Poliglutamilación
La poliglutamilación es una forma de modificación postraduccional reversible de los residuos de glutamato que se observa, por ejemplo, en las tubulinas alfa y beta , las proteínas de ensamblaje de nucleosomas NAP1 y NAP2. El grupo γ-carboxi del glutamato puede formar un enlace tipo péptido con el grupo amino de un glutamato libre cuyo grupo α-carboxi puede extenderse ahora en una cadena de poliglutamato. [1] La glutamilación la realiza la enzima glutamilasa y la elimina la deglutamilasa.
La poliglutamilación de cadenas de hasta seis longitudes ocurre en ciertos residuos de glutamato cerca del extremo C de la mayoría de las formas principales de tubulinas. Estos residuos, aunque no participan en la unión directa, causan cambios conformacionales que regulan la unión de las proteínas asociadas a los microtúbulos (MAP y Tau) y los motores. [2]
Enlaces externos
- El papel de las polimodificaciones de la tubulina en las funciones de los microtúbulos
Referencias
- ^ "Poliglutamilación: mecanismo". Archivado desde el original el 24 de julio de 2012. Consultado el 12 de abril de 2010 .
- ^ Boucher D, Larcher JC, Gros F, Denoulet P (octubre de 1994). "Poliglutamilación de la tubulina como regulador progresivo de las interacciones in vitro entre la proteína Tau asociada a los microtúbulos y la tubulina". Bioquímica . 33 (41): 12471–7. doi :10.1021/bi00207a014. PMID 7522559.
