El uso de enlaces externos en este artículo puede no seguir las políticas o pautas de Wikipedia . ( Junio de 2022 ) |
penicilina amidasa | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Identificadores | |||||||||
N.º CE | 3.5.1.11 | ||||||||
N.º CAS | 9014-06-6 | ||||||||
Bases de datos | |||||||||
IntEnz | Vista de IntEnz | ||||||||
BRENDA | Entrada de BRENDA | ||||||||
Expasí | Vista de NiceZyme | ||||||||
BARRIL | Entrada de KEGG | ||||||||
MetaCiclo | vía metabólica | ||||||||
PRIAMO | perfil | ||||||||
Estructuras del PDB | RCSB AP APBE APSUMA | ||||||||
Ontología genética | AmiGO / QuickGO | ||||||||
|
En enzimología , una penicilina amidasa ( EC 3.5.1.11) es una enzima que cataliza la reacción química
Así, los dos sustratos de esta enzima son la penicilina y el H2O , mientras que sus dos productos son el carboxilato y el 6-aminopenicilinanato .
Esta enzima pertenece a la familia de las hidrolasas , aquellas que actúan sobre enlaces carbono-nitrógeno distintos de los enlaces peptídicos, específicamente en amidas lineales. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es penicilina amidohidrolasa . Otros nombres de uso común incluyen penicilina acilasa , bencilpenicilina acilasa , novozym 217 , semacilasa , alfa-acilamino-beta-lactama acilhidrolasa y ampicilina acilasa . Esta enzima participa en la biosíntesis de penicilina y cefalosporina.
A finales de 2007, se han resuelto 34 estructuras para esta clase de enzimas, con códigos de acceso PDB 1AI4, 1AI5, 1AI6, 1AI7, 1AJN, 1AJP, 1AJQ, 1CP9, 1E3A, 1FXH, 1FXV, 1GK0, 1GK1, 1GK9, 1GKF, 1GM7, 1GM8, 1GM9, 1H2G, 1JX9, 1K5Q, 1K5S, 1K7D, 1KEC, 1PNK, 1PNL, 1PNM, 2ADV, 2AE3, 2AE4, 2AE5, 2IWM, 2PVA y 3PVA.