Peroxidasa de hemo
| Peroxidasa | |||||||||
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| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | peroxidasa | ||||||||
| Pfam | PF00141 | ||||||||
| Interprofesional | IPR002016 | ||||||||
| PROSITIO | PDOC00394 | ||||||||
| SCOP2 | 1hsr / ALCANCE / SUPFAM | ||||||||
| Diligenciamiento de conflictos | cd00314 | ||||||||
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| Región de extensión de la peroxidasa fúngica | |||||||||
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| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | Peroxidasa_ext | ||||||||
| Pfam | PF11895 | ||||||||
| Interprofesional | IPR024589 | ||||||||
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Las hemo peroxidasas (o hemo peroxidasas ) son enzimas que contienen hemo y que utilizan peróxido de hidrógeno como aceptor de electrones para catalizar una serie de reacciones oxidativas. La mayoría de las hemo peroxidasas siguen el esquema de reacción:
- Fe 3+ + H 2 O 2 [Fe 4+ =O]R' (Compuesto I) + H 2 O
- [Fe 4+ =O]R' + sustrato --> [Fe 4+ =O]R (Compuesto II) + sustrato oxidado
- [Fe 4+ =O]R + sustrato --> Fe 3+ + H 2 O + sustrato oxidado
En este mecanismo, la enzima reacciona con un equivalente de H 2 O 2 para dar [Fe 4+ =O]R' (compuesto I). Esta es una reacción de oxidación/reducción de dos electrones en la que el H 2 O 2 se reduce a agua y la enzima se oxida. Un equivalente oxidante reside en el hierro, dando el intermedio oxiferrilo [1] , y en muchas peroxidasas la porfirina (R) se oxida al radical de porfirina pi-catión (R'). El compuesto I luego oxida un sustrato orgánico para dar un radical de sustrato [2] y el compuesto II, que luego puede oxidar una segunda molécula de sustrato.
Las hemo peroxidasas incluyen dos superfamilias: una que se encuentra en bacterias, hongos y plantas, y la segunda que se encuentra en animales . La primera puede considerarse compuesta por tres clases principales: [3]
- La clase I, las peroxidasas intracelulares, incluye: la citocromo c peroxidasa (CCP), una proteína soluble que se encuentra en la cadena de transporte de electrones mitocondrial, donde probablemente protege contra peróxidos tóxicos; la ascorbato peroxidasa (AP), la enzima principal responsable de la eliminación del peróxido de hidrógeno en los cloroplastos y el citosol de las plantas superiores; [4] y las catalasas-peroxidasas bacterianas, que exhiben actividades tanto de peroxidasa como de catalasa. Se cree que la catalasa-peroxidasa brinda protección a las células bajo estrés oxidativo. [5]
- La clase II está formada por peroxidasas fúngicas secretoras: ligninasas o peroxidasas de lignina (LiPs) y peroxidasas dependientes de manganeso (MnPs). Estas son glicoproteínas monoméricas involucradas en la degradación de la lignina. En MnP, Mn 2+ actúa como sustrato reductor. [6] Las proteínas de clase II contienen cuatro puentes disulfuro conservados y dos sitios de unión al calcio conservados.
- La clase III está formada por las peroxidasas secretoras de plantas, que tienen múltiples funciones específicas de los tejidos: por ejemplo, eliminación de peróxido de hidrógeno de los cloroplastos y el citosol; oxidación de compuestos tóxicos; biosíntesis de la pared celular; respuestas de defensa ante heridas; catabolismo del ácido indol-3-acético (IAA); biosíntesis de etileno; etc. [7] Las proteínas de clase III también son glicoproteínas monoméricas, que contienen cuatro puentes disulfuro conservados y dos iones de calcio, aunque la ubicación de los disulfuros difiere de las enzimas de clase II.
Las estructuras cristalinas de varias de estas proteínas muestran que comparten la misma arquitectura: dos dominios totalmente alfa entre los cuales está incrustado el grupo hemo.
Otra familia de hemo peroxidasas es la familia de peroxidasas de tipo DyP . [8]
Referencias
- ^ Nelson RE, Fessler LI, Takagi Y, Blumberg B, Keene DR, Olson PF, Parker CG, Fessler JH (1994). "Peroxidasina: una nueva proteína de matriz enzimática del desarrollo de Drosophila". EMBO J . 13 (15): 3438–3447. doi :10.1002/j.1460-2075.1994.tb06649.x. PMC 395246 . PMID 8062820.
- ^ Poulos TL, Li H (1994). "Variación estructural en las enzimas hemo: un análisis comparativo de las estructuras cristalinas de la peroxidasa y P450". Structure . 2 (6): 461–464. doi :10.1016/S0969-2126(00)00046-0. PMID 7922023.
- ^ Welinder KG (1992). "Superfamilia de peroxidasas vegetales, fúngicas y bacterianas". Curr. Opin. Struct. Biol . 2 (3): 388–393. doi :10.1016/0959-440X(92)90230-5.
- ^ Dalton DA (1991). "Peroxidasa de ascorbato". 2 : 139–153.
{{cite journal}}: Requiere citar revista|journal=( ayuda ) - ^ Welinder KG (1991). "Las catalasas-peroxidasas bacterianas son miembros con genes duplicados de la superfamilia de las peroxidasas vegetales". Biochim. Biophys. Acta . 1080 (3): 215–220. doi :10.1016/0167-4838(91)90004-j. PMID 1954228.
- ^ Reddy CA, D Souza TM (1994). "Fisiología y biología molecular de las peroxidasas de lignina de Phanerochaete chrysosporium". FEMS Microbiol. Rev. 13 ( 2): 137–152. doi : 10.1111/j.1574-6976.1994.tb00040.x . PMID 8167033.
- ^ Campa A (1991). "Funciones biológicas de las peroxidasas vegetales: funciones conocidas y potenciales". 2 : 25–50.
{{cite journal}}: Requiere citar revista|journal=( ayuda ) - ^ Zubieta C, Krishna SS, Kapoor M, Kozbial P, McMullan D, Axelrod HL, Miller MD, Abdubek P, Ambing E, Astakhova T, Carlton D, Chiu HJ, Clayton T, Deller MC, Duan L, Elsliger MA, Feuerhelm J, Grzechnik SK, Hale J, Hampton E, Han GW, Jaroszewski L, Jin KK, Klock HE, Knuth MW, Kumar A, Marciano D, Morse AT, Nigoghossian E, Okach L, Oommachen S, Reyes R, Rife CL, Schimmel P, van den Bedem H, Weekes D, White A, Xu Q, Hodgson KO, Wooley J, Deacon AM, Godzik A, Lesley SA, Wilson IA (noviembre de 2007). "Las estructuras cristalinas de dos nuevas peroxidasas decolorantes de colorantes revelan un pliegue en barril beta con un motivo de unión al hemo conservado". Proteínas . 69 (2): 223–33. doi :10.1002/prot.21550. PMID 17654545. S2CID 2845167.
