Deshidrogenasa de monóxido de carbono

En enzimología , la monóxido de carbono deshidrogenasa (CODH) ( EC 1.2.7.4) es una enzima que cataliza la reacción química

_CO2 + _H2O + ACO2 + _AH2${\displaystyle \arponesderechoizquierdo}$

El proceso químico catalizado por la deshidrogenasa de monóxido de carbono es similar a la reacción de desplazamiento del gas de agua .

Los 3 sustratos de esta enzima son CO , H ₂ O y A, mientras que sus dos productos son CO ₂ y AH ₂ .

Se observa una variedad de donantes/receptores de electrones (mostrados como "A" y "AH ₂ " en la ecuación de reacción anterior) en microorganismos que utilizan CODH. Se han propuesto varios ejemplos de cofactores de transferencia de electrones, incluidos Ferredoxina , NADP+/NADPH y complejos de flavoproteína como flavina adenina dinucleótido (FAD), así como hidrogenasas . ^{[1] [2] [3] [4]} Las CODH apoyan los metabolismos de diversos procariotas, incluidos metanógenos , carboxidotrofos aeróbicos, acetógenos , reductores de sulfato y bacterias hidrogenógenas. La reacción bidireccional catalizada por CODH desempeña un papel en el ciclo del carbono que permite a los organismos utilizar CO como fuente de energía y utilizar CO ₂ como fuente de carbono. La CODH puede formar una enzima monofuncional, como es el caso de Rhodospirillum rubrum , o puede formar un grupo con la acetil-CoA sintasa como se ha demostrado en M. thermoacetica . Cuando actúan en conjunto, ya sea como enzimas estructuralmente independientes o en una unidad CODH/ACS bifuncional, los dos sitios catalíticos son clave para la fijación de carbono en la vía reductora de la acetil-CoA . Los organismos microbianos (tanto aeróbicos como anaeróbicos ) codifican y sintetizan CODH con el propósito de la fijación de carbono (oxidación de CO y reducción de CO ₂ ). Dependiendo de las proteínas accesorias adjuntas (grupos A, B, C, D), cumplen una variedad de funciones catalíticas, incluida la reducción de grupos [4Fe-4S] y la inserción de níquel. ^[5]

Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas , específicamente aquellas que actúan sobre el grupo aldehído u oxo del donador con otros aceptores. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es oxidorreductasa de monóxido de carbono:aceptor. Otros nombres de uso común incluyen deshidrogenasa de monóxido de carbono anaeróbica, oxigenasa de monóxido de carbono, deshidrogenasa de monóxido de carbono y oxidorreductasa de monóxido de carbono:(aceptor).

Las CODH son un grupo bastante diverso de enzimas, que contienen dos tipos no relacionados de CODH. Una flavoenzima de cobre-molibdeno se encuentra en algunas bacterias aeróbicas carboxidotróficas. Las bacterias anaeróbicas utilizan CODH basados ​​en níquel-hierro. ^{[6] [7] [8]} Ambas clases de CODH catalizan la conversión de monóxido de carbono (CO) en dióxido de carbono (CO ₂ ). Solo la CODH que contiene Ni es capaz de catalizar también la reacción inversa. Las CODH existen en formas monofuncionales y bifuncionales. Un ejemplo del último caso, las Ni,Fe-CODH forman un grupo bifuncional con la acetil-CoA sintasa , como se ha caracterizado bien en las bacterias anaeróbicas Moorella thermoacetica , ^{[9] [10]} Clostridium autoethanogenum ^[11] y Carboxydothermus hydrogenoformans ^[12] . Mientras que las subunidades ACS del complejo de C. autoethanogenum muestran una disposición bastante extendida ^[11], las del complejo M. thermoacetica y C. hydrogenoformans están más cerca de las subunidades CODH formando una red de túneles apretada que conecta el grupo C y el grupo A. ^{[13] [12]}

El CODH que contiene níquel (Ni,Fe-CODH) se puede dividir en clados estructurales, según su relación filogenética ^[14]

Los Ni,Fe-CODH homodiméricos contienen grupos de cinco metales . ^[15] Existen en forma homodímera (también llamada monofuncional) o en un complejo α ₂ β ₂ -tetramérico bifuncional con acetil-CoA sintasa (ACS).

Los CODH monofuncionales mejor estudiados son los de Desulfovibrio vulgaris , ^[15] Rhodospirillum rubrum ^{[16] [17]} y Carboxydothermushydrogenoformans. ^{[18] [19] [7]} Son homodímeros de alrededor de 130 kDa que comparten un grupo central [4Fe4S] en la superficie de la proteína - grupo D. Los electrones probablemente se transfieren a otro grupo [4Fe4S] (grupo B) ubicado 10 A dentro de la proteína y desde allí al sitio activo - grupo C, que es un grupo [Ni4Fe4S]. ^{[7] [17]}

El complejo CODH/ACS es una enzima tetramérica α ₂ β ₂ . Se han resuelto las estructuras de los complejos CODH/ACS de las bacterias anaeróbicas Moorella thermoacetica , ^{[9] [10]} Clostridium autoethanogenum ^[11] y Carboxydothermus hydrogenoformans ^[12] . Las dos subunidades CODH forman el núcleo central de la enzima al que se une una subunidad ACS en cada lado. Cada unidad α contiene un solo grupo metálico. Juntas, las dos unidades β contienen cinco grupos de tres tipos. La actividad catalítica de CODH ocurre en los grupos C de Ni-[3Fe-4S] mientras que los grupos B y D interiores [4Fe-4S] transfieren electrones desde el grupo C a portadores de electrones externos como la ferredoxina . La actividad ACS ocurre en el grupo A ubicado en las dos unidades α externas. ^{[7] [8]}

Todos los complejos CODH/ACS tienen un túnel de gas que conecta los múltiples sitios activos, mientras que el sistema de túneles en la enzima C. autoethanogenum es comparativamente abierto y los de M. thermoacetica y C.hydrogenoformans bastante estrechos. ^{[9] [11] [12]} Para la enzima Moorella la tasa de actividad de la acetil-CoA sintasa del CO2 _no se ve afectada por la adición de hemoglobina, que competiría por el CO en solución a granel, ^[13] y los estudios de etiquetado isotópico muestran que el monóxido de carbono derivado del grupo C se usa preferentemente en el grupo A sobre el CO no marcado en solución. ^[20] La ingeniería de proteínas del CODH/ACS en M. thermoacetica reveló que los residuos mutantes, para bloquear funcionalmente el túnel, detuvieron la síntesis de acetil-CoA cuando solo estaba presente el _CO2 . ^[21] El descubrimiento de un túnel de CO funcional coloca a CODH en una lista creciente de enzimas que desarrollaron independientemente esta estrategia para transferir intermediarios reactivos de un sitio activo a otro. ^[22]

El sitio catalítico de CODH, conocido como el grupo C, es un grupo [3Fe-4S] unido a una fracción Ni-Fe. Dos aminoácidos básicos (Lys587 e His 113 en M. thermoacetica ) residen en la proximidad del grupo C y facilitan la química ácido-base requerida para la actividad enzimática. ^[23] Además, otros residuos (es decir, una isoleucina apical al átomo de Ni) afinan la unión y conversión de CO. ^[24] Con base en los espectros IR que sugieren la presencia de un complejo Ni-CO, el primer paso propuesto en la catálisis oxidativa de CO a CO ₂ implica la unión de CO a Ni ²⁺ y la correspondiente formación de complejos de Fe ²⁺ a una molécula de agua. ^[25]

Se ha propuesto que el CO se une al níquel cuadrado-planar donde se convierte en un puente carboxi entre el átomo de Ni y Fe. ^{[7] [26]} Una descarboxilación conduce a la liberación de CO ₂ y la reducción del grupo.

Los electrones en el grupo C reducido se transfieren a los grupos B y D [4Fe-4S] cercanos, devolviendo el grupo C Ni-[3Fe-4S] a un estado oxidado y reduciendo el único portador de electrones, la ferredoxina . ^{[27] [28]}

Dado el papel de la CODH en la fijación de CO ₂ , el mecanismo reductor a veces se infiere como el “reverso directo” del mecanismo oxidativo mediante el “principio de microreversibilidad”. ^[29]

La deshidrogenasa de monóxido de carbono regula los niveles atmosféricos de CO y CO ₂ . Los microorganismos anaeróbicos como los acetógenos siguen la vía de Wood-Ljungdahl , que depende de la CODH para producir CO mediante la reducción del CO ₂ necesario para la síntesis de acetil-CoA a partir de un metilo, coenzima a (CoA) y proteína de hierro-azufre corrinoide . ^[29] Otros tipos muestran que la CODH se utiliza para generar una fuerza motriz de protones con el fin de generar energía. La CODH se utiliza para la oxidación del CO, produciendo dos protones que posteriormente se reducen para formar dihidrógeno (H ₂ . ^[30]

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