Familia de proteasas Lon

Dominio proteolítico C-terminal de la proteasa Lon (S16)
Dominio proteolítico C-terminal de la proteasa Lon (S16)
Identificadores
Símbolo	Lon
Pfam	PF05362
Clan Pfam	CL0329
Interprofesional	IPR008269
MEROPS	S16
SCOP2	1rr9 / ALCANCE / SUPFAM
Pfam
Estructuras de proteínas disponibles:
Pfam	estructuras / ECOD
AP	PDB RCSB; PDBj
PDBsuma	Resumen de la estructura

Estructuras de proteínas disponibles:
Pfam	estructuras / ECOD
AP	PDB RCSB; PDBj
PDBsuma	Resumen de la estructura

Dominio La de la proteasa dependiente de ATP (LON)
Dominio La de la proteasa dependiente de ATP (LON)
	Estructura cristalina del dominio n-terminal de la proteasa lon de E. coli
Identificadores
Símbolo	Lon
Pfam	PF02190
Clan Pfam	CL0178
Interprofesional	IPR003111
ELEGANTE	Lon
MEROPS	S16
SCOP2	1zbo / ALCANCE / SUPFAM
Pfam
Estructuras de proteínas disponibles:
Pfam	estructuras / ECOD
AP	PDB RCSB; PDBj
PDBsuma	Resumen de la estructura

Familia de enzimas

Dominio proteico

En biología molecular, la familia de proteasas Lon es una familia de enzimas que rompen enlaces peptídicos en proteínas dando como resultado péptidos o aminoácidos más pequeños . ^[1] Se encuentran en arqueas , bacterias y eucariotas . Las proteasas Lon son peptidasas de serina dependientes de ATP que pertenecen a la familia de peptidasas MEROPS S16 ( familia de proteasas Lon , clan SJ). En los eucariotas, la mayoría de las proteasas Lon se encuentran en la matriz mitocondrial . ^[2]^[3] En levaduras , la proteasa Lon PIM1 se encuentra en la matriz mitocondrial . Es necesaria para la función mitocondrial , se expresa de forma constitutiva pero aumenta después del estrés térmico, lo que sugiere que PIM1 puede desempeñar un papel en la respuesta al choque térmico . ^[4] Las proteasas Lon tienen dos subfamilias específicas: LonA y LonB, diferenciadas por el número de dominios AAA+ que se encuentran en la proteína. ^[5]^[6]

Véase también

LONP1

Referencias

^ "Enzima proteolítica | Descripción, tipos y funciones | Britannica". www.britannica.com . Consultado el 5 de diciembre de 2022 .
^ Wang N, Gottesman S, Willingham MC, Gottesman MM, Maurizi MR (diciembre de 1993). "Una proteasa dependiente de ATP mitocondrial humana que es altamente homóloga a la proteasa Lon bacteriana". Proc. Natl. Sci. EE. UU . . 90 (23): 11247–51. Bibcode :1993PNAS...9011247W. doi : 10.1073/pnas.90.23.11247 . PMC 47959 . PMID 8248235.
^ Barakat S, Pearce DA, Sherman F, Rapp WD (mayo de 1998). "El maíz contiene un gen de proteasa Lon que puede complementar parcialmente a un mutante de levadura con deleción de pim1". Plant Mol. Biol . 37 (1): 141–54. doi :10.1023/A:1005912831051. PMID 9620272. S2CID 94168.
^ Van Dyck L, Pearce DA, Sherman F (enero de 1994). "PIM1 codifica una proteasa dependiente de ATP mitocondrial que es necesaria para la función mitocondrial en la levadura Saccharomyces cerevisiae". J. Biol. Chem . 269 (1): 238–42. doi : 10.1016/S0021-9258(17)42340-4 . PMID: 8276800.
^ An, Young Jun; Na, Jung-Hyun; Kim, Myung-Il; Cha, Sun-Shin (1 de octubre de 2015). "Base estructural de la actividad proteolítica independiente de ATP de las proteasas LonB y reclasificación de sus módulos AAA+". Revista de microbiología . 53 (10): 711–717. doi :10.1007/s12275-015-5417-5. ISSN 1976-3794. PMID 26428922. S2CID 14281538.
^ Rotanova, Tatyana V.; Andrianova, Anna G.; Kudzhaev, Arsen M.; Li, Mi; Botos, Istvan; Wlodawer, Alexander; Gustchina, Alla (septiembre de 2019). "Nuevos conocimientos sobre las relaciones estructurales y funcionales entre las proteasas LonA y las chaperonas ClpB". FEBS Open Bio . 9 (9): 1536–1551. doi :10.1002/2211-5463.12691. ISSN 2211-5463. PMC 6722904 . PMID 31237118.

Enlaces externos

Familia MEROPS S16

Este artículo incorpora texto de dominio público de Pfam e InterPro : IPR003111

[1] "Enzima proteolítica | Descripción, tipos y funciones | Britannica". www.britannica.com . Consultado el 5 de diciembre de 2022 .

[pmid8248235-2] Wang N, Gottesman S, Willingham MC, Gottesman MM, Maurizi MR (diciembre de 1993). "Una proteasa dependiente de ATP mitocondrial humana que es altamente homóloga a la proteasa Lon bacteriana". Proc. Natl. Sci. EE. UU . . 90 (23): 11247–51. Bibcode :1993PNAS...9011247W. doi : 10.1073/pnas.90.23.11247 . PMC 47959 . PMID 8248235.

[pmid9620272-3] Barakat S, Pearce DA, Sherman F, Rapp WD (mayo de 1998). "El maíz contiene un gen de proteasa Lon que puede complementar parcialmente a un mutante de levadura con deleción de pim1". Plant Mol. Biol . 37 (1): 141–54. doi :10.1023/A:1005912831051. PMID 9620272. S2CID 94168.

[pmid8276800-4] Van Dyck L, Pearce DA, Sherman F (enero de 1994). "PIM1 codifica una proteasa dependiente de ATP mitocondrial que es necesaria para la función mitocondrial en la levadura Saccharomyces cerevisiae". J. Biol. Chem . 269 (1): 238–42. doi : 10.1016/S0021-9258(17)42340-4 . PMID: 8276800.

[5] An, Young Jun; Na, Jung-Hyun; Kim, Myung-Il; Cha, Sun-Shin (1 de octubre de 2015). "Base estructural de la actividad proteolítica independiente de ATP de las proteasas LonB y reclasificación de sus módulos AAA+". Revista de microbiología . 53 (10): 711–717. doi :10.1007/s12275-015-5417-5. ISSN 1976-3794. PMID 26428922. S2CID 14281538.

[6] Rotanova, Tatyana V.; Andrianova, Anna G.; Kudzhaev, Arsen M.; Li, Mi; Botos, Istvan; Wlodawer, Alexander; Gustchina, Alla (septiembre de 2019). "Nuevos conocimientos sobre las relaciones estructurales y funcionales entre las proteasas LonA y las chaperonas ClpB". FEBS Open Bio . 9 (9): 1536–1551. doi :10.1002/2211-5463.12691. ISSN 2211-5463. PMC 6722904 . PMID 31237118.