Ovotransferrina

Ovotransferrina
PDB 1gvc EBI
Identificadores
Organismo	Gallo gallo
Símbolo	?
Protección unificada	P02789
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La ovotransferrina ( conalbúmina ) es una glicoproteína de la albúmina de la clara de huevo . ^[1] La albúmina de la clara de huevo está compuesta de múltiples proteínas , de las cuales la ovotransferrina es la más termofiable. Tiene un peso molecular de 76.000 daltons y contiene unos 700 aminoácidos . La ovotransferrina constituye aproximadamente el 13% de la albúmina de huevo (en contraste con la ovoalbúmina , que comprende el 54%). ^[2] Como miembro de la familia de la transferrina y la metaloproteinasa , se ha descubierto que la ovotransferrina posee propiedades antibacterianas, antioxidantes e inmunomoduladoras, que surgen principalmente a través de su capacidad de unión al hierro (Fe3+) al bloquear un componente bioquímico clave necesario para la supervivencia de los microorganismos. Las bacterias privadas de hierro se vuelven incapaces de moverse, lo que convierte a la ovotransferrina en un potente bacteriostático.

La ovotransferrina se pliega de manera que forma dos lóbulos (terminales N y C) y cada lóbulo consta de un sitio de unión . Luego, cada lóbulo se divide en dos dominios de 160 residuos de aminoácidos . Su estructura también consta de quince enlaces cruzados disulfuro y ningún grupo sulfhidrilo libre . Los grupos disulfuro estabilizan las estructuras terciarias de las proteínas. Las transferrinas son proteínas de unión al hierro y reactantes de fase aguda del suero animal. Tiene un logaritmo de unión de 15 a un pH de 7 o superior, lo que significa que la capacidad de unión al hierro de la ovotransferrina disminuyó rápidamente a un pH inferior a 6. Esta familia también es conocida por su papel en la maduración celular al transportar nutrientes esenciales a los embriones en desarrollo . La ovotransferrina funciona como un agente antimicrobiano y transporta hierro al embrión en desarrollo. Debido a que se unen al hierro, esto dificulta que las bacterias dañinas se satisfagan nutricionalmente con ellos, por lo que actúa como un antimicrobiano.

La secuencia primaria de la ovotransferrina es similar a la de muchas transferrinas séricas que se encuentran en otras especies. Recientemente, los científicos han descubierto una transferrina sérica en humanos que se une al hierro como la ovotransferrina y que muestra un 50% de homología con la ovotransferrina, es decir, tienen una composición de aminoácidos y un contenido de carbohidratos similares . En el lóbulo C, el suero humano tiene dos N-glicanos, mientras que la ovotransferrina de gallina tiene un solo N-glicano. En consecuencia, estructuralmente esta proteína difiere de su contraparte sérica debido a su patrón de glicosilación . Se dice que estas proteínas están glicosiladas porque tienen carbohidratos unidos a ellas. La glicosilación es la modificación covalente (formación de enlaces químicos) más común que ocurre en los organismos vivos. Este proceso está determinado por la estructura de la cadena principal de la proteína y el sitio de unión de los carbohidratos.

Además, la ovotransferrina está glicosilada por el enlace N al aminoácido conocido como asparagina , lo que significa que el glicano , la cadena de carbohidratos, está unido al nitrógeno del aminoácido. La asparagina, que se encuentra en abundancia en los espárragos (de ahí su nombre), es uno de los veinte aminoácidos más comunes y fue el primer aminoácido en ser aislado. Si bien la ovotransferrina se identifica con su familia, existen dos tipos de proteínas ovotransferrinas: apo y holo. La apo-ovotransferrina está privada de hierro y la holo-ovotransferrina está saturada de hierro. Debido a que la apo-ovotransferrina está privada de hierro, se destruye fácilmente con tratamientos físicos y químicos.

Biológicamente, la conalbúmina aísla y secuestra contaminantes metálicos en la clara de huevo. ^[3] La ovotransferrina es funcional y estructuralmente análoga a la lactoferrina de los mamíferos. ^[4] Un estudio reciente ha demostrado un rendimiento superior de la ovotransferrina en comparación con la lactoferrina en su capacidad para transportar hierro sin acumulación o inducción de irritabilidad gástrica, lo que convierte a la ovotransferrina en un excelente transportador de hierro potencial para el tratamiento de la anemia por deficiencia de hierro (IDA). La ovotransferrina mostró una entrega fisiológica de hierro superior a la lactoferrina en un modelo de barrera gástrica. Estos datos son muy prometedores para el uso de la ovotransferrina en suplementos alimenticios, con una doble funcionalidad como mecanismo antimicrobiano y de entrega de hierro. ^[5]

Numerosos estudios han identificado propiedades antiosteoporóticas duales de la ovotransferrina, ya que reduce la resorción ósea y promueve la formación ósea. ^[6] Más allá de esto, la ovotransferrina se muestra prometedora como portador de fármacos con posibles aplicaciones en el tratamiento del cáncer. ^[7] De hecho, la ovotransferrina por sí sola es tóxica para las células cancerosas in vitro. Sus propiedades antioxidantes y antiinflamatorias también pueden hacer que la ovotransferrina sea un tratamiento viable para la enfermedad cardiovascular . ^{[8] [9]}

• Alergia al huevo

• Conalbúmina en los encabezados de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.