Las proteínas de la matriz retroviral son componentes de las cápsides asociadas a la envoltura de los retrovirus . Estas proteínas recubren la superficie interna de las envolturas virales y están asociadas a las membranas virales. [1]
Las proteínas de la matriz se producen como dominios N-terminales de poliproteínas precursoras de Gag . La poliproteína Gag dirige el ensamblaje y la liberación de partículas virales de las células infectadas. La poliproteína Gag tiene tres dominios necesarios para la actividad: un dominio N-terminal de unión a la membrana (M) (que corresponde a la proteína de la matriz) que dirige Gag a la membrana plasmática , un dominio de interacción (I) involucrado en la agregación de Gag y un dominio de ensamblaje tardío (L) que media el proceso de gemación . [2] Durante la maduración viral, la poliproteína Gag es escindida por la proteasa retroviral en varias proteínas estructurales correspondientes, produciendo las proteínas de la matriz (MA), la cápside (CA) y la nucleocápside (NC), y algunos péptidos más pequeños . Las proteínas derivadas de Gag gobiernan todo el ensamblaje y la liberación de las partículas virales, y las proteínas de la matriz desempeñan papeles clave en la estabilidad de Gag, el ensamblaje de la cápside, el transporte y la gemación.
Familias de proteínas de la matriz retroviral
Familia de proteínas
Mordaza_MA
Estructura de la proteína de matriz del virus de la leucemia murina de Moloney
Aunque las proteínas de matriz de diferentes virus parecen realizar funciones similares y pueden tener pliegues estructurales similares, sus secuencias primarias pueden ser muy diferentes. Las proteínas de matriz típicas de los retrovirus forman una estructura de haz helicoidal alfa . [3]
Otra familia representa el dominio M de la poliproteína Gag presente en los retrovirus aviares. Incluye poliproteínas Gag de varios retrovirus aviares endógenos. [7]
Familia de proteínas
Mordaza_p10
Estructura de la solución de la proteína de matriz de tipo salvaje m-pmv (p10)
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