PRKCB1

PRKCB
Estructuras disponibles
AP	Búsqueda de ortólogos: PDBe RCSB
Lista de códigos de identificación del PDB
	2I0E
Identificadores
Alias	PRKCB , PKC-beta, PKCB, PRKCB1, PRKCB2, proteína quinasa C beta, PKCbeta, PKCI(2)
Identificaciones externas	OMIM : 176970; MGI : 97596; HomoloGene : 56424; Tarjetas genéticas : PRKCB; OMA :PRKCB - ortólogos
Ubicación genética ( humana )
Cristo.	Cromosoma 16 (humano)
Fin	24.220.611 pb
Ubicación del gen ( ratón )
Cristo.	Cromosoma 7 (ratón)
Fin	122.233.625 pb
Patrón de expresión del ARN
	Top expresado en
	giro temporal medio; ; corteza orbitofrontal; ; polo frontal; ; Área de Brodmann 23; ; Área 46 de Brodmann; ; giro frontal superior; ; Área de Brodmann 10; ; lóbulo parietal; ; Región I del hipocampo propiamente dicho; ; giro poscentral;
	Top expresado en
	estriado dorsal; ; tubérculo olfatorio; ; corteza motora primaria; ; corteza perirrinal; ; Región I del hipocampo propiamente dicho; ; circunvolución cingulada; ; Campo CA3; ; giro frontal superior; ; corteza visual; ; corteza prefrontal;
	Más datos de expresión de referencia
	n / A
Ontología genética
Función molecular	actividad transferasa; unión de nucleótidos; actividad de la proteína quinasa; Actividad de la proteína quinasa C; unión de histonas; unión de iones de zinc; Actividad reguladora del canal de calcio; unión de la cromatina; unión de iones metálicos; actividad quinasa; Actividad de la proteína serina/treonina quinasa; unión de proteínas; unión al receptor de andrógenos; Actividad coactivadora del receptor nuclear; Actividad de la histona quinasa (específica de H3-T6); Unión de ATP; unión de la proteína quinasa C; Actividad de la proteína quinasa C dependiente del calcio;
Componente celular	citoplasma; membrana; membrana plasmática; exosoma extracelular; núcleo; nucleoplasm; citosol; Cáliz de Held; citosol presináptico;
Proceso biológico	Vía de señalización del receptor de células B; Respuesta celular al estímulo de carbohidratos; Regulación positiva de la vía de señalización del receptor del factor de crecimiento endotelial vascular; Regulación positiva de la vía de señalización del receptor de células B; transducción de señales intracelulares; respuesta a la hipoxia; regulación de la transcripción, plantilla de ADN; respuesta inmune adaptativa; fosforilación; proceso del sistema inmunológico; Regulación de la transcripción por la ARN polimerasa II; homeostasis del ion calcio celular; transcripción, con plantilla de ADN; regulación positiva de la angiogénesis; activación plaquetaria; fosforilación de proteínas; Activación de células B; Regulación negativa de la vía de señalización del receptor de insulina.; Desmontaje de la membrana nuclear mitótica; Regulación negativa del transporte transmembrana de glucosa.; Regulación positiva de la actividad del factor de transcripción NF-kappaB; fosforilación de peptidilserina; Regulación positiva de la señalización de la quinasa I-kappaB/NF-kappaB; transporte de iones de calcio; transducción de señales; transporte de lipoproteínas; proceso apoptótico; Regulación de la diferenciación de células mieloides.; organización de la cromatina; Modulación presináptica de la transmisión sináptica química.; Regulación positiva de la transcripción basada en ácidos nucleicos; Regulación de la exocitosis de vesículas sinápticas;
	Fuentes: Amigo / QuickGO
Ortólogos
	5579
	18751
	ENSG00000166501
	ENSMUSG00000052889
	P05771
	P68404
	Número de serie NM_212535 Número de ; serie NM_002738
	Número de serie 008855 Número de ; serie 001316672
	NP_002729NP_997700;
	NP_001303601 ; NP_032881
	Wikidatos
Ver/Editar humano	Ver/Editar ratón

Protein-coding gene in the species Homo sapiens

La proteína quinasa C tipo beta es una enzima que en los humanos está codificada por el gen PRKCB . ^[5]

La proteína quinasa C (PKC) es una familia de proteínas quinasas específicas de serina y treonina que pueden ser activadas por calcio y el segundo mensajero diacilglicerol . Los miembros de la familia PKC fosforilan una amplia variedad de objetivos proteicos y se sabe que están involucrados en diversas vías de señalización celular . Los miembros de la familia PKC también sirven como receptores principales para ésteres de forbol , una clase de promotores tumorales . Cada miembro de la familia PKC tiene un perfil de expresión específico y se cree que desempeña un papel distinto en las células . La proteína codificada por este gen es uno de los miembros de la familia PKC. Se ha informado que esta proteína quinasa está involucrada en muchas funciones celulares diferentes, como la activación de células B , la inducción de apoptosis , la proliferación de células endoteliales y la absorción intestinal de azúcar . Los estudios en ratones también sugieren que esta quinasa también puede regular las funciones neuronales y correlacionar el comportamiento de conflicto inducido por el miedo después del estrés. Se han informado variantes de transcripción empalmadas alternativamente que codifican isoformas distintas . ^[6] Este gen podría estar asociado con el autismo . ^[7]^[8]

Interacciones

Se ha demostrado que PRKCB1 interactúa con RIPK4 , ^[9] la quinasa del receptor beta adrenérgico , ^[10] PDLIM5 ^[11] y GNB2L1 . ^[12]

Véase también

Proteína quinasa C

Referencias

^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000166501 – Ensembl , mayo de 2017
^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000052889 – Ensembl , mayo de 2017
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^ Chen L, Haider K, Ponda M, Cariappa A, Rowitch D, Pillai S (junio de 2001). "Proteína quinasa C-asociada a la quinasa (PKK), una nueva proteína quinasa asociada a la membrana que contiene repeticiones de anquirina". The Journal of Biological Chemistry . 276 (24): 21737–44. doi : 10.1074/jbc.M008069200 . PMID 11278382.
^ Yang XL, Zhang YL, Lai ZS, Xing FY, Liu YH (abril de 2003). "El dominio de homología de pleckstrina de la quinasa-2 del receptor acoplado a proteína G se une a PKC y afecta la actividad de la quinasa PKC". Revista Mundial de Gastroenterología . 9 (4): 800–3. doi : 10.3748/wjg.v9.i4.800 . PMC 4611453 . PMID 12679936.
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Lectura adicional

Mochly-Rosen D (abril de 1995). "Localización de las proteínas quinasas mediante proteínas de anclaje: un tema en la transducción de señales". Science . 268 (5208): 247–51. Bibcode :1995Sci...268..247M. doi :10.1126/science.7716516. PMID 7716516.
Ali A, Hoeflich KP, Woodgett JR (agosto de 2001). "Glucógeno sintasa quinasa-3: propiedades, funciones y regulación". Chemical Reviews . 101 (8): 2527–40. doi :10.1021/cr000110o. PMID 11749387.
Slater SJ, Ho C, Stubbs CD (junio de 2002). "El uso de ésteres de forbol fluorescentes en estudios de interacciones de la proteína quinasa C con la membrana". Química y física de lípidos . 116 (1–2): 75–91. doi :10.1016/S0009-3084(02)00021-X. PMID 12093536.

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[refGRCh38Ensembl-1] GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000166501 – Ensembl , mayo de 2017

[refGRCm38Ensembl-2] GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000052889 – Ensembl , mayo de 2017

[3] "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .

[4] "Referencia PubMed de ratón:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU . .

[pmid3658678-5] Kubo K, Ohno S, Suzuki K (septiembre de 1987). "Secuencia de nucleótidos de la porción 3' de un gen humano para la proteína quinasa C beta I/beta II". Nucleic Acids Research . 15 (17): 7179–80. doi :10.1093/nar/15.17.7179. PMC 306204 . PMID 3658678.

[6] "Gen Entrez: PRKCB1 proteína quinasa C, beta 1".

[7] Philippi A, Roschmann E, Tores F, Lindenbaum P, Benajou A, Germain-Leclerc L, et al. (octubre de 2005). "Los haplotipos en el gen que codifica la proteína quinasa c-beta (PRKCB1) en el cromosoma 16 están asociados con el autismo". Psiquiatría molecular . 10 (10): 950–60. doi : 10.1038/sj.mp.4001704 . PMID 16027742.

[8] Lintas C, Sacco R, Garbett K, Mirnics K, Militerni R, Bravaccio C, et al. (julio de 2009). "Participación del gen PRKCB1 en el trastorno autista: asociación genética significativa y expresión génica neocortical reducida". Psiquiatría molecular . 14 (7): 705–18. doi : 10.1038/mp.2008.21 . PMID 18317465.

[pmid11278382-9] Chen L, Haider K, Ponda M, Cariappa A, Rowitch D, Pillai S (junio de 2001). "Proteína quinasa C-asociada a la quinasa (PKK), una nueva proteína quinasa asociada a la membrana que contiene repeticiones de anquirina". The Journal of Biological Chemistry . 276 (24): 21737–44. doi : 10.1074/jbc.M008069200 . PMID 11278382.

[pmid12679936-10] Yang XL, Zhang YL, Lai ZS, Xing FY, Liu YH (abril de 2003). "El dominio de homología de pleckstrina de la quinasa-2 del receptor acoplado a proteína G se une a PKC y afecta la actividad de la quinasa PKC". Revista Mundial de Gastroenterología . 9 (4): 800–3. doi : 10.3748/wjg.v9.i4.800 . PMC 4611453 . PMID 12679936.

[pmid8940095-11] Kuroda S, Tokunaga C, Kiyohara Y, Higuchi O, Konishi H, Mizuno K, et al. (diciembre de 1996). "Interacción proteína-proteína de los dominios LIM de dedos de zinc con la proteína quinasa C". The Journal of Biological Chemistry . 271 (49): 31029–32. doi : 10.1074/jbc.271.49.31029 . PMID 8940095.

[pmid10480917-12] Ron D, Jiang Z, Yao L, Vagts A, Diamond I, Gordon A (septiembre de 1999). "Movimiento coordinado de RACK1 con betaIIPKC activado". The Journal of Biological Chemistry . 274 (38): 27039–46. doi : 10.1074/jbc.274.38.27039 . PMID 10480917.