Aminoácido proteinogénico

Aminoácido que se incorpora biosintéticamente a las proteínas durante la traducción.

Los aminoácidos proteinogénicos son aminoácidos que se incorporan biosintéticamente a las proteínas durante la traducción . La palabra "proteinógeno" significa "creador de proteínas". A lo largo de la vida conocida , hay 22 aminoácidos codificados genéticamente (proteinogénicos), 20 en el código genético estándar y otros 2 ( selenocisteína y pirrolisina ) que pueden incorporarse mediante mecanismos especiales de traducción. ^[1]

Por el contrario, los aminoácidos no proteinogénicos son aquellos que no se incorporan a las proteínas (como el GABA , la L -DOPA o la triyodotironina ), se incorporan incorrectamente en lugar de un aminoácido codificado genéticamente o no se producen directamente y de forma aislada por la maquinaria celular estándar (como la hidroxiprolina ). Esto último suele ser el resultado de la modificación postraduccional de las proteínas. Algunos aminoácidos no proteinogénicos se incorporan a péptidos no ribosómicos que son sintetizados por sintetasas de péptidos no ribosómicos.

Tanto los eucariotas como los procariotas pueden incorporar selenocisteína a sus proteínas a través de una secuencia de nucleótidos conocida como elemento SECIS , que indica a la célula que traduzca un codón UGA cercano como selenocisteína (UGA normalmente es un codón de terminación ). En algunos procariotas metanogénicos , el codón UAG (normalmente un codón de terminación) también puede traducirse a pirrolisina . ^[2]

En los eucariotas, sólo hay 21 aminoácidos proteinogénicos, los 20 del código genético estándar, más la selenocisteína . Los humanos pueden sintetizar 12 de estos a partir de otros o de otras moléculas del metabolismo intermediario. Los otros nueve deben ser consumidos (normalmente como sus derivados proteicos), por lo que se denominan aminoácidos esenciales . Los aminoácidos esenciales son histidina , isoleucina , leucina , lisina , metionina , fenilalanina , treonina , triptófano y valina (es decir, H, I, L, K, M, F, T, W, V). ^[3]

Se ha descubierto que los aminoácidos proteinogénicos están relacionados con el conjunto de aminoácidos que pueden ser reconocidos por los sistemas de autoaminoacilación de ribozimas . ^[4] Por lo tanto, los aminoácidos no proteinogénicos habrían sido excluidos por el éxito evolutivo contingente de las formas de vida basadas en nucleótidos. Se han ofrecido otras razones para explicar por qué ciertos aminoácidos no proteinogénicos específicos generalmente no se incorporan a las proteínas; por ejemplo, la ornitina y la homoserina se ciclan contra la cadena principal del péptido y fragmentan la proteína con vidas medias relativamente cortas , mientras que otros son tóxicos porque pueden incorporarse por error a las proteínas, como el análogo de arginina canavanina .

Se ha sugerido que la selección evolutiva de ciertos aminoácidos proteinogénicos de la sopa primordial se debe a su mejor incorporación a una cadena polipeptídica en oposición a los aminoácidos no proteinogénicos. ^[5]

Estructuras

A continuación se muestran las estructuras y abreviaturas de los 21 aminoácidos que están codificados directamente para la síntesis de proteínas por el código genético de los eucariotas. Las estructuras que se indican a continuación son estructuras químicas estándar, no las formas típicas de zwitteriones que existen en soluciones acuosas.

Estructura de los 21 aminoácidos proteinogénicos con códigos de 3 y 1 letras, agrupados por funcionalidad de la cadena lateral

L -alanina
(Ala/A)
L -Arginina
(Arg/R)
L -Asparagina
(Asn/N)
Ácido L
-aspártico (Asp/D)
L -Cisteína
(Cys/C)
Ácido L
-glutámico (Glu/E)
L -Glutamina
(Gln/Q)
Glicina
(Gly/G)
L- Histidina
(His/H)
L -Isoleucina
(Ile/I)
L -leucina
(Leu/L)
L -Lisina
(Lys/K)
L -Metionina
(Met/M)
L -Fenilalanina
(Phe/F)
L -Prolina
(Pro/P)
L -Serina
(Ser/S)
L -treonina
(Thr/T)
L -Triptófano
(Trp/W)
L -tirosina
(Tyr/Y)
L -Valina
(Val/V)

La IUPAC / IUBMB ahora también recomienda abreviaturas estándar para los siguientes dos aminoácidos:

L -Selenocisteína
(Sec/U)
L -pirrolizina
(Pyl/O)

Propiedades químicas

A continuación se muestra una tabla que enumera los símbolos de una letra, los símbolos de tres letras y las propiedades químicas de las cadenas laterales de los aminoácidos estándar. Las masas enumeradas se basan en promedios ponderados de los isótopos elementales en sus abundancias naturales . La formación de un enlace peptídico da como resultado la eliminación de una molécula de agua . Por lo tanto, la masa de la proteína es igual a la masa de aminoácidos que la componen menos 18,01524 Da por enlace peptídico.

Propiedades químicas generales

Aminoácido	Corto	Abreviatura	Masa media ( Da )	pi	pK ₁ (α-COO ^- )	pK2 (α - _NH3⁺₎
Alanina	A	Ala	89.09404	6.01	2.35	9.87
Cisteína	do	Cis	121.15404	5.05	1,92	10,70
Ácido aspártico	D	Áspid	133.10384	2,85	1,99	9,90
Ácido glutámico	mi	pegamento	147.13074	3.15	2.10	9.47
Fenilalanina	F	fen	165.19184	5.49	2.20	9.31
Glicina	GRAMO	Gly	75.06714	6.06	2.35	9,78
Histidina	yo	Su	155.15634	7.60	1,80	9.33
Isoleucina	I	Isla	131.17464	6.05	2.32	9,76
Lisina	K	Lis	146.18934	9.60	2.16	9.06
Leucina	yo	Leu	131.17464	6.01	2.33	9,74
Metionina	METRO	Conocí	149.20784	5.74	2.13	9.28
Asparagina	norte	ASN	132.11904	5.41	2.14	8.72
Pirrolisina	Oh	Pyl	255.31	?	?	?
Prolina	PAG	Pro	115.13194	6.30	1,95	10.64
Glutamina	Q	Gln	146.14594	5.65	2.17	9.13
Arginina	R	Argento	174.20274	10,76	1.82	8,99
Serina	S	Ser	105.09344	5.68	2.19	9.21
Treonina	yo	El	119.12034	5.60	2.09	9.10
Selenocisteína	tú	Segundo	168.053	5.47	1.91	10
Valina	V	Val	117.14784	6.00	2.39	9,74
Triptófano	Yo	Trp	204.22844	5.89	2.46	9.41
Tirosina	Y	Tiro	181.19124	5.64	2.20	9.21

Propiedades de la cadena lateral

Aminoácido	Corto	Abreviatura	Cadena lateral	pKa ^§	pH	Aromático o alifático	Volumen de van der Waals (Å ³ )
Alanina	A	Ala	-Canal ₃	-	-	Alifático	67
Cisteína	do	Cis	-CH2SH	8.55	ácido	-	86
Ácido aspártico	D	Áspid	-CH2COOH	3.67	ácido	-	91
Ácido glutámico	mi	pegamento	-CH2CH2COOH	4.25	ácido	-	109
Fenilalanina	F	fen	-CH2C6H5	-	-	Aromático	135
Glicina	GRAMO	Gly	-H	-	-	-	48
Histidina	yo	Su	-CH2 - C3H3N2	6.54	básico débil	Aromático	118
Isoleucina	I	Isla	-CH ₍_CH3 ) _CH2CH3	-	-	Alifático	124
Lisina	K	Lis	- ₍_CH2 ) _4NH2	10.40	básico	-	135
Leucina	yo	Leu	-CH2CH ( _CH3 ) ₂	-	-	Alifático	124
Metionina	METRO	Conocí	-CH2CH2SCH3	-	-	Alifático	124
Asparagina	norte	ASN	-CH2CONH2	-	-	-	96
Pirrolisina	Oh	Pyl	-(CH ₂ ) ₄ NHCO C ₄ H ₅ N CH ₃	DAKOTA DEL NORTE	básico débil	-	?
Prolina	PAG	Pro	-CH2CH2CH2 -	-	-	-	90
Glutamina	Q	Gln	-CH2CH2CONH2	-	-	-	114
Arginina	R	Argento	-(CH2 ₎ 3NH _- C(NH) _NH2	12.3	fuertemente básico	-	148
Serina	S	Ser	-CH2OH	-	-	-	73
Treonina	yo	El	-CH(OH) _CH3	-	-	-	93
Selenocisteína	tú	Segundo	-CH2SeH	5.43	ácido	-	?
Valina	V	Val	-CH( _CH3 ) ₂	-	-	Alifático	105
Triptófano	Yo	Trp	-CH2C8H6N	-	-	Aromático	163
Tirosina	Y	Tiro	-CH2 _- C6H4OH	9.84	débil ácido	Aromático	141

§: Los valores de Asp, Cys, Glu, His, Lys y Tyr se determinaron utilizando el residuo de aminoácido ubicado centralmente en un pentapéptido de alanina. ^[6] El valor de Arg es de Pace et al. (2009). ^[7] El valor de Sec es de Byun & Kang (2011). ^[8]

ND: No se ha informado del valor pKa de la pirrolisina.

Nota: El valor de pKa de un residuo de aminoácido en un péptido pequeño suele ser ligeramente diferente cuando se encuentra dentro de una proteína. En ocasiones, se utilizan los cálculos de pKa de proteínas para calcular el cambio en el valor de pKa de un residuo de aminoácido en esta situación.

Expresión genética y bioquímica

Aminoácido	Corto	Abreviatura	Codón (es)	Aparición				Esencial‡ en humanos
Aminoácido	Corto	Abreviatura	Codón (es)	en proteínas arqueanas (%)&	en proteínas bacterianas (%)&	en proteínas eucariotas (%)&	en proteínas humanas (%)&	Esencial‡ en humanos
Alanina	A	Ala	GCU, CCG, CAG, GCG	8.2	10.06	7.63	7.01	No
Cisteína	do	Cis	Universidad Gubernamental, Universidad de Georgia	0,98	0,94	1,76	2.3	Condicionalmente
Ácido aspártico	D	Áspid	GAU, CAG	6.21	5.59	5.4	4.73	No
Ácido glutámico	mi	pegamento	GAA, MORDAZA	7,69	6.15	6.42	7.09	Condicionalmente
Fenilalanina	F	fen	UUUU, UUC	3.86	3.89	3.87	3,65	Sí
Glicina	GRAMO	Gly	GGU, GGC, GGA, GGG	7.58	7,76	6.33	6.58	Condicionalmente
Histidina	yo	Su	CAU, CAC	1,77	2.06	2.44	2.63	Sí
Isoleucina	I	Isla	AUU, AUC, AUA	7.03	5.89	5.1	4.33	Sí
Lisina	K	Lis	AAA, AAG	5.27	4.68	5.64	5.72	Sí
Leucina	yo	Leu	UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG	9.31	10.09	9.29	9,97	Sí
Metionina	METRO	Conocí	AGO	2.35	2.38	2.25	2.13	Sí
Asparagina	norte	ASN	AAU, AAC	3.68	3.58	4.28	3.58	No
Pirrolisina	Oh	Pyl	*UAG	0	0	0	0	No
Prolina	PAG	Pro	CCU, CCC, CCA, CCG	4.26	4.61	5.41	6.31	No
Glutamina	Q	Gln	CAA, CAG	2.38	3.58	4.21	4.77	No
Arginina	R	Argento	CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG	5.51	5.88	5.71	5.64	Condicionalmente
Serina	S	Ser	UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC	6.17	5,85	8.34	8.33	No
Treonina	yo	El	ACU, ACC, ACA, ACG	5.44	5.52	5.56	5.36	Sí
Selenocisteína	tú	Segundo	Universidad de Georgia**	0	0	0	>0	No
Valina	V	Val	GUU, GUC, GUA, GUG	7.8	7.27	6.2	5,96	Sí
Triptófano	Yo	Trp	UGG	1.03	1.27	1.24	1.22	Sí
Tirosina	Y	Tiro	UAU, UAC	3.35	2,94	2.87	2.66	Condicionalmente
Codón de terminación†	-	Término	UAA, UAG, UGA††	?	?	?	—	—

* UAG es normalmente el codón de terminación ámbar , pero en organismos que contienen la maquinaria biológica codificada por el grupo de genes pylTSBCD se incorporará el aminoácido pirrolisina. ^[9]
** UGA es normalmente el codón de terminación ópalo (o umber), pero codifica selenocisteína si está presente un elemento SECIS .
† El codón de terminación no es un aminoácido, pero se incluye para completar.
†† UAG y UGA no siempre actúan como codones de terminación (ver arriba).
‡ Un aminoácido esencial no puede ser sintetizado en humanos y, por lo tanto, debe ser suministrado en la dieta. Los aminoácidos condicionalmente esenciales normalmente no son necesarios en la dieta, pero deben ser suministrados exógenamente a poblaciones específicas que no los sintetizan en cantidades adecuadas.
& La ocurrencia de aminoácidos se basa en 135 Archaea, 3775 Bacteria, 614 proteomas Eukaryota y proteoma humano (21 006 proteínas) respectivamente. ^[10]

Espectrometría de masas

En la espectrometría de masas de péptidos y proteínas, es útil conocer las masas de los residuos. La masa del péptido o proteína es la suma de las masas de los residuos más la masa del agua ( masa monoisotópica = 18,01056 Da; masa media = 18,0153 Da). Las masas de los residuos se calculan a partir de las fórmulas químicas tabuladas y los pesos atómicos. ^[11] En la espectrometría de masas , los iones también pueden incluir uno o más protones ( masa monoisotópica = 1,00728 Da; masa media* = 1,0074 Da). *Los protones no pueden tener una masa media, esto infiere confusamente que los deuterones son un isótopo válido, pero deberían ser una especie diferente (véase Hydron (química) ).

Aminoácido	Corto	Abreviatura	Fórmula	Misa del lunes§ ( Da )	Masa media ( Da )
Alanina	A	Ala	C3H5NO	71.03711	71.0779
Cisteína	do	Cis	C3H5NOS	103.00919	103.1429
Ácido aspártico	D	Áspid	C4H5NO3	115.02694	115.0874
Ácido glutámico	mi	pegamento	C5H7NO3	129.04259	129.1140
Fenilalanina	F	fen	C9H9NO	147.06841	147.1739
Glicina	GRAMO	Gly	C2H3NO	57.02146	57.0513
Histidina	yo	Su	C6H7N3O	137.05891	137.1393
Isoleucina	I	Isla	C6H11NO	113.08406	113.1576
Lisina	K	Lis	C6H12N2O	128.09496	128.1723
Leucina	yo	Leu	C6H11NO	113.08406	113.1576
Metionina	METRO	Conocí	C ₅ H ₉ N.º	131.04049	131.1961
Asparagina	norte	ASN	C4H6N2O2	114.04293	114.1026
Pirrolisina	Oh	Pyl	C12H19N3O2	237.14773	237.2982
Prolina	PAG	Pro	C5H7NO	97.05276	97.1152
Glutamina	Q	Gln	C5H8N2O2	128.05858	128.1292
Arginina	R	Argento	C6H12N4O	156.10111	156.1857
Serina	S	Ser	C3H5NO2	87.03203	87.0773
Treonina	yo	El	C4H7NO2	101.04768	101.1039
Selenocisteína	tú	Segundo	C ₃ H ₅ NARIZ	150.95364	150.0489
Valina	V	Val	C5H9NO	99.06841	99.1311
Triptófano	Yo	Trp	C11H10N2O	186.07931	186.2099
Tirosina	Y	Tiro	C9H9NO2	163.06333	163.1733

§ Masa monoisotópica

Estequiometría y coste metabólico en la célula

La siguiente tabla muestra la abundancia de aminoácidos en las células de E. coli y el costo metabólico (ATP) para la síntesis de los aminoácidos. Los números negativos indican que los procesos metabólicos son favorables en términos de energía y no cuestan ATP neto de la célula. ^[12] La abundancia de aminoácidos incluye aminoácidos en forma libre y en forma de polimerización (proteínas).

Aminoácido	Corto	Abreviatura	Abundancia (número de moléculas (×10 ⁸ ) por célula de E. coli )	Coste del ATP en síntesis
Aminoácido	Corto	Abreviatura		Condiciones aeróbicas	Condiciones anaeróbicas
Alanina	A	Ala	2.9	-1	1
Cisteína	do	Cis	0,52	11	15
Ácido aspártico	D	Áspid	1.4	0	2
Ácido glutámico	mi	pegamento	1.5	-7	-1
Fenilalanina	F	fen	1.1	-6	2
Glicina	GRAMO	Gly	3.5	-2	2
Histidina	yo	Su	0,54	1	7
Isoleucina	I	Isla	1.7	7	11
Lisina	K	Lis	2.0	5	9
Leucina	yo	Leu	2.6	-9	1
Metionina	METRO	Conocí	0,88	21	23
Asparagina	norte	ASN	1.4	3	5
Pirrolisina	Oh	Pyl	-	-	-
Prolina	PAG	Pro	1.3	-2	4
Glutamina	Q	Gln	1.5	-6	0
Arginina	R	Argento	1.7	5	13
Serina	S	Ser	1.2	-2	2
Treonina	yo	El	1.5	6	8
Selenocisteína	tú	Segundo	-	-	-
Valina	V	Val	2.4	-2	2
Triptófano	Yo	Trp	0,33	-7	7
Tirosina	Y	Tiro	0,79	-8	2

Observaciones

Aminoácido	Abreviatura		Observaciones
Alanina	A	Ala	Muy abundante y muy versátil, es más rígido que la glicina, pero lo suficientemente pequeño como para plantear sólo pequeños límites estéricos para la conformación de la proteína. Se comporta de forma bastante neutra y puede localizarse tanto en las regiones hidrófilas del exterior de la proteína como en las zonas hidrófobas del interior.
Asparagina o ácido aspártico	B	Asc	Un marcador de posición cuando cualquier aminoácido puede ocupar una posición
Cisteína	do	Cis	El átomo de azufre se une fácilmente a los iones de metales pesados . En condiciones oxidantes, dos cisteínas pueden unirse en un enlace disulfuro para formar el aminoácido cistina . Cuando las cistinas son parte de una proteína, por ejemplo la insulina , la estructura terciaria se estabiliza, lo que hace que la proteína sea más resistente a la desnaturalización ; por lo tanto, los enlaces disulfuro son comunes en proteínas que tienen que funcionar en entornos hostiles, incluidas las enzimas digestivas (p. ej., pepsina y quimotripsina ) y las proteínas estructurales (p. ej., queratina ). Los disulfuros también se encuentran en péptidos demasiado pequeños para mantener una forma estable por sí solos (p. ej., insulina ).
Ácido aspártico	D	Áspid	El aspartato y el glutamato se comportan de manera similar al ácido glutámico y tienen un grupo ácido hidrófilo con una fuerte carga negativa. Por lo general, se encuentran en la superficie externa de la proteína, lo que la hace soluble en agua. Se unen a moléculas e iones con carga positiva y se utilizan a menudo en enzimas para fijar el ión metálico. Cuando se encuentran dentro de la proteína, el aspartato y el glutamato suelen estar emparejados con arginina y lisina.
Ácido glutámico	mi	pegamento	El glu se comporta de manera similar al ácido aspártico y tiene una cadena lateral más larga y ligeramente más flexible.
Fenilalanina	F	fen	La fenilalanina, la tirosina y el triptófano son esenciales para los seres humanos y contienen un grupo aromático grande y rígido en la cadena lateral. Son los aminoácidos más grandes. Al igual que la isoleucina, la leucina y la valina, son hidrófobos y tienden a orientarse hacia el interior de la molécula de proteína plegada. La fenilalanina se puede convertir en tirosina.
Glicina	GRAMO	Gly	Debido a los dos átomos de hidrógeno en el carbono α, la glicina no es ópticamente activa . Es el aminoácido más pequeño, gira fácilmente y agrega flexibilidad a la cadena proteica. Es capaz de encajar en los espacios más estrechos, por ejemplo, la triple hélice del colágeno . Como no suele desearse demasiada flexibilidad, como componente estructural, es menos común que la alanina.
Histidina	yo	Su	La histidina es esencial para los seres humanos. Incluso en condiciones ligeramente ácidas, se produce la protonación del nitrógeno, lo que modifica las propiedades de la histidina y del polipéptido en su conjunto. Muchas proteínas la utilizan como mecanismo regulador, modificando la conformación y el comportamiento del polipéptido en regiones ácidas como el endosoma tardío o el lisosoma , lo que obliga a cambiar la conformación de las enzimas. Sin embargo, para ello solo se necesitan unas pocas histidinas, por lo que es comparativamente escasa.
Isoleucina	I	Isla	La isoleucina, la leucina y la valina son esenciales para el ser humano. La isoleucina, la leucina y la valina tienen grandes cadenas laterales alifáticas hidrofóbicas. Sus moléculas son rígidas y sus interacciones hidrofóbicas mutuas son importantes para el correcto plegamiento de las proteínas, ya que estas cadenas tienden a estar ubicadas dentro de la molécula de proteína.
Leucina o isoleucina	Yo	Xle	Un marcador de posición cuando cualquier aminoácido puede ocupar una posición
Lisina	K	Lis	La lisina es esencial para los seres humanos y se comporta de manera similar a la arginina. Contiene una cadena lateral larga y flexible con un extremo cargado positivamente. La flexibilidad de la cadena hace que la lisina y la arginina sean adecuadas para unirse a moléculas con muchas cargas negativas en sus superficies. Por ejemplo, las proteínas que se unen al ADN tienen sus regiones activas ricas en arginina y lisina. La fuerte carga hace que estos dos aminoácidos sean propensos a ubicarse en las superficies hidrófilas externas de las proteínas; cuando se encuentran en el interior, generalmente se combinan con un aminoácido correspondiente con carga negativa, por ejemplo, aspartato o glutamato.
Leucina	yo	Leu	La leucina es esencial para los humanos y se comporta de manera similar a la isoleucina y la valina.
Metionina	METRO	Conocí	El metilo es esencial para los seres humanos. Siempre es el primer aminoácido que se incorpora a una proteína y, a veces, se elimina después de la traducción. Al igual que la cisteína, contiene azufre, pero con un grupo metilo en lugar de hidrógeno. Este grupo metilo se puede activar y se utiliza en muchas reacciones en las que se añade un nuevo átomo de carbono a otra molécula.
Asparagina	norte	ASN	Similar al ácido aspártico, Asn contiene un grupo amida donde Asp tiene un carboxilo .
Pirrolisina	Oh	Pyl	Similar a la lisina , pero tiene un anillo de pirrolina unido.
Prolina	PAG	Pro	Pro contiene un anillo inusual en el grupo amino del extremo N, que fuerza a la secuencia de amida CO-NH a adoptar una conformación fija. Puede alterar las estructuras de plegamiento de proteínas, como la hélice α o la lámina β , y forzar la torcedura deseada en la cadena proteica. Es común en el colágeno y a menudo sufre una modificación postraduccional a hidroxiprolina .
Glutamina	Q	Gln	Al igual que el ácido glutámico, la Gln contiene un grupo amida , mientras que la Glu tiene un grupo carboxilo . Se utiliza en proteínas y como depósito de amoníaco ; es el aminoácido más abundante en el organismo.
Arginina	R	Argento	Funcionalmente similar a la lisina.
Serina	S	Ser	La serina y la treonina tienen un grupo corto que termina en un grupo hidroxilo. Su hidrógeno es fácil de eliminar, por lo que la serina y la treonina suelen actuar como donantes de hidrógeno en las enzimas. Ambas son muy hidrófilas, por lo que las regiones externas de las proteínas solubles tienden a ser ricas en ellas.
Treonina	yo	El	Esencial para los humanos, Thr se comporta de manera similar a la serina.
Selenocisteína	tú	Segundo	El análogo de selenio de la cisteína, en el que el selenio reemplaza al átomo de azufre .
Valina	V	Val	Esencial para los humanos, Val se comporta de manera similar a la isoleucina y la leucina.
Triptófano	Yo	Trp	Esencial para los humanos, el Trp se comporta de manera similar a la fenilalanina y la tirosina. Es un precursor de la serotonina y es naturalmente fluorescente .
Desconocido	incógnita	Xaa	Marcador de posición cuando el aminoácido es desconocido o no es importante.
Tirosina	Y	Tiro	La tirosina se comporta de manera similar a la fenilalanina (precursora de la tirosina) y al triptófano, y es precursora de la melanina , la epinefrina y las hormonas tiroideas . Naturalmente fluorescente , su fluorescencia suele extinguirse mediante la transferencia de energía a los triptófanos.
Ácido glutámico o glutamina	O	Gracias	Un marcador de posición cuando cualquier aminoácido puede ocupar una posición

Catabolismo

Los aminoácidos se pueden clasificar según las propiedades de sus productos principales: ^[13]

Glucogénico, cuyos productos tienen la capacidad de formar glucosa por gluconeogénesis.
Cetogénico, en el que los productos no tienen la capacidad de formar glucosa: estos productos aún pueden usarse para la cetogénesis o la síntesis de lípidos .
Aminoácidos catabolizados en productos glucogénicos y cetogénicos.

Véase también

Referencias

^ Ambrogelly A, Palioura S, Söll D (enero de 2007). "Expansión natural del código genético". Nature Chemical Biology . 3 (1): 29–35. doi :10.1038/nchembio847. PMID 17173027.
^ Lobanov AV, Turanov AA, Hatfield DL, Gladyshev VN (agosto de 2010). "Funciones duales de los codones en el código genético". Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology . 45 (4): 257–65. doi :10.3109/10409231003786094. PMC 3311535 . PMID 20446809.
^ Young VR (agosto de 1994). "Requerimientos de aminoácidos en adultos: argumentos a favor de una revisión importante de las recomendaciones actuales" (PDF) . The Journal of Nutrition . 124 (8 Suppl): 1517S–1523S. doi :10.1093/jn/124.suppl_8.1517S. PMID 8064412.
^ Erives A (agosto de 2011). "Un modelo de enzimas de ARN proto-anticodón que requieren homoquiralidad de L-aminoácidos". Journal of Molecular Evolution . 73 (1–2): 10–22. Bibcode :2011JMolE..73...10E. doi :10.1007/s00239-011-9453-4. PMC 3223571 . PMID 21779963.
^ Frenkel-Pinter, Moran; Haynes, Jay W.; C, Martin; Petrov, Anton S.; Burcar, Bradley T.; Krishnamurthy, Ramanarayanan; Hud, Nicholas V.; Leman, Luke J.; Williams, Loren Dean (13 de agosto de 2019). "Incorporación selectiva de aminoácidos catiónicos proteínicos sobre no proteínicos en reacciones de oligomerización prebiótica modelo". Actas de la Academia Nacional de Ciencias . 116 (33): 16338–16346. Bibcode :2019PNAS..11616338F. doi : 10.1073/pnas.1904849116 . ISSN 0027-8424. PMC 6697887 . PMID 31358633.
^ Thurlkill RL, Grimsley GR, Scholtz JM, Pace CN (mayo de 2006). "Valores pK de los grupos ionizables de proteínas". Protein Science . 15 (5): 1214–8. doi :10.1110/ps.051840806. PMC 2242523 . PMID 16597822.
^ Pace CN, Grimsley GR, Scholtz JM (mayo de 2009). "Grupos ionizables de proteínas: valores de pKa y su contribución a la estabilidad y solubilidad de las proteínas". The Journal of Biological Chemistry . 284 (20): 13285–9. doi : 10.1074/jbc.R800080200 . PMC 2679426 . PMID 19164280.
^ Byun BJ, Kang YK (mayo de 2011). "Preferencias conformacionales y valor pK(a) del residuo de selenocisteína". Biopolímeros . 95 (5): 345–53. doi :10.1002/bip.21581. PMID 21213257. S2CID 11002236.
^ Rother M, Krzycki JA (agosto de 2010). "Selenocisteína, pirrolisina y el metabolismo energético único de las arqueas metanogénicas". Archaea . 2010 : 1–14. doi : 10.1155/2010/453642 . PMC 2933860 . PMID 20847933.
^ Kozlowski LP (enero de 2017). "Proteome-pI: base de datos de puntos isoeléctricos del proteoma". Nucleic Acids Research . 45 (D1): D1112–D1116. doi :10.1093/nar/gkw978. PMC 5210655 . PMID 27789699.
^ "Pesos atómicos y composiciones isotópicas de todos los elementos". NIST . Consultado el 12 de diciembre de 2016 .
^ Phillips R, Kondev J, Theriot J, Garcia HG, Orme N (2013). Biología física de la célula (Segunda edición). Garland Science. pág. 178. ISBN 978-0-8153-4450-6.
^ Ferrier DR (2005). "Capítulo 20: Degradación y síntesis de aminoácidos". En Champe PC, Harvey RA, Ferrier DR (eds.). Reseñas ilustradas de Lippincott: bioquímica (Reseñas ilustradas de Lippincott) . Hagerstwon, MD: Lippincott Williams & Wilkins. ISBN 978-0-7817-2265-0.

Referencias generales

Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2000). Principios de bioquímica de Lehninger (3.ª ed.). Worth Publishers. ISBN 978-1-57259-153-0.
Kyte J, Doolittle RF (mayo de 1982). "Un método simple para mostrar el carácter hidropático de una proteína". Journal of Molecular Biology . 157 (1): 105–32. CiteSeerX 10.1.1.458.454 . doi :10.1016/0022-2836(82)90515-0. PMID 7108955.
Meierhenrich, Uwe J. (2008). Aminoácidos y asimetría de la vida (1.ª ed.). Springer. ISBN 978-3-540-76885-2.
Bioquímica, Harpers (2015). Harpers Illustrated Biochemistry (30.ª ed.). Lange. ISBN 978-0-07-182534-4.

Enlaces externos

El origen del código de una sola letra para los aminoácidos

[1] Ambrogelly A, Palioura S, Söll D (enero de 2007). "Expansión natural del código genético". Nature Chemical Biology . 3 (1): 29–35. doi :10.1038/nchembio847. PMID 17173027.

[LobanovTuranov2010-2] Lobanov AV, Turanov AA, Hatfield DL, Gladyshev VN (agosto de 2010). "Funciones duales de los codones en el código genético". Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology . 45 (4): 257–65. doi :10.3109/10409231003786094. PMC 3311535 . PMID 20446809.

[3] Young VR (agosto de 1994). "Requerimientos de aminoácidos en adultos: argumentos a favor de una revisión importante de las recomendaciones actuales" (PDF) . The Journal of Nutrition . 124 (8 Suppl): 1517S–1523S. doi :10.1093/jn/124.suppl_8.1517S. PMID 8064412.

[4] Erives A (agosto de 2011). "Un modelo de enzimas de ARN proto-anticodón que requieren homoquiralidad de L-aminoácidos". Journal of Molecular Evolution . 73 (1–2): 10–22. Bibcode :2011JMolE..73...10E. doi :10.1007/s00239-011-9453-4. PMC 3223571 . PMID 21779963.

[5] Frenkel-Pinter, Moran; Haynes, Jay W.; C, Martin; Petrov, Anton S.; Burcar, Bradley T.; Krishnamurthy, Ramanarayanan; Hud, Nicholas V.; Leman, Luke J.; Williams, Loren Dean (13 de agosto de 2019). "Incorporación selectiva de aminoácidos catiónicos proteínicos sobre no proteínicos en reacciones de oligomerización prebiótica modelo". Actas de la Academia Nacional de Ciencias . 116 (33): 16338–16346. Bibcode :2019PNAS..11616338F. doi : 10.1073/pnas.1904849116 . ISSN 0027-8424. PMC 6697887 . PMID 31358633.

[6] Thurlkill RL, Grimsley GR, Scholtz JM, Pace CN (mayo de 2006). "Valores pK de los grupos ionizables de proteínas". Protein Science . 15 (5): 1214–8. doi :10.1110/ps.051840806. PMC 2242523 . PMID 16597822.

[7] Pace CN, Grimsley GR, Scholtz JM (mayo de 2009). "Grupos ionizables de proteínas: valores de pKa y su contribución a la estabilidad y solubilidad de las proteínas". The Journal of Biological Chemistry . 284 (20): 13285–9. doi : 10.1074/jbc.R800080200 . PMC 2679426 . PMID 19164280.

[8] Byun BJ, Kang YK (mayo de 2011). "Preferencias conformacionales y valor pK(a) del residuo de selenocisteína". Biopolímeros . 95 (5): 345–53. doi :10.1002/bip.21581. PMID 21213257. S2CID 11002236.

[9] Rother M, Krzycki JA (agosto de 2010). "Selenocisteína, pirrolisina y el metabolismo energético único de las arqueas metanogénicas". Archaea . 2010 : 1–14. doi : 10.1155/2010/453642 . PMC 2933860 . PMID 20847933.

[10] Kozlowski LP (enero de 2017). "Proteome-pI: base de datos de puntos isoeléctricos del proteoma". Nucleic Acids Research . 45 (D1): D1112–D1116. doi :10.1093/nar/gkw978. PMC 5210655 . PMID 27789699.

[11] "Pesos atómicos y composiciones isotópicas de todos los elementos". NIST . Consultado el 12 de diciembre de 2016 .

[12] Phillips R, Kondev J, Theriot J, Garcia HG, Orme N (2013). Biología física de la célula (Segunda edición). Garland Science. pág. 178. ISBN 978-0-8153-4450-6.

[13] Ferrier DR (2005). "Capítulo 20: Degradación y síntesis de aminoácidos". En Champe PC, Harvey RA, Ferrier DR (eds.). Reseñas ilustradas de Lippincott: bioquímica (Reseñas ilustradas de Lippincott) . Hagerstwon, MD: Lippincott Williams & Wilkins. ISBN 978-0-7817-2265-0.