Sumo2

Gen codificador de proteínas en la especie Homo sapiens
Sumo2
Estructuras disponibles
APBúsqueda de ortólogos: PDBe RCSB
Identificadores
AliasSUMO2 , HSMT3, SMT3B, SMT3H2, SUMO3, Smt3A, pequeño modificador similar a la ubiquitina 2, pequeño modificador similar a la ubiquitina 2
Identificaciones externasOMIM : 603042; MGI : 2158813; HomoloGene : 87858; Tarjetas genéticas : SUMO2; OMA :SUMO2 - ortólogos
Ortólogos
EspeciesHumanoRatón
Entre
Conjunto
Protección unificada
RefSeq (ARNm)

Número de serie 001005849 Número de
serie 006937

Número nuevo_133354

RefSeq (proteína)

NP_001005849
NP_008868

NP_579932

Ubicación (UCSC)Crónicas 17:75.17 – 75.18 MbCrónica 11: 115.41 – 115.43 Mb
Búsqueda en PubMed[3][4]
Wikidatos
Ver/Editar humanoVer/Editar ratón

El modificador pequeño relacionado con la ubiquitina 2 es una proteína que en los humanos está codificada por el gen SUMO2 . [5]

Función

Este gen codifica una proteína que es miembro de la familia de proteínas SUMO (modificador pequeño similar a la ubiquitina). Es una proteína similar a la ubiquitina y funciona de manera similar a la ubiquitina en el sentido de que está unida a proteínas diana como parte de un sistema de modificación postraduccional . Sin embargo, a diferencia de la ubiquitina, que se asocia principalmente con la selección de proteínas para la degradación proteasomal , SUMO2 está involucrado en una variedad de procesos celulares, como el transporte nuclear, la regulación transcripcional, la apoptosis y la estabilidad proteica. No está activo hasta que se han escindido los dos últimos aminoácidos del extremo carboxilo . Se han descrito numerosos pseudogenes para este gen. Se han caracterizado variantes de empalme transcripcional alternativas que codifican diferentes isoformas . [6]

Interacciones

Se ha demostrado que SUMO2 interactúa con TRIM63 [7] y CFAP298 . [8]

Importancia clínica

La hipotermia profunda protege al cerebro de las lesiones isquémicas, por lo que se emplea en procedimientos cardiovasculares importantes que requieren una derivación cardiopulmonar y un período de paro circulatorio. En un experimento [9] realizado con hipotermia moderada, se activó significativamente la conjugación del modificador pequeño similar a la ubiquitina (SUMO1-3) en el cerebro. Los efectos de la hipotermia en la conjugación de SUMO se evaluaron en este experimento [9] mediante Western blot e inmunohistoquímica en animales que estaban normotérmicos (37 °C) o con una hipotermia profunda a moderada (18 °C, 24 °C, 30 °C) en derivación cardiopulmonar. En estas células, incluso una hipotermia de 30 °C fue suficiente para aumentar significativamente los niveles de proteína conjugada con SUMO2/3 y la acumulación de núcleos. La hipotermia profunda provocó que la enzima conjugadora de SUMO Ubc9 se translocara al núcleo, lo que implica que el aumento de los niveles nucleares de proteínas conjugadas con SUMO2/3 observado en los cerebros de animales hipotérmicos es un proceso activo. La hipotermia profunda provocó solo un pequeño aumento en las cantidades de proteínas conjugadas con SUMO2/3 en las células neuronales primarias. Esto demuestra que las neuronas in vivo tienen una mayor capacidad para activar este mecanismo endógeno posiblemente neuroprotector cuando se exponen a la hipotermia que las neuronas in vitro. La identificación de proteínas conjugadas con SUMO2/3 durante la hipotermia podría ayudar al desarrollo de nuevas terapias preventivas y terapéuticas para hacer que las neuronas sean más resistentes a una interrupción transitoria del suministro de sangre.

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000188612 – Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000020738 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia de PubMed sobre ratón". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  5. ^ Mannen H, Tseng HM, Cho CL, Li SS (mayo de 1996). "Clonación y expresión de homólogo humano HSMT3 a SMT3 de levadura supresor de mutaciones MIF2 en un gen de proteína del centrómero". Comunicaciones de investigación bioquímica y biofísica . 222 (1): 178–80. doi :10.1006/bbrc.1996.0717. PMID  8630065.
  6. ^ "Gen Entrez: supresor SUMO2 SMT3 del homólogo 2 de mif dos 3 (S. cerevisiae)".
  7. ^ Dai KS, Liew CC (junio de 2001). "Una nueva proteína de dedo de zinc RING del músculo estriado humano, SMRZ, interactúa con SMT3b a través de su dominio RING". The Journal of Biological Chemistry . 276 (26): 23992–9. doi : 10.1074/jbc.M011208200 . PMID  11283016.
  8. ^ Golebiowski F, Matic I, Tatham MH, Cole C, Yin Y, Nakamura A, Cox J, Barton GJ, Mann M, Hay RT (2009). "Cambios en todo el sistema en las modificaciones de SUMO en respuesta al choque térmico". Science Signaling . 2 (72): ra24. doi :10.1126/scisignal.2000282. PMID  19471022. S2CID  33450256.
  9. ^ ab Wang, Liangli; Ma, Qing; Yang, Wei; Mackensen, G. Burkhard; Paschen, Wulf (noviembre de 2012). "La hipotermia moderada induce un marcado aumento en los niveles y la acumulación nuclear de proteínas conjugadas con SUMO2/3 en neuronas". Journal of Neurochemistry . 123 (3): 349–359. doi :10.1111/j.1471-4159.2012.07916.x. PMC 3466336 . PMID  22891650. 

Lectura adicional

  • Maruyama K, Sugano S (enero de 1994). "Oligo-capping: un método simple para reemplazar la estructura de capuchón de los ARNm eucariotas con oligorribonucleótidos". Gene . 138 (1–2): 171–4. doi :10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID  8125298.
  • Lapenta V, Chiurazzi P, van der Spek P, Pizzuti A, Hanaoka F, Brahe C (marzo de 1997). "SMT3A, un homólogo humano del gen SMT3 de S. cerevisiae, se asigna al cromosoma 21qter y define una nueva familia de genes". Genomics . 40 (2): 362–6. doi :10.1006/geno.1996.4556. PMID  9119407.
  • Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, Suyama A, Sugano S (octubre de 1997). "Construcción y caracterización de una biblioteca de ADNc enriquecida en longitud completa y enriquecida en el extremo 5'". Gene . 200 (1–2): 149–56. doi :10.1016/S0378-1119(97)00411-3. PMID  9373149.
  • Kamitani T, Nguyen HP, Kito K, Fukuda-Kamitani T, Yeh ET (febrero de 1998). "Modificación covalente de PML por la familia de proteínas similares a la ubiquitina de la familia sentrina". The Journal of Biological Chemistry . 273 (6): 3117–20. doi : 10.1074/jbc.273.6.3117 . PMID  9452416.
  • Kamitani T, Kito K, Nguyen HP, Fukuda-Kamitani T, Yeh ET (mayo de 1998). "Caracterización de un segundo miembro de la familia de proteínas similares a la ubiquitina de la familia sentrina". The Journal of Biological Chemistry . 273 (18): 11349–53. doi : 10.1074/jbc.273.18.11349 . PMID  9556629.
  • Saitoh H, Hinchey J (marzo de 2000). "Heterogeneidad funcional de los modificadores proteicos pequeños relacionados con la ubiquitina SUMO-1 frente a SUMO-2/3". The Journal of Biological Chemistry . 275 (9): 6252–8. doi : 10.1074/jbc.275.9.6252 . PMID  10692421.
  • Nishida T, Tanaka H, ​​Yasuda H (noviembre de 2000). "Una nueva isopeptidasa 1 específica de Smt3 en mamíferos (SMT3IP1) localizada en el nucléolo en la interfase". Revista Europea de Bioquímica . 267 (21): 6423–7. doi : 10.1046/j.1432-1327.2000.01729.x . PMID  11029585.
  • Dai KS, Liew CC (junio de 2001). "Una nueva proteína de dedo de zinc RING del músculo estriado humano, SMRZ, interactúa con SMT3b a través de su dominio RING". The Journal of Biological Chemistry . 276 (26): 23992–9. doi : 10.1074/jbc.M011208200 . PMID  11283016.
  • Tatham MH, Jaffray E, Vaughan OA, Desterro JM, Botting CH, Naismith JH, Hay RT (septiembre de 2001). "Las cadenas poliméricas de SUMO-2 y SUMO-3 se conjugan con sustratos proteicos mediante SAE1/SAE2 y Ubc9". The Journal of Biological Chemistry . 276 (38): 35368–74. doi : 10.1074/jbc.M104214200 . PMID  11451954.
  • Nishida T, Kaneko F, ​​Kitagawa M, Yasuda H (octubre de 2001). "Caracterización de una nueva isopeptidasa específica de SUMO-1/Smt3 en mamíferos, un homólogo de la axam de rata, que es una proteína de unión a la axina que promueve la degradación de beta-catenina". The Journal of Biological Chemistry . 276 (42): 39060–6. doi : 10.1074/jbc.M103955200 . PMID  11489887.
  • Hardeland U, Steinacher R, Jiricny J, Schär P (marzo de 2002). "La modificación de la glicosilasa de ADN-timina humana por proteínas similares a la ubiquitina facilita el recambio enzimático". The EMBO Journal . 21 (6): 1456–64. doi :10.1093/emboj/21.6.1456. PMC  125358 . PMID  11889051.
  • Kim J, Cantwell CA, Johnson PF, Pfarr CM, Williams SC (octubre de 2002). "La actividad transcripcional de las proteínas de unión a CCAAT/enhancer está controlada por un dominio inhibidor conservado que es un objetivo para la sumoilación". The Journal of Biological Chemistry . 277 (41): 38037–44. doi : 10.1074/jbc.M207235200 . PMID  12161447.
  • Su HL, Li SS (agosto de 2002). "Características moleculares de los genes SUMO similares a la ubiquitina humana y sus proteínas codificadas". Gene . 296 (1–2): 65–73. doi :10.1016/S0378-1119(02)00843-0. PMID  12383504.
  • Petrie K, Guidez F, Howell L, Healy L, Waxman S, Greaves M, Zelent A (mayo de 2003). "El gen de la histona desacetilasa 9 codifica múltiples isoformas proteínicas". The Journal of Biological Chemistry . 278 (18): 16059–72. doi : 10.1074/jbc.M212935200 . PMID  12590135.
  • Hietakangas V, Ahlskog JK, Jakobsson AM, Hellesuo M, Sahlberg NM, Holmberg CI, Mikhailov A, Palvimo JJ, Pirkkala L, Sistonen L (abril de 2003). "La fosforilación de la serina 303 es un requisito previo para la modificación SUMO del factor de choque térmico 1 inducible por estrés". Biología Molecular y Celular . 23 (8): 2953–68. doi :10.1128/MCB.23.8.2953-2968.2003. PMC  152542 . PMID  12665592.
  • Eaton EM, Sealy L (agosto de 2003). "Modificación de la proteína beta de unión al potenciador/CCAAT por los miembros de la familia de modificadores pequeños similares a la ubiquitina (SUMO), SUMO-2 y SUMO-3". The Journal of Biological Chemistry . 278 (35): 33416–21. doi : 10.1074/jbc.M305680200 . PMID  12810706.
  • Tatham MH, Kim S, Yu B, Jaffray E, Song J, Zheng J, Rodriguez MS, Hay RT, Chen Y (agosto de 2003). "Función de un sitio N-terminal de Ubc9 en la unión y conjugación de SUMO-1, -2 y -3". Bioquímica . 42 (33): 9959–69. doi :10.1021/bi0345283. PMID  12924945.
  • Chung TL, Hsiao HH, Yeh YY, Shia HL, Chen YL, Liang PH, Wang AH, Khoo KH, Shoei-Lung Li S (septiembre de 2004). "Modificación in vitro de fragmentos de la proteína centrómero humana CENP-C mediante la proteína modificadora pequeña similar a la ubiquitina (SUMO): identificación definitiva de los sitios de modificación mediante análisis de espectrometría de masas en tándem de los isopéptidos". The Journal of Biological Chemistry . 279 (38): 39653–62. doi : 10.1074/jbc.M405637200 . PMID  15272016.


Obtenido de "https://es.wikipedia.org/w/index.php?title=SUMO2&oldid=1179415052"