación de seguridad de la taumatina (proteína Talin)". Toxicología alimentaria y química . 21 (6): 815–23. doi :10.1016/0278-6915(83)90218-1. PMID  6686588.
  11. ^ Tschannen MP, Glück U, Bircher AJ y otros. (julio de 2017). "Alergia a la taumatina y la goma arábiga en trabajadores de una fábrica de chicles". Revista Estadounidense de Medicina Industrial . 60 (7): 664–669. doi :10.1002/ajim.22729. PMID  28543634. S2CID  42018297.
  12. ^ Masuda T, Taguchi W, Sano A, et al. (julio de 2013). "Cinco residuos de aminoácidos en el dominio rico en cisteína del T1R3 humano estuvieron involucrados en la respuesta a la proteína de sabor dulce, la taumatina". Biochimie . 95 (7): 1502–5. doi :10.1016/j.biochi.2013.01.010. hdl : 2433/175269 . PMID  23370115.

Lectura adicional

  • Chang HY (31 de marzo de 2015). “La cosa más dulce”. InterPro Protein Focus .
  • Higginbotham JD (1986). Gelardi RC, Nabors LO (eds.). Edulcorantes alternativos . Nueva York: M. Dekker, Inc. ISBN 0-8247-7491-4.
  • Higginbotham J, Witty M (1994). Taumatina . Boca Ratón: CRC Press. ISBN 0-8493-5196-0.
  • Medios relacionados con Taumatina en Wikimedia Commons
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