Piridoxal quinasa
| piridoxal quinasa | |||||||||
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| Identificadores | |||||||||
| N.º CE | 2.7.1.35 | ||||||||
| N.º CAS | 9026-42-0 | ||||||||
| Bases de datos | |||||||||
| IntEnz | Vista de IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Entrada de BRENDA | ||||||||
| Expasí | Vista de NiceZyme | ||||||||
| BARRIL | Entrada de KEGG | ||||||||
| MetaCiclo | vía metabólica | ||||||||
| PRIAMO | perfil | ||||||||
| Estructuras del PDB | RCSB AP APBE APSUMA | ||||||||
| Ontología genética | AmiGO / QuickGO | ||||||||
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En enzimología , una piridoxal quinasa ( EC 2.7.1.35) es una enzima que cataliza la reacción química
- ATP + piridoxal ADP + piridoxal 5'-fosfato
Así, los dos sustratos de esta enzima son ATP y piridoxal , mientras que sus dos productos son ADP y piridoxal 5'-fosfato .
Esta enzima pertenece a la familia de las transferasas , específicamente a las que transfieren grupos que contienen fósforo ( fosfotransferasas ) con un grupo alcohol como aceptor. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es ATP:piridoxal 5'-fosfotransferasa . Otros nombres de uso común incluyen piridoxal quinasa (fosforilante) , piridoxal 5-fosfato-quinasa , piridoxal fosfoquinasa y piridoxina quinasa . Esta enzima participa en el metabolismo de la vitamina B6 .
Estudios estructurales
A finales de 2007, se han resuelto 15 estructuras para esta clase de enzimas, con los códigos de acceso PDB 1LHP, 1LHR, 1RFT, 1RFU, 1RFV, 1TD2, 1VI9, 1YGJ, 1YGK, 1YHJ, 2AJP, 2DDM, 2DDO, 2DDW y 2F7K.
Referencias
- McCormick DB, Gregory ME, Snell EE (1961). "Fosfoquinasas de piridoxal. I. Ensayo, distribución, purificación y propiedades". J. Biol. Chem . 236 (7): 2076–2084. doi : 10.1016/S0021-9258(18)64132-8 . PMID: 13773826.
- Trufanov AF; Krisanova JA. "Biosíntesis de fosfato de piridoxal por secciones de hígado de rata in vitro". Byull. Eksp. Biol. Med . 22 : 40–43.
