La peptidasa hace
| La peptidasa hace | |||||||||
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 Proteasa del homo24mer, E.Coli | |||||||||
| Identificadores | |||||||||
| N.º CE | 3.4.21.107 | ||||||||
| N.º CAS | 161108-11-8 | ||||||||
| Bases de datos | |||||||||
| IntEnz | Vista de IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Entrada de BRENDA | ||||||||
| Expasí | Vista de NiceZyme | ||||||||
| BARRIL | Entrada de KEGG | ||||||||
| MetaCiclo | vía metabólica | ||||||||
| PRIAMO | perfil | ||||||||
| Estructuras del PDB | RCSB AP APBE APSUMA | ||||||||
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La peptidasa Do ( EC 3.4.21.107, DegP , proteasa DegP , HtrA , proteasa A de requerimiento de alta temperatura , proteína de choque térmico HrtA , proteasa Do , proteasa Do ) es una enzima . [1] [2] [3] [4] [5] [6] Esta enzima cataliza la siguiente reacción química
- Actúa sobre sustratos que están al menos parcialmente desplegados. El residuo P1 del sitio de escisión normalmente se encuentra entre un par de residuos hidrófobos , como Val-Val
Esta serina endopeptidasa de Escherichia coli es esencial para la eliminación de proteínas desnaturalizadas de la membrana interna y del espacio periplásmico .
Referencias
- ^ Lipinska B, Zylicz M, Georgopoulos C (abril de 1990). "La proteína HtrA (DegP), esencial para la supervivencia de Escherichia coli a altas temperaturas, es una endopeptidasa". Journal of Bacteriology . 172 (4): 1791–7. doi :10.1128/jb.172.4.1791-1797.1990. PMC 208670 . PMID 2180903.
- ^ Seol JH, Woo SK, Jung EM, Yoo SJ, Lee CS, Kim KJ, Tanaka K, Ichihara A, Ha DB, Chung CH (abril de 1991). "La proteasa Do es esencial para la supervivencia de Escherichia coli a altas temperaturas: su identidad con el producto del gen htrA". Comunicaciones de investigación bioquímica y biofísica . 176 (2): 730–6. doi :10.1016/s0006-291x(05)80245-1. PMID 2025286.
- ^ Jones CH, Dexter P, Evans AK, Liu C, Hultgren SJ, Hruby DE (octubre de 2002). "La proteasa DegP de Escherichia coli corta entre residuos hidrófobos pareados en un sustrato natural: la pilina PapA". Journal of Bacteriology . 184 (20): 5762–71. doi :10.1128/jb.184.20.5762-5771.2002. PMC 139609 . PMID 12270835.
- ^ Swamy KH, Chung CH, Goldberg AL (julio de 1983). "Aislamiento y caracterización de la proteasa do de Escherichia coli, una gran serina proteasa que contiene múltiples subunidades". Archivos de bioquímica y biofísica . 224 (2): 543–54. doi :10.1016/0003-9861(83)90242-4. PMID 6347072.
- ^ Pallen MJ, Wren BW (octubre de 1997). "La familia HtrA de serina proteasas". Microbiología molecular . 26 (2): 209–21. doi : 10.1046/j.1365-2958.1997.5601928.x . PMID 9383148.
- ^ Krojer T, Garrido-Franco M, Huber R, Ehrmann M, Clausen T (marzo de 2002). "La estructura cristalina de DegP (HtrA) revela una nueva máquina proteasa-chaperona". Nature . 416 (6879): 455–9. doi :10.1038/416455a. PMID 11919638.
Enlaces externos
- Peptidasa+Do en los encabezados de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.
