Calcoco2

Gen codificador de proteínas en humanos

Calcoco2
Estructuras disponibles
APBúsqueda de UniProt Humano: PDBe RCSB
Identificadores
AliasCALCOCO2 , NDP52, unión de calcio y dominio de hélice enrollada 2
Identificaciones externasOMIM : 604587; HomoloGene : 31339; Tarjetas genéticas : CALCOCO2; OMA :CALCOCO2 - ortólogos
Ortólogos
EspeciesHumanoRatón
Entre
Conjunto
Protección unificada
RefSeq (ARNm)

NM_001261390
NM_001261391
NM_001261393
NM_001261395
NM_005831

n / A

RefSeq (proteína)

NP_001248319
NP_001248320
NP_001248322
NP_001248324
NP_005822

n / A

Ubicación (UCSC)Crónica 17: 48.83 – 48.87 Mbn / A
Búsqueda en PubMed[2]n / A
Wikidatos
Ver/Editar humano

La proteína 2 que se une al calcio y contiene el dominio de bobina enrollada es una proteína que en los humanos está codificada por el gen CALCOCO2 . [3] [4]

La proteína codificada por este gen es una subunidad de los cuerpos del dominio nuclear 10 (ND10). Los cuerpos ND10 son dominios nucleares que aparecen inmunohistoquímicamente como diez puntos por núcleo. Se cree que están asociados con la matriz nuclear sobre la base de su resistencia a la digestión con nucleasas y la extracción de sal. Las proteínas ND10 son eliminadas del núcleo por la infección por HSV-1 y pueden tener un papel en los ciclos de vida virales. [4]

CALCOCO2 es un receptor de autofagia y la pérdida de CALCOCO2 en las células beta humanas se ha relacionado con la alteración de la homeostasis de los gránulos de insulina mediada por la autofagia . Por lo tanto, las mutaciones en CALCOCO2 se han relacionado con el riesgo de diabetes tipo 2. [5]

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000136436 – Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  3. ^ Korioth F, Gieffers C, Maul GG, Frey J (julio de 1995). "Caracterización molecular de NDP52, una nueva proteína del dominio nuclear 10, que se redistribuye tras la infección viral y el tratamiento con interferón". The Journal of Cell Biology . 130 (1): 1–13. doi :10.1083/jcb.130.1.1. PMC 2120522 . PMID  7540613. 
  4. ^ ab "Gen Entrez: unión de calcio CALCOCO2 y dominio de hélice enrollada 2".
  5. ^ Rottner AK, Ye Y, Navarro-Guerrero E, Rajesh V, Pollner A, Bevacqua RJ, et al. (diciembre de 2022). "Un análisis CRISPR de todo el genoma identifica a CALCOCO2 como un regulador de la función de las células beta que influye en el riesgo de diabetes tipo 2". Nature Genetics . 55 (1): 54–65. doi : 10.1038/s41588-022-01261-2 . PMC 9839450 . PMID  36543916. 

Lectura adicional

  • Maruyama K, Sugano S (enero de 1994). "Oligo-capping: un método simple para reemplazar la estructura de capuchón de los ARNm eucariotas con oligorribonucleótidos". Gene . 138 (1–2): 171–174. doi :10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID  8125298.
  • Sternsdorf T, Jensen K, Züchner D, Will H (julio de 1997). "Localización celular, expresión y estructura de la proteína nuclear dot 52". The Journal of Cell Biology . 138 (2): 435–448. doi :10.1083/jcb.138.2.435. PMC  2138200 . PMID  9230084.
  • Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, Suyama A, Sugano S (octubre de 1997). "Construcción y caracterización de una biblioteca de ADNc enriquecida en longitud completa y enriquecida en el extremo 5'". Gene . 200 (1–2): 149–156. doi :10.1016/S0378-1119(97)00411-3. PMID  9373149.
  • Florin L, Schäfer F, Sotlar K, Streeck RE, Sapp M (marzo de 2002). "Reorganización del dominio nuclear 10 inducida por la proteína L2 de la cápside del virus del papiloma". Virology . 295 (1): 97–107. doi : 10.1006/viro.2002.1360 . PMID  12033769.
  • Di Y, Li J, Zhang Y, He X, Lu H, Xu D, et al. (junio de 2003). "La proteína HCAP1 asociada a HCC, una variante de GEMIN4, interactúa con proteínas de dedo de zinc". Journal of Biochemistry . 133 (6): 713–718. doi :10.1093/jb/mvg091. PMID  12869526.
  • Everett RD, Sourvinos G, Leiper C, Clements JB, Orr A (febrero de 2004). "Formación de focos nucleares de la proteína reguladora del virus del herpes simple tipo 1 ICP4 en los primeros momentos de la infección: localización, dinámica, reclutamiento de ICP27 y evidencia de la inducción de novo de complejos similares a ND10". Journal of Virology . 78 (4): 1903–1917. doi :10.1128/JVI.78.4.1903-1917.2004. PMC  369473 . PMID  14747555.
  • Colland F, Jacq X, Trouplin V, Mougin C, Groizeleau C, Hamburger A, et al. (julio de 2004). "Mapeo proteómico funcional de una vía de señalización humana". Genome Research . 14 (7): 1324–1332. doi :10.1101/gr.2334104. PMC  442148 . PMID  15231748.
  • Rual JF, Venkatesan K, Hao T, Hirozane-Kishikawa T, Dricot A, Li N, et al. (octubre de 2005). "Hacia un mapa a escala del proteoma de la red de interacción proteína-proteína humana". Nature . 437 (7062): 1173–1178. Bibcode :2005Natur.437.1173R. doi :10.1038/nature04209. PMID  16189514. S2CID  4427026.
  • Morriswood B, Ryzhakov G, Puri C, Arden SD, Roberts R, Dendrou C, et al. (agosto de 2007). "T6BP y NDP52 son socios de unión de miosina VI con posibles funciones en la señalización de citocinas y la adhesión celular". Journal of Cell Science . 120 (Pt 15): 2574–2585. doi :10.1242/jcs.007005. PMC  2621013 . PMID  17635994.


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