proteína quinasa tau
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| Identificadores | |||||||||
| N.º CE | 2.7.11.26 | ||||||||
| N.º CAS | 111694-09-8 | ||||||||
| Bases de datos | |||||||||
| IntEnz | Vista de IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Entrada de BRENDA | ||||||||
| Expasí | Vista de NiceZyme | ||||||||
| BARRIL | Entrada de KEGG | ||||||||
| MetaCiclo | vía metabólica | ||||||||
| PRIAMO | perfil | ||||||||
| Estructuras del PDB | RCSB AP APBE APSUMA | ||||||||
| Ontología genética | AmiGO / QuickGO | ||||||||
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En enzimología , una proteína tau quinasa ( EC 2.7.11.26) es una enzima que cataliza la reacción química
- ATP + proteína tau ADP + O-fosfo- proteína tau
Así, los dos sustratos de esta enzima son el ATP y la proteína tau , mientras que sus dos productos son el ADP y la proteína O-fosfo-tau.
Esta enzima pertenece a la familia de las transferasas , específicamente, aquellas que transfieren un grupo fosfato al átomo de oxígeno de la cadena lateral de los residuos de serina o treonina en las proteínas ( proteína-serina/treonina quinasas ). Esta enzima participa en 14 vías metabólicas : vía de señalización erbb, ciclo celular , vía de señalización wnt , vía de señalización hedgehog , guía axonal , adhesión focal , vía de señalización del receptor de células b, vía de señalización de la insulina, melanogénesis , enfermedad de alzheimer , cáncer colorrectal , cáncer de endometrio , cáncer de próstata y carcinoma basocelular .
Nomenclatura
El nombre sistemático de esta clase de enzimas es ATP:[tau-proteína] O-fosfotransferasa . Otros nombres de uso común incluyen ATP:tau-proteína O-fosfotransferasa , proteína quinasa cerebral PK40erk , cdk5/p20 , CDK5/p23 , glucógeno sintasa quinasa-3beta , GSK , proteína tau quinasa , STK31 , tau quinasa , [tau-proteína] quinasa , tau-proteína quinasa I , tau-proteína quinasa II , tau-tubulina quinasa , TPK , TPK I , TPK II y TTK .
Estudios estructurales
A finales de 2007, se han resuelto tres estructuras para esta clase de enzimas, con los códigos de acceso PDB 2JDO, 2JDR y 2UW9.
Ejemplos
Los genes humanos que codifican proteínas con actividad de proteína quinasa Tau incluyen:
Referencias
- Ishiguro K, Ihara Y, Uchida T, Imahori K (septiembre de 1988). "Una nueva proteína quinasa dependiente de tubulina que forma un epítopo de filamento helicoidal apareado en tau". J. Biochem . 104 (3). Tokio: 319–21. doi :10.1093/oxfordjournals.jbchem.a122465. PMID 2467901.
- Lund ET, McKenna R, Evans DB, Sharma SK, Mathews WR (2001). "Caracterización de la fosforilación in vitro de la proteína tau humana por la proteína tau quinasa II (cdk5/p20) mediante espectrometría de masas". J. Neurochem . 76 (4): 1221–32. doi : 10.1046/j.1471-4159.2001.00130.x . PMID 11181841. S2CID 24005862.
- Takashima A; Mercken, M; Murayama, M; Noguchi, K; Ishiguro, K; Imahori, K; Takashima, A (1998). "Caracterización de la fosforilación de tau en células transfectadas con la glucógeno sintasa quinasa-3beta y el activador de la quinasa-5 dependiente de ciclina (p23)". Biochim. Biophys. Acta . 1380 (2): 177–82. doi :10.1016/s0304-4165(97)00139-6. PMID 9565682.
- Sugio S, Kohno T, Matsuzaki T (noviembre de 2000). "Expresión, purificación y cristalización de la proteína tau humana quinasa I/glucógeno sintasa quinasa-3beta". Acta Crystallogr. D . 56 (Pt 11): 1464–5. doi : 10.1107/S0907444900010386 . PMID 11053853.
