Pilín
A este artículo le falta información sobre la explicación de la evolución convergente y una lista de clases. ( Diciembre de 2020 ) |
 |
El término pilin hace referencia a una clase de proteínas fibrosas que se encuentran en las estructuras de los pilus en las bacterias . Estas estructuras se pueden utilizar para el intercambio de material genético o como mecanismo de adhesión celular . Aunque no todas las bacterias tienen pili o fimbrias, los patógenos bacterianos suelen utilizar sus fimbrias para adherirse a las células huésped. En las bacterias gramnegativas , donde los pili son más comunes, las moléculas individuales de pilin están unidas por interacciones proteína-proteína no covalentes , mientras que las bacterias grampositivas suelen tener pilin LPXTG polimerizado . [1]
Pilina tipo IV
| Pilina en pili tipo IV | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Proteína pilina de Neisseria gonorrhoeae , una bacteria parásita que requiere pili funcionales para su patogénesis . | |||||||||
| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | Pili | ||||||||
| Pfam | PF00114 | ||||||||
| Interprofesional | IPR001082 | ||||||||
| PROSITIO | PDOC00342 | ||||||||
| SCOP2 | 1paj / ALCANCE / SUPFAM | ||||||||
| Superfamilia OPM | 68 | ||||||||
| Proteína OPM | 2hil | ||||||||
| |||||||||
Las proteínas pilinas de tipo IV son proteínas α+β que se caracterizan por una hélice alfa N-terminal muy larga . El ensamblaje de estos pili depende de las interacciones entre las hélices N-terminales de los monómeros individuales. La estructura de pili secuestra las hélices en el centro de la fibra que recubre un poro central, mientras que las láminas beta antiparalelas ocupan el exterior de la fibra. [2]
Papel de la pilina CompP en la transformación bacteriana
La transformación genética es el proceso por el cual una célula bacteriana receptora toma ADN de una célula vecina e integra este ADN en el genoma del receptor por recombinación homóloga . En Neisseria meningitidis , la transformación del ADN requiere la presencia de secuencias cortas de captación de ADN (DUS) que son 9-10meros que residen en regiones codificantes del ADN donante. El reconocimiento específico de las DUS está mediado por una pilina tipo IV, ComP. [3] [4] Los pili menningocócicos tipo IV se unen al ADN a través de la pilina menor ComP mediante una franja electropositiva que se predice que estará expuesta en la superficie del filamento. ComP muestra una preferencia de unión exquisita por las DUS selectivas. La distribución de las DUS dentro del genoma de N. meningitidis favorece a ciertos genes, lo que sugiere que existe un sesgo por los genes involucrados en el mantenimiento y la reparación genómica. [5] [6]
Pilin acompañante-acompañante
La familia Cup es conocida por el uso de una chaperona y al menos un acomodador . Presentan un pliegue Ig. [7]
Saf, extensión N-terminal
| Saf-Nte_pilin | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Pilina SafA de Salmonella enterica en complejo con un péptido Nte SafA de 19 residuos (mutante f17a) | |||||||||
| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | Saf-Nte_pilin | ||||||||
| Pfam | PF09460 | ||||||||
| Interprofesional | IPR018569 | ||||||||
| |||||||||
El dominio de la proteína de extensión N-terminal de la pilina Saf ayuda a la formación de los pili, a través de un mecanismo complejo llamado vía chaperona / usher . Se encuentra en todas las pilinas cu. [8]
Este dominio proteico es muy importante para estas bacterias, ya que sin la formación de pili, no podrían infectar al huésped. Saf es un operón de Salmonella que contiene un sistema de pili cu. [8]
Función
Este dominio proteico tiene una función importante en la formación de pili, que son factores de virulencia cruciales para la adhesión celular al huésped y la formación de biopelículas con una infección exitosa. [9]
Estructura
Este dominio proteico está formado por las cadenas Saf-Nte y Saf-pilin adyacentes del complejo formador de pilus . Son pili de chaperonas/acomodadoras (CU) y tienen una extensión N-terminal (Nte) de alrededor de 10-20 aminoácidos . Pili Saf de Salmonella, que son ensamblados por chaperonas FGl. La estructura se ha conservado bien, ya que contienen un conjunto de residuos hidrófobos alternados que forman una parte esencial de la interacción subunidad-subunidad. [10]
Mecanismo
El mecanismo para la reacción de ensamblaje se denomina intercambio de cadena donante DSE, y el ensamblaje de Pilus en bacterias Gram negativas implica un mecanismo de intercambio de cadena donante entre los extremos C y N de este dominio. La subunidad C-terminal forma un pliegue de Ig incompleto que luego se complementa con el extremo N de 10-18 residuos de otra.
Las secuencias del extremo N contienen un motivo de residuos hidrofóbicos alternados que ocupan los bolsillos de unión P2 a P5 en el surco de la primera subunidad del pilus. [11]
Pilina LPXTG
La pilina LPXTG es común en cocos grampositivos . Su nombre se debe a un motivo C-terminal utilizado por la sortasa . [1] También existe una LPXTGasa .
Desarrollo de herramientas moleculares
Los pili LPXTG en bacterias Gram-positivas contienen enlaces isopeptídicos formados espontáneamente . Estos enlaces proporcionan una estabilidad mecánica [12] y proteolítica [13] mejorada a la proteína pilina. Recientemente, la proteína pilina de Streptococcus pyogenes se ha dividido en dos fragmentos para desarrollar una nueva herramienta molecular llamada isopeptag . [14] El isopeptag es un péptido corto que se puede unir a una proteína de interés y puede unirse a su pareja de unión a través de un enlace isopeptídico formado espontáneamente . Esta nueva etiqueta peptídica puede permitir a los científicos identificar y aislar sus proteínas de interés a través de un enlace covalente permanente .
Véase también
- Prepilina peptidasa : enzima responsable de la maduración de las pilinas tipo 4
Referencias
- ^ ab Telford JL, Barocchi MA, Margarit I, Rappuoli R, Grandi G (2006). "Pili en patógenos grampositivos". Nat. Rev. Microbiol . 4 (7): 509–19. doi : 10.1038/nrmicro1443 . PMID 16778837. S2CID 6369483.
- ^ Forest KT, Tainer JA (1997). "Estructura de pilus tipo 4: de afuera hacia adentro y de arriba hacia abajo: una minirevisión". Gene . 192 (1): 165–9. doi :10.1016/s0378-1119(97)00008-5. PMID 9224887.
- ^ Berry JL, Cehovin A, McDowell MA, Lea SM, Pelicic V (2013). "Análisis funcional de la interdependencia entre la secuencia de captación de ADN y su receptor cognado ComP durante la transformación natural en especies de Neisseria". PLOS Genet . 9 (12): e1004014. doi : 10.1371/journal.pgen.1004014 . PMC 3868556 . PMID 24385921.
- ^ Cehovin A, Simpson PJ, McDowell MA, Brown DR, Noschese R, Pallett M, Brady J, Baldwin GS, Lea SM, Matthews SJ, Pelicic V (2013). "Reconocimiento específico de ADN mediado por una pilina tipo IV". Proc. Natl. Sci. USA . 110 (8): 3065–70. Bibcode :2013PNAS..110.3065C. doi : 10.1073/pnas.1218832110 . PMC 3581936 . PMID 23386723.
- ^ Davidsen T, Rødland EA, Lagesen K, Seeberg E, Rognes T, Tønjum T (2004). "Distribución sesgada de secuencias de captación de ADN hacia genes de mantenimiento del genoma". Nucleic Acids Res . 32 (3): 1050–8. doi :10.1093/nar/gkh255. PMC 373393 . PMID 14960717.
- ^ Caugant DA, Maiden MC (2009). "Transmisión y enfermedad meningocócica: biología y evolución de la población". Vaccine . 27 (Supl 2): B64–70. doi :10.1016/j.vaccine.2009.04.061. PMC 2719693 . PMID 19464092.
- ^ Verger D, et al. (2007). "Estructura cristalina de la subunidad PapA del pilus P rob". PLOS ONE . 3 (5): e73. doi : 10.1371/journal.ppat.0030073 . PMC 1868955 . PMID 17511517.
- ^ ab Waksman, G; Hultgren, SJ (noviembre de 2009). "Biología estructural de la vía chaperona-usher de la biogénesis del pilus". Nature Reviews. Microbiología . 7 (11): 765–74. doi : 10.1038/nrmicro2220 . PMC 3790644 . PMID 19820722.
- ^ Salih O, Remaut H, Waksman G, Orlova EV (mayo de 2008). "Análisis estructural del pilus Saf mediante microscopía electrónica y procesamiento de imágenes". Journal of Molecular Biology . 379 (1): 174–87. doi :10.1016/j.jmb.2008.03.056. PMID 18448124.
- ^ Waksman G, Hultgren SJ (noviembre de 2009). "Biología estructural de la vía chaperona-usher de la biogénesis del pilus". Nature Reviews. Microbiología . 7 (11): 765–74. doi :10.1038/nrmicro2220. PMC 3790644 . PMID 19820722.
- ^ Remaut H, Rose RJ, Hannan TJ, Hultgren SJ, Radford SE, Ashcroft AE, Waksman G (junio de 2006). "El intercambio de la cadena donante en el ensamblaje del pilus asistido por chaperonas se lleva a cabo a través de un mecanismo concertado de desplazamiento de la cadena beta". Molecular Cell . 22 (6): 831–42. doi : 10.1016/j.molcel.2006.05.033 . PMID 16793551.
- ^ Alegre-Cebollada J, Badilla CL, Fernández JM (2010). "Los enlaces isopeptídicos bloquean la extensión mecánica de los pili en Streptococcus pyogenes patógenos". J. Biol. Chem . 285 (15): 11235–11242. doi : 10.1074/jbc.M110.102962 . PMC 2857001. PMID 20139067 .
- ^ Kang HJ, Coulibaly F, Clow F, Proft T, Baker EN (2007). "Enlaces isopeptídicos estabilizadores revelados en la estructura del pilus bacteriano grampositivo". Science . 318 (5856): 1625–1628. Bibcode :2007Sci...318.1625K. doi :10.1126/science.1145806. PMID 18063798. S2CID 5627277.
- ^ Zakeri B, Howarth M (2010). "Formación espontánea de enlaces amida intermoleculares entre cadenas laterales para la orientación irreversible de péptidos". J. Am. Chem. Soc . 132 (13): 4526–7. CiteSeerX 10.1.1.706.4839 . doi :10.1021/ja910795a. PMID 20235501.
Lectura adicional
- Khare, Baldeep; VL Narayana, Sthanam (agosto de 2017). "Biogénesis de pilus de bacterias grampositivas: funciones de las sortasas e implicaciones para el ensamblaje: Sortasas e implicaciones para el ensamblaje". Protein Science . 26 (8): 1458–1473. doi : 10.1002/pro.3191 . PMC 5521585 . PMID 28493331.
