Receptor de dominio de inserción de quinasa

KDR
Estructuras disponibles
AP	Búsqueda de ortólogos: PDBe RCSB
Lista de códigos de identificación del PDB
	1VR2, 1Y6A, 1Y6B, 1YWN, 2M59, 2MET, 2MEU, 2OH4, 2P2H, 2P2I, 2QU5, 2QU6, 2RL5, 2X1W, 2X1X, 2XIR, 3B8Q, 3B8R, 3BE2, 3C7Q, 3CJF, 3CJG, 3CP9, 3CPB, 3CPC, 3DTW, 3EFL, 3EWH, 3KVQ, 3S35, 3S36, 3S37, 3U6J, 3VHE, 3VHK, 3VID, 3VNT, 3VO3, 3WZD, 3WZE, 4AG8, 4AGC, 4AGD, 4ASD, 4ASE, 5EW3
Identificadores
Alias	KDR , CD309, FLK1, VEGFR, VEGFR2, receptor de dominio de inserción de quinasa
Identificaciones externas	OMIM : 191306; MGI : 96683; HomoloGene : 55639; Tarjetas genéticas : KDR; OMA :KDR - ortólogos
Ubicación genética ( humana )
Cristo.	Cromosoma 4 (humano)
Fin	55.125.595 pb
Ubicación del gen ( ratón )
Cristo.	Cromosoma 5 (ratón)
Fin	76.139.118 pb
Patrón de expresión del ARN
	Top expresado en
	epitelio germinal; ; lóbulo inferior del pulmón; ; pleura parietal; ; pericardio; ; decidua; ; lóbulo derecho de la glándula tiroides; ; Pulmón derecho; ; cuerpo del útero; ; lóbulo izquierdo de la glándula tiroides; ; lóbulo superior del pulmón;
	Top expresado en
	Vasculatura del tronco; ; Vasculatura del cerebro; ; vena; ; aorta dorsal; ; pulmón izquierdo; ; lóbulo pulmonar izquierdo; ; Pulmón derecho; ; célula endotelial del vaso linfático; ; lóbulo pulmonar derecho; ; capa neural de la retina;
	Más datos de expresión de referencia
	Más datos de expresión de referencia
Ontología genética
Función molecular	actividad transferasa; Unión de la proteína Hsp90; unión de nucleótidos; actividad de la proteína quinasa; unión del factor de crecimiento; unión del factor de crecimiento endotelial vascular; actividad quinasa; unión de integrina; unión a proteínas; Unión de ATP; Actividad de la proteína tirosina quinasa del receptor transmembrana; Actividad del receptor activado por el factor de crecimiento endotelial vascular; actividad de la proteína tirosina quinasa; unión de proteínas idénticas; receptor tirosina quinasa; actividad del receptor de señalización transmembrana; unión de cadherina;
Componente celular	citoplasma; componente integral de la membrana; Aparato de Golgi; membrana; componente integral de la membrana plasmática; región extracelular; unión celular; endosoma temprano; balsa de membrana; clasificación de endosomas; vesícula citoplasmática; núcleo; endosoma; membrana plasmática; retículo endoplasmático; complejo receptor;
Proceso biológico	Regulación negativa del proceso apoptótico de las células endoteliales.; diferenciación celular; Regulación positiva de la fosforilación de proteínas.; Regulación positiva de la fisión mitocondrial.; Regulación positiva de la proliferación de células endoteliales.; fosforilación; organización de la matriz extracelular; regulación negativa del proceso apoptótico; Regulación positiva del proceso biosintético de la óxido nítrico sintasa.; La migración celular está implicada en el desarrollo de la angiogénesis.; regulación positiva de la angiogénesis; vasculogénesis; Regulación positiva de la migración de células endoteliales.; desarrollo de organismos multicelulares; fosforilación de proteínas; regulación positiva de la macroautofagia; Regulación positiva de la despolarización mitocondrial.; regulación positiva de la vasculogénesis; hematopoyesis embrionaria; desarrollo del endotelio; regulación de la forma celular; Regulación positiva de la quimiotaxis de las células endoteliales por la vía de señalización del receptor del factor de crecimiento endotelial vascular activado por VEGF; Regulación positiva de la cascada ERK1 y ERK2; autofosforilación de peptidil-tirosina; autofosforilación de proteínas; Regulación positiva del conjunto de adhesión focal.; Regulación positiva de la señalización de la fosfatidilinositol 3-quinasa.; fosforilación de peptidil-tirosina; Respuesta celular al estímulo del factor de crecimiento endotelial vascular; proceso viral; Señalización mediada por calcio utilizando una fuente de calcio intracelular; Regulación positiva de la cascada MAPK; regulación positiva de la quimiotaxis positiva; vía de señalización de la proteína tirosina quinasa del receptor transmembrana; vía de señalización del receptor del factor de crecimiento endotelial vascular; Regulación positiva de la proliferación de la población celular.; angiogénesis; regulación positiva de la migración celular; señalización de la proteína quinasa B; Cascada ERK1 y ERK2; regulación negativa de la expresión genética; Regulación positiva de la migración de células endoteliales de los vasos sanguíneos.; Respuesta celular al sulfuro de hidrógeno; Regulación positiva de la migración celular implicada en el desarrollo de la angiogénesis.; regulación negativa de la transducción de señales; angiogénesis en brotes; migración celular; diferenciación de células endoteliales;
	Fuentes: Amigo / QuickGO
Ortólogos
	3791
	16542
	ENSG00000128052
	ENSMUSG00000062960
	P35968
	P35918 ; Q8VCD0
	Número de modelo NM_002253
	NM_010612 ; NM_001363216
	NP_002244
	NP_034742 ; NP_001350145
	Wikidatos
Ver/Editar humano	Ver/Editar ratón

Gen codificador de proteínas en la especie Homo sapiens

El receptor de dominio de inserción de quinasa ( KDR , una tirosina quinasa del receptor tipo IV), también conocido como receptor 2 del factor de crecimiento endotelial vascular ( VEGFR-2 ), es un receptor de VEGF . KDR es el gen humano que lo codifica. KDR también ha sido designado como CD309 ( grupo de diferenciación 309). KDR también se conoce como Flk1 (quinasa hepática fetal 1).

La variante genética KDR de la línea germinal Q472H afecta la fosforilación de VEGFR-2 y se ha descubierto que se asocia con la densidad de microvasos en el CPCNP . ^[5]

Interacciones

Se ha demostrado que el receptor del dominio de inserción de quinasa interactúa con SHC2 , ^[6] Annexin A5 ^[7] y SHC1 . ^[8]^[9]

Véase también

Referencias

^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000128052 – Ensembl , mayo de 2017
^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000062960 – Ensembl , mayo de 2017
^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
^ "Referencia PubMed de ratón:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU . .
^ Glubb DM, Cerri E, Giese A, Zhang W, Mirza O, Thompson EE, Chen P, Das S, Jassem J, Rzyman W, Lingen MW, Salgia R, Hirsch FR, Dziadziuszko R, Ballmer-Hofer K, Innocenti F (agosto de 2011). "Nuevas variantes funcionales de la línea germinal en el gen del receptor 2 del factor de crecimiento endotelial vascular (VEGF) y su efecto sobre la expresión génica y la densidad de microvasos en el cáncer de pulmón". Clinical Cancer Research . 17 (16): 5257–67. doi :10.1158/1078-0432.CCR-11-0379. PMC 3156871 . PMID 21712447.
^ Warner AJ, Lopez-Dee J, Knight EL, Feramisco JR, Prigent SA (abril de 2000). "La proteína adaptadora relacionada con Shc, Sck, forma un complejo con el receptor del factor de crecimiento vascular endotelial KDR en células transfectadas". The Biochemical Journal . 347 (Pt 2): 501–9. doi :10.1042/0264-6021:3470501. PMC 1220983 . PMID 10749680.
^ Wen Y, Edelman JL, Kang T, Sachs G (mayo de 1999). "La lipocortina V puede funcionar como una proteína de señalización para el receptor-2 del factor de crecimiento endotelial vascular/Flk-1". Comunicaciones de investigación bioquímica y biofísica . 258 (3): 713–21. doi :10.1006/bbrc.1999.0678. PMID 10329451.
^ Zanetti A, Lampugnani MG, Balconi G, Breviario F, Corada M, Lanfrancone L, Dejana E (abril de 2002). "El factor de crecimiento endotelial vascular induce la asociación de SHC con la cadherina endotelial vascular: un mecanismo de retroalimentación potencial para controlar la señalización del receptor-2 del factor de crecimiento endotelial vascular". Arteriosclerosis, trombosis y biología vascular . 22 (4): 617–22. doi : 10.1161/01.ATV.0000012268.84961.AD . PMID 11950700.
^ D'Angelo G, Martini JF, Iiri T, Fantl WJ, Martial J, Weiner RI (mayo de 1999). "La prolactina humana 16K inhibe la activación inducida por el factor de crecimiento endotelial vascular de Ras en las células endoteliales capilares". Endocrinología molecular . 13 (5): 692–704. doi : 10.1210/mend.13.5.0280 . PMID 10319320.

Lectura adicional

Holmes K, Roberts OL, Thomas AM, Cross MJ (octubre de 2007). "Receptor-2 del factor de crecimiento endotelial vascular: estructura, función, señalización intracelular e inhibición terapéutica". Señalización celular . 19 (10): 2003–12. doi :10.1016/j.cellsig.2007.05.013. PMID 17658244.
Petrova TV, Makinen T, Alitalo K (noviembre de 1999). "Señalización a través de receptores de factores de crecimiento endotelial vascular". Experimental Cell Research . 253 (1): 117–30. doi :10.1006/excr.1999.4707. PMID 10579917.
Wang J, Fu X, Jiang C, Yu L, Wang M, Han W, Liu L, Wang J (mayo de 2014). "El trasplante de células mononucleares de médula ósea promueve la angiogénesis terapéutica a través de la regulación positiva de la vía de señalización VEGF-VEGFR2 en un modelo de rata de demencia vascular". Behavioural Brain Research . 265 : 171–80. doi :10.1016/j.bbr.2014.02.033. PMC 4000455 . PMID 24589546.
Sato Y, Kanno S, Oda N, Abe M, Ito M, Shitara K, Shibuya M (mayo de 2000). "Propiedades de dos receptores de VEGF, Flt-1 y KDR, en la transducción de señales". Anales de la Academia de Ciencias de Nueva York . 902 (1): 201–5, discusión 205–7. Bibcode :2000NYASA.902..201S. doi :10.1111/j.1749-6632.2000.tb06314.x. PMID 10865839. S2CID 11488629.
Zachary I, Gliki G (febrero de 2001). "Mecanismos de transducción de señales que median las acciones biológicas de la familia del factor de crecimiento endotelial vascular". Investigación cardiovascular . 49 (3): 568–81. doi : 10.1016/S0008-6363(00)00268-6 . PMID 11166270.
Vené R, Benelli R, Noonan DM, Albini A (2001). "Quimiotaxis e invasión dependientes de VIH-Tat, aspectos clave de la patogénesis mediada por tat". Clinical & Experimental Metastasis . 18 (7): 533–8. doi :10.1023/A:1011991906685. PMID 11688957. S2CID 24787929.
Lenton K (2003). "VEGFR-2 (KDR/Flk-1)". Revista de reguladores biológicos y agentes homeostáticos . 16 (3): 227–32. PMID 12456025.
Matsumoto T, Mugishima H (junio de 2006). "Transducción de señales a través de los receptores del factor de crecimiento endotelial vascular (VEGF) y sus funciones en la aterogénesis". Journal of Atherosclerosis and Thrombosis . 13 (3): 130–5. doi : 10.5551/jat.13.130 . PMID 16835467.

Enlaces externos

Dominio de inserción de quinasa en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.
Resumen de toda la información estructural disponible en el PDB para UniProt : P35968 (Receptor 2 del factor de crecimiento endotelial vascular) en el PDBe-KB .

Este artículo incorpora texto de la Biblioteca Nacional de Medicina de los Estados Unidos , que se encuentra en el dominio público .

Este artículo relacionado con el receptor transmembrana es un esbozo . Puedes ayudar a Wikipedia expandiéndolo.

[refGRCh38Ensembl-1] GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000128052 – Ensembl , mayo de 2017

[refGRCm38Ensembl-2] GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000062960 – Ensembl , mayo de 2017

[3] "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .

[4] "Referencia PubMed de ratón:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU . .

[5] Glubb DM, Cerri E, Giese A, Zhang W, Mirza O, Thompson EE, Chen P, Das S, Jassem J, Rzyman W, Lingen MW, Salgia R, Hirsch FR, Dziadziuszko R, Ballmer-Hofer K, Innocenti F (agosto de 2011). "Nuevas variantes funcionales de la línea germinal en el gen del receptor 2 del factor de crecimiento endotelial vascular (VEGF) y su efecto sobre la expresión génica y la densidad de microvasos en el cáncer de pulmón". Clinical Cancer Research . 17 (16): 5257–67. doi :10.1158/1078-0432.CCR-11-0379. PMC 3156871 . PMID 21712447.

[pmid10749680-6] Warner AJ, Lopez-Dee J, Knight EL, Feramisco JR, Prigent SA (abril de 2000). "La proteína adaptadora relacionada con Shc, Sck, forma un complejo con el receptor del factor de crecimiento vascular endotelial KDR en células transfectadas". The Biochemical Journal . 347 (Pt 2): 501–9. doi :10.1042/0264-6021:3470501. PMC 1220983 . PMID 10749680.

[pmid10329451-7] Wen Y, Edelman JL, Kang T, Sachs G (mayo de 1999). "La lipocortina V puede funcionar como una proteína de señalización para el receptor-2 del factor de crecimiento endotelial vascular/Flk-1". Comunicaciones de investigación bioquímica y biofísica . 258 (3): 713–21. doi :10.1006/bbrc.1999.0678. PMID 10329451.

[pmid11950700-8] Zanetti A, Lampugnani MG, Balconi G, Breviario F, Corada M, Lanfrancone L, Dejana E (abril de 2002). "El factor de crecimiento endotelial vascular induce la asociación de SHC con la cadherina endotelial vascular: un mecanismo de retroalimentación potencial para controlar la señalización del receptor-2 del factor de crecimiento endotelial vascular". Arteriosclerosis, trombosis y biología vascular . 22 (4): 617–22. doi : 10.1161/01.ATV.0000012268.84961.AD . PMID 11950700.

[pmid10319320-9] D'Angelo G, Martini JF, Iiri T, Fantl WJ, Martial J, Weiner RI (mayo de 1999). "La prolactina humana 16K inhibe la activación inducida por el factor de crecimiento endotelial vascular de Ras en las células endoteliales capilares". Endocrinología molecular . 13 (5): 692–704. doi : 10.1210/mend.13.5.0280 . PMID 10319320.