Zimógeno

En bioquímica , un zimógeno ( / ˈz aɪ m ə dʒ ən , - m oʊ -/ ^{[1] [2]} ) , también llamado proenzima ( / ˌp r oʊ ˈ ɛ n z aɪ m / ^{[3] [4]} ), es un precursor inactivo de una enzima . Un zimógeno requiere un cambio bioquímico (como una reacción de hidrólisis que revele el sitio activo , o un cambio de configuración para revelar el sitio activo) para convertirse en una enzima activa. El cambio bioquímico generalmente ocurre en los cuerpos de Golgi , donde se escinde una parte específica de la enzima precursora para activarla. La pieza inactivadora que se escinde puede ser una unidad peptídica o pueden ser dominios de plegamiento independiente que comprenden más de 100 residuos . Aunque limitan la capacidad de la enzima, estas extensiones N-terminales de la enzima o un "prosegmento" a menudo ayudan en la estabilización y el plegamiento de la enzima que inhiben. ^{[ cita requerida ]}

El páncreas secreta zimógenos en parte para evitar que las enzimas digieran las proteínas en las células en las que se sintetizan. Las enzimas como la pepsina se crean en forma de pepsinógeno , un zimógeno inactivo. El pepsinógeno se activa cuando las células principales lo liberan en el ácido gástrico , cuyo ácido clorhídrico lo activa parcialmente. ^[5] Otro pepsinógeno parcialmente inactivado completa la activación eliminando el péptido, convirtiendo el pepsinógeno en pepsina. La activación accidental de los zimógenos puede ocurrir cuando el conducto de secreción en el páncreas está bloqueado por un cálculo biliar , lo que resulta en pancreatitis aguda . ^{[ cita requerida ]}

Los hongos también secretan enzimas digestivas al medio ambiente en forma de zimógenos. El ambiente externo tiene un pH diferente al del interior de la célula fúngica y esto cambia la estructura del zimógeno y lo convierte en una enzima activa. ^{[ cita requerida ]}

Otra forma en que las enzimas pueden existir en formas inactivas y luego convertirse en formas activas es activándose solo cuando se une un cofactor , llamado coenzima. En este sistema, la forma inactiva (apoenzima) se convierte en la forma activa (holoenzima) cuando se une la coenzima.

En el duodeno, los zimógenos pancreáticos, tripsinógeno, quimotripsinógeno, proelastasa y procarboxipeptidasa, se convierten en enzimas activas por acción de la enteropeptidasa y la tripsina. El quimotripsinógeno, una cadena polipeptídica única de 245 residuos de aminoácidos, se convierte en alfa-quimotripsina, que tiene tres cadenas polipeptídicas unidas por dos de los cinco enlaces disulfuro presentes en la estructura primaria del quimotripsinógeno. ^[6]

Ejemplos de zimógenos:

• Tripsinógeno
• Quimotripsinógeno
• Pepsinógeno
• La mayoría de las proteínas del sistema de coagulación (por ejemplo, protrombina o plasminógeno)
• Algunas de las proteínas del sistema del complemento
• Procaspasas
• Pacifástina
• Proelastasa
• Prolipasa
• Procarboxipolipeptidasas

• Enzima
• Proteína
• Prohormona

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• Zimógenos - Washington.edu
• Mecanismos moleculares para la conversión de zimógenos en enzimas proteolíticas activas