Rodopsina microbiana
Proteínas de unión a la retina
Bacteriorodopsina púrpura en Halobacteria en los estanques de evaporación de sal de Cargill en la Bahía de San Francisco , ubicada en Newark, California [1]
Rodopsinas arqueales/bacterianas/fúngicas
Trímero de bacteriorrodopsina
Identificadores
SímboloBac_rodopsina
PfamPF01036
InterprofesionalIPR001425
ELEGANTESM01021
PROSITIOPDOC00291
SCOP22brd / ALCANCE / SUPFAM
Base de datos de datos termodinámica3.E.1
Superfamilia OPM6
Proteína OPM1vgo
Estructuras de proteínas disponibles:
Pfam  estructuras / ECOD  
APPDB RCSB; PDBj
PDBsumaResumen de la estructura

Las rodopsinas microbianas , también conocidas como rodopsinas bacterianas , son proteínas que se unen a la retina y que proporcionan transporte de iones dependiente de la luz y funciones sensoriales en bacterias halófilas [2] [3] y otras. Son proteínas de membrana integrales con siete hélices transmembrana, la última de las cuales contiene el punto de unión (una lisina conservada) para la retina . La mayoría de las rodopsinas microbianas bombean hacia adentro, sin embargo, se han descubierto "rodopsinas espejo" que funcionan hacia afuera. [4]

Esta familia de proteínas incluye bombas de protones impulsadas por la luz , bombas de iones y canales iónicos , así como sensores de luz. Por ejemplo, las proteínas de las halobacterias incluyen bacteriorrodopsina y arqueorrodopsina , que son bombas de protones impulsadas por la luz ; halorrodopsina , una bomba de cloruro impulsada por la luz; y la rodopsina sensorial, que media tanto las respuestas fotoatrayentes (en el rojo) como las fotofóbicas (en el ultravioleta). Las proteínas de otras bacterias incluyen proteorrodopsina .

Como su nombre lo indica, las rodopsinas microbianas se encuentran en Archaea y Bacteria , y también en Eucariotas (como las algas ) y virus ; aunque son raras en organismos multicelulares complejos . [5] [6]

Nomenclatura

La rodopsina era originalmente un sinónimo de " púrpura visual ", un pigmento visual (molécula sensible a la luz) que se encuentra en las retinas de las ranas y otros vertebrados , que se utiliza para la visión en condiciones de poca luz y que se encuentra generalmente en las células de bastón . Este sigue siendo el significado de la rodopsina en sentido estricto, cualquier proteína evolutivamente homóloga a esta proteína. En un sentido amplio no genético, la rodopsina se refiere a cualquier molécula, ya sea relacionada por descendencia genética o no (en su mayoría no), que consiste en una opsina y un cromóforo (generalmente una variante de retinal). Todas las rodopsinas animales surgieron (por duplicación y divergencia de genes) tarde en la historia de la gran familia de genes del receptor acoplado a proteína G (GPCR), que a su vez surgió después de la divergencia de plantas, hongos, coanoflagelados y esponjas de los primeros animales. El cromóforo retinal se encuentra únicamente en la rama opsina de esta gran familia de genes, lo que significa que su aparición en otro lugar representa una evolución convergente, no una homología. Las rodopsinas microbianas son, por secuencia, muy diferentes de cualquiera de las familias de GPCR. [7]

El término rodopsina bacteriana originalmente se refería a la primera rodopsina microbiana descubierta, conocida hoy como bacteriorrodopsina . La primera bacteriorrodopsina resultó ser de origen arqueológico, de Halobacterium salinarum . [8] Desde entonces, se han descubierto otras rodopsinas microbianas, lo que hace que el término rodopsina bacteriana sea ambiguo. [9] [10]

Mesa

A continuación se muestra una lista de algunas de las rodopsinas microbianas más conocidas y algunas de sus propiedades.

FunciónNombreAbr.Árbitro.
bomba de protones (H+)bacteriorodopsinaES[11]
bomba de protones (H+)proteorodopsinaRelaciones públicas[11]
bomba de protones (H+)arquerodopsinaArco[12]
bomba de protones (H+)xantorodopsinaxR[13]
bomba de protones (H+)Rodopsina de GloeobacterGRAMO[14]
canal de catión (+)canalrodopsinaChR[15]
bomba de cationes (Na+)Krokinobacter eikastus rodopsina 2KR2[16]
bomba de aniones (Cl-)halorrodopsinaHORA[11]
fotosensorrodopsina sensorial ISR-Yo[11]
fotosensorrodopsina II sensorialSR-II[11]
fotosensorOpsina I de NeurosporaNOP-I[15] [17]
enzima activada por luzrodopsina guanilil ciclasaGCrh[18]

La familia de rodopsinas microbianas translocadoras de iones

La familia de rodopsinas microbianas translocadoras de iones (MR) ( "TC# 3.E.1". Base de datos de clasificación de transportadores (tcdb.org) .) es un miembro de la superfamilia TOG de transportadores secundarios. Los miembros de la familia MR catalizan la translocación de iones impulsada por la luz a través de las membranas citoplasmáticas microbianas o sirven como receptores de luz. La mayoría de las proteínas de la familia MR tienen aproximadamente el mismo tamaño (250-350 residuos de aminoacilo) y poseen siete helicoidales transmembrana con sus extremos N en el exterior y sus extremos C en el interior. Hay 9 subfamilias en la familia MR: [19]

  1. Las bacteriorrodopsinas bombean protones fuera de la célula;
  2. Las halorodopsinas bombean cloruro (y otros aniones como bromuro, yoduro y nitrato) a la célula;
  3. Las rodopsinas sensoriales, que normalmente funcionan como receptores para el comportamiento fototáctico, son capaces de bombear protones fuera de la célula si se disocian de sus proteínas transductoras;
  4. Las chaperonas fúngicas son proteínas inducidas por estrés con una función bioquímica mal definida, pero esta subfamilia también incluye una rodopsina que bombea H + ; [20]
  5. La rodopsina bacteriana, llamada proteorodopsina , es una bomba de protones impulsada por la luz que funciona igual que las bacteriorodopsinas;
  6. El receptor que contiene retina de Neurospora crassa actúa como fotorreceptor (Neurospora ospin I); [21]
  7. el canal de protones controlado por luz de las algas verdes, canalrodopsina-1;
  8. Rodopsinas sensoriales de cianobacterias.
  9. Rodopsina/guanilato ciclasa activada por luz

Se ha publicado un análisis filogenético de las rodopsinas microbianas y un análisis detallado de posibles ejemplos de transferencia horizontal de genes . [22]

Estructura

Entre las estructuras de alta resolución de los miembros de la familia MR se encuentran las proteínas arqueales, bacteriorrodopsina , [23] arqueorrodopsina , [24] rodopsina sensorial II , [25] halorrodopsina , [26] así como una rodopsina sensorial de la cianobacteria Anabaena (TC# 3.E.1.1.6) [27] y otras.

Función

La asociación de las rodopsinas sensoriales con sus proteínas transductoras parece determinar si funcionan como transportadores o receptores. La asociación de un receptor de rodopsina sensorial con su transductor ocurre a través de los dominios helicoidales transmembrana de las dos proteínas que interactúan. Hay dos rodopsinas sensoriales en cualquier arquea halófila, una (SRI) que responde positivamente a la luz naranja pero negativamente a la luz azul, la otra (SRII) que responde solo negativamente a la luz azul. Cada transductor es específico para su receptor cognado. Está disponible una estructura de rayos X de SRII complejada con su transductor (HtrII) a una resolución de 1,94 Å ( 1H2S ​). [28] Se han revisado los aspectos moleculares y evolutivos de la transducción de señales luminosas por receptores sensoriales microbianos. [29]

Homólogos

Los homólogos incluyen proteínas chaperonas fúngicas putativas, una rodopsina que contiene retinal de Neurospora crassa , [30] una rodopsina que bombea H + de Leptosphaeria maculans , [20] bombas de protones que contienen retinal aisladas de bacterias marinas, [31] un fotorreceptor activado por luz verde en cianobacterias que no bombea iones e interactúa con una proteína transductora soluble pequeña (14 kDa) [27] [32] y canales H + controlados por luz del alga verde, Chlamydomonas reinhardtii . [33] La proteína NOP-1 de N. crassa exhibe un fotociclo y residuos de translocación H + conservados que sugieren que este supuesto fotorreceptor es una bomba lenta de H + . [20] [34] [35]

La mayoría de los homólogos de la familia MR en levaduras y hongos tienen aproximadamente el mismo tamaño y topología que las proteínas arqueales (283-344 residuos de aminoacilos; 7 supuestos segmentos α-helicoidales transmembrana), pero son proteínas inducidas por choque térmico y solventes tóxicos de función bioquímica desconocida. Se ha sugerido que funcionan como chaperonas impulsadas por pmf que pliegan proteínas extracelulares, pero solo evidencia indirecta respalda este postulado. [21] La familia MR está lejanamente relacionada con la familia 7 TMS LCT (TC# 2.A.43). [21] Se pueden encontrar miembros representativos de la familia MR en la Base de datos de clasificación de transportadores.

Bacteriorodopsina

La bacteriorrodopsina bombea un ion H + , desde el citosol al medio extracelular, por fotón absorbido. Se han propuesto mecanismos y vías de transporte específicos. [26] [36] [37] El mecanismo implica:

  1. fotoisomerización de la retina y sus cambios configuracionales iniciales,
  2. desprotonación de la base de Schiff de la retina y liberación acoplada de un protón a la superficie de la membrana extracelular,
  3. el evento de cambio que permite la reprotonación de la base de Schiff desde el lado citoplasmático.

Seis modelos estructurales describen las transformaciones del retinal y su interacción con el agua 402, Asp85 y Asp212 en detalle atómico, así como los desplazamientos de los residuos funcionales más allá de la base de Schiff . Los cambios proporcionan fundamentos para explicar cómo la relajación del retinal distorsionado provoca movimientos de los átomos de agua y proteína que resultan en transferencias vectoriales de protones hacia y desde la base de Schiff. [36] La deformación de la hélice está acoplada al transporte vectorial de protones en el fotociclo de la bacteriorodopsina. [38]

La mayoría de los residuos que participan en la trimerización no se conservan en la bacteriorrodopsina, una proteína homóloga capaz de formar una estructura trimérica en ausencia de bacterioruberina. A pesar de una gran alteración en la secuencia de aminoácidos, la forma del espacio hidrofóbico intratrímero lleno de lípidos está altamente conservada entre la arqueorrodopsina-2 y la bacteriorrodopsina. Dado que una hélice transmembrana orientada hacia este espacio sufre un gran cambio conformacional durante el ciclo de bombeo de protones, es factible que la trimerización sea una estrategia importante para capturar componentes lipídicos especiales que son relevantes para la actividad de la proteína. [39]

Arquerodopsina

Esquema de estructura terciaria de la arquerodopsina.
Estructura del estado fundamental de la arquerodopsina-3, que muestra el grupo retinal unido covalentemente: PDB:6S6C. [24]

Las arquerodopsinas son transportadores de iones H + impulsados ​​por la luz . Se diferencian de la bacteriorrodopsina en que la membrana del claret, en la que se expresan, incluye bacterioruberina, un segundo cromóforo que se cree que protege contra el fotoblanqueo . La bacteriorrodopsina también carece de la estructura de bucle omega que se ha observado en el extremo N-terminal de las estructuras de varias arquerodopsinas.

La arquerodopsina-2 (AR2) se encuentra en la membrana del claret de Halorubrum sp . Es una bomba de protones impulsada por la luz. Los cristales trigonales y hexagonales revelaron que los trímeros están dispuestos en una red de panal. [39] En estos cristales, la bacterioruberina se une a las grietas entre las subunidades del trímero. La cadena de polieno del segundo cromóforo está inclinada con respecto a la normal de la membrana en un ángulo de aproximadamente 20 grados y, en el lado citoplasmático, está rodeada por hélices AB y DE de subunidades vecinas. Este modo de unión peculiar sugiere que la bacterioruberina desempeña un papel estructural para la trimerización de AR2. En comparación con la estructura de aR2 en otra forma cristalina que no contiene bacterioruberina, el canal de liberación de protones adopta una conformación más cerrada en el cristal P321 o P6(3); es decir, la conformación nativa de la proteína se estabiliza en el complejo trimérico proteína-bacterioruberina.

Los mutantes de la arquerodopsina-3 (AR3) se utilizan ampliamente como herramientas en optogenética para la investigación en neurociencia. [40]

Canalrodopsinas

La canalrodopsina -1 (ChR1) o canalopsina-1 (Chop1; Cop3; CSOA) de C. reinhardtii está estrechamente relacionada con las rodopsinas sensoriales de las arqueas. Tiene 712 aminoácidos con un péptido señal, seguido de una región anfipática corta y luego un dominio N-terminal hidrofóbico con siete probables TMS (residuos 76-309) seguido de un dominio C-terminal hidrofílico largo de aproximadamente 400 residuos. Parte del dominio hidrofílico C-terminal es homólogo a la intersección (proteína 1A del dominio EH y SH3) de animales (AAD30271).

Chop1 actúa como un canal de protones regulado por la luz y media la fototaxis y las respuestas fotofóbicas en las algas verdes. [33] Según este fenotipo, Chop1 podría asignarse a la categoría TC #1.A, pero debido a que pertenece a una familia en la que homólogos bien caracterizados catalizan el transporte activo de iones, se le asigna a la familia MR. La expresión del gen chop1 , o una forma truncada de ese gen que codifica solo el núcleo hidrofóbico (residuos 1-346 o 1-517) en ovocitos de rana en presencia de retinal todo-trans produce una conductancia regulada por la luz que muestra características de un canal pasivamente pero selectivamente permeable a los protones. Esta actividad del canal probablemente genera corrientes bioeléctricas. [33]

Un homólogo de ChR1 en C. reinhardtii es la canalrodopsina-2 (ChR2; Chop2; Cop4; CSOB). Esta proteína es 57% idéntica, 10% similar a ChR1. Forma un canal iónico selectivo de cationes que se activa por absorción de luz. Transporta cationes tanto monovalentes como divalentes. Se desensibiliza a una pequeña conductancia en luz continua. La recuperación de la desensibilización se acelera por H + extracelular y un potencial de membrana negativo. Puede ser un fotorreceptor para células adaptadas a la oscuridad. [41] Un aumento transitorio en la hidratación de las hélices α transmembrana con at(1/2) = 60 μs coincide con el inicio de la permeación de cationes. El aspartato 253 acepta el protón liberado por la base de Schiff (t(1/2) = 10 μs), siendo este último reprotonado por el ácido aspártico 156 (t(1/2) = 2 ms). Los grupos aceptores y donantes de protones internos, correspondientes a D212 y D115 en la bacteriorrodopsina, son claramente diferentes de otras rodopsinas microbianas, lo que indica que sus posiciones espaciales en la proteína fueron reubicadas durante la evolución. E90 se desprotona exclusivamente en el estado no conductor. Las reacciones de transferencia de protones observadas y los cambios conformacionales de la proteína se relacionan con la activación del canal catiónico. [42]

Halorrodopsinas

La bacteriorrodopsina bombea un ion Cl − desde el medio extracelular al citosol por cada fotón absorbido. Aunque los iones se mueven en dirección opuesta, la corriente generada (definida por el movimiento de la carga positiva) es la misma que para la bacteriorrodopsina y las arqueorrodopsinas.

Rodopsina bacteriana marina

Se ha informado que una rodopsina bacteriana marina funciona como una bomba de protones. Sin embargo, también se parece a la rodopsina II sensorial de las arqueas, así como a un ORF del hongo Leptosphaeria maculans (AF290180). Estas proteínas muestran un 20-30% de identidad entre sí.

Reacción de transporte

La reacción de transporte generalizada para las rodopsinas bacterio y sensoriales es: [19]

H + (entrada) + hν → H + (salida).

Lo que corresponde a la halorrodopsina es:

Cl − (salida) + hν → Cl − (entrada).

Véase también

Referencias

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