F-ATPasa
| F-ATPasa | |
|---|---|
 Modelo simplificado de la F O F 1 -ATPasa, también conocida como ATP sintasa de E. coli . Las subunidades de la enzima están etiquetadas como corresponde. | |
| Identificadores | |
| Símbolo | F-ATPasa |
| Base de datos de datos termodinámica | 3.A.2 |
| Superfamilia OPM | 5 |
| Proteína OPM | 6fkf |
| Membranoma | 227 |
La F-ATPasa , también conocida como ATPasa de tipo F , es una ATPasa / sintasa que se encuentra en las membranas plasmáticas bacterianas , en las membranas internas mitocondriales (en la fosforilación oxidativa , donde se la conoce como Complejo V) y en las membranas tilacoides de los cloroplastos . Utiliza un gradiente de protones para impulsar la síntesis de ATP al permitir el flujo pasivo de protones a través de la membrana a favor de su gradiente electroquímico y al utilizar la energía liberada por la reacción de transporte para liberar el ATP recién formado del sitio activo de la F-ATPasa. Junto con las V-ATPasas y las A-ATPasas, las F-ATPasas pertenecen a una superfamilia de ATPasas rotatorias relacionadas .
La F-ATPasa consta de dos dominios:
- el dominio F o , que es integral en la membrana y está compuesto por 3 tipos diferentes de proteínas integrales clasificadas como a, b y c. [1]
- el F 1 , que es periférico (en el lado de la membrana hacia el que se mueven los protones). F 1 está compuesto por 5 unidades polipeptídicas α3β3γδε que se unen a la superficie del dominio F o . [1]
Las F-ATPasas suelen funcionar como ATP sintasas en lugar de ATPasas en entornos celulares. Es decir, suelen fabricar ATP a partir del gradiente de protones en lugar de trabajar en la dirección opuesta, como suelen hacer las V-ATPasas. En ocasiones, se convierten en ATPasas en bacterias. [2]
Estructura
Las partículas F o -F 1 están formadas principalmente por polipéptidos . La partícula F 1 contiene 5 tipos de polipéptidos, con la siguiente composición-razón: 3α:3β:1δ:1γ:1ε. La F o tiene la composición 1a:2b:12c. Juntos forman un motor rotatorio. A medida que los protones se unen a las subunidades de los dominios F o , hacen que partes de él giren. Esta rotación se propaga por un 'árbol de levas' al dominio F 1. El ADP y el Pi (fosfato inorgánico) se unen espontáneamente a las tres subunidades β del dominio F 1 , de modo que cada vez que pasa por una rotación de 120° se libera ATP (catálisis rotacional).
Los dominios F o se encuentran dentro de la membrana, abarcando la bicapa de fosfolípidos, mientras que el dominio F 1 se extiende hacia el citosol de la célula para facilitar el uso del ATP recién sintetizado.
La F 1 -ATPasa mitocondrial bovina en complejo con la proteína inhibidora If1 se cita con frecuencia en la literatura pertinente. Se pueden encontrar ejemplos de su uso en muchas actividades metabólicas celulares fundamentales, como la acidosis y la alcalosis y el intercambio de gases respiratorios.
La o en la F o representa oligomicina , porque la oligomicina es capaz de inhibir su función.
N-ATPasa
Las N-ATPasas son un grupo de ATPasas de tipo F sin subunidad delta/OSCP , que se encuentran en bacterias y un grupo de arqueas mediante transferencia horizontal de genes. Transportan iones de sodio en lugar de protones y tienden a hidrolizar ATP. Forman un grupo distinto que está más separado de las F-ATPasas habituales que las A-ATPasas de las V-ATPasas. [3]
Referencias
- ^ ab Lodish H (2008). Biología celular molecular (edición Kindle). WH Freeman. pág. 553.
- ^ Ren Q, Paulsen IT (2009). "Transporte de solutos". Enciclopedia de microbiología (tercera edición). Academic Press. págs. 529–544. doi :10.1016/B978-012373944-5.00107-3. ISBN 978-0-12-373944-5.
- ^ Dibrova, DV; Galperin, MY; Mulkidjanian, AY (15 de junio de 2010). "Caracterización de la N-ATPasa, una forma distinta, de transferencia lateral de Na+-translocación de la ATPasa de membrana bacteriana de tipo F". Bioinformática . 26 (12): 1473–6. doi : 10.1093/bioinformatics/btq234 . PMC 2881411 . PMID 20472544.
