MEP1B

Gen codificador de proteínas en la especie Homo sapiens
MEP1B
Estructuras disponibles
APBúsqueda de ortólogos: PDBe RCSB
Identificadores
AliasMEP1B , subunidad beta de meprina A
Identificaciones externasOMIM : 600389; MGI : 96964; HomoloGene : 48382; Tarjetas genéticas : MEP1B; OMA :MEP1B - ortólogos
Ortólogos
EspeciesHumanoRatón
Entre
Conjunto
Protección unificada
RefSeq (ARNm)

Número de serie 001308171 Número de
serie 005925

Número de modelo NM_008586

RefSeq (proteína)

NP_001295100
NP_005916

NP_032612

Ubicación (UCSC)Crónicas 18:32.19 – 32.22 MbCrónicas 18:21.19 – 21.23 Mb
Búsqueda en PubMed[3][4]
Wikidatos
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La subunidad beta de la meprina A es una proteína que en los humanos está codificada por el gen MEP1B . [5] [6]

Las meprinas son metaloproteasas de zinc multidominio que se expresan en gran medida en las membranas del borde en cepillo del intestino y los riñones de mamíferos , así como en los leucocitos y ciertas células cancerosas. Las meprinas maduras son oligómeros de subunidades alfa y/o beta, relacionadas evolutivamente y codificadas por separado. Se secretan homooligómeros de meprina alfa (MEP1A; MIM 600388); los oligómeros que contienen meprina beta se asocian con la membrana plasmática. Los sustratos incluyen péptidos bioactivos y proteínas de la matriz extracelular. Consulte MIM 600388 para obtener más información sobre las meprinas. [suministrado por OMIM] [6]

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000141434 – Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000024313 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia de PubMed sobre ratón". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  5. ^ Bond JS, Rojas K, Overhauser J, Zoghbi HY, Jiang W (julio de 1995). "Los genes estructurales, MEP1A y MEP1B, para las subunidades alfa y beta de la metaloendopeptidasa meprina se asignan a los cromosomas humanos 6p y 18q, respectivamente". Genomics . 25 (1): 300–3. doi :10.1016/0888-7543(95)80142-9. PMID  7774936.
  6. ^ ab "Entrez Gene: MEP1B meprina A, beta".

Lectura adicional

  • Yamaguchi T, Fukase M, Sugimoto T, et al. (1995). "Purificación de meprina del riñón humano y su papel en la degradación de la hormona paratiroidea". Biol. Chem. Hoppe-Seyler . 375 (12): 821–4. PMID  7710697.
  • Kaushal GP, Walker PD, Shah SV (1994). "Una enzima antigua con una nueva función: purificación y caracterización de una metaloproteinasa distinta que degrada la matriz en la corteza renal de la rata y su identificación como meprina". J. Cell Biol . 126 (5): 1319–27. doi :10.1083/jcb.126.5.1319. PMC  2120165. PMID  8063866 .
  • Dumermuth E, Eldering JA, Grünberg J, et al. (1994). "Clonación de la subunidad alfa de la péptido hidrolasa PABA (PPH alfa) del intestino delgado humano y su expresión en células COS-1". FEBS Lett . 335 (3): 367–75. doi : 10.1016/0014-5793(93)80421-P . PMID  8262185. S2CID  32599035.
  • Bankus JM, Bond JS (1996). "Expresión y distribución de subunidades de proteasa de meprina en intestino de ratón". Arch. Biochem. Biophys . 331 (1): 87–94. doi :10.1006/abbi.1996.0286. PMID  8660687.
  • Chevallier S, Ahn J, Boileau G, Crine P (1996). "Identificación de los residuos de cisteína implicados en la formación de dímeros alfa 2 y alfa/beta de meprina de rata". Biochem. J . 317 (3): 731–8. doi :10.1042/bj3170731. PMC  1217546 . PMID  8760356.
  • Chestukhin A, Muradov K, Litovchick L, Shaltiel S (1997). "La escisión de la proteína quinasa A por la proteinasa de membrana que divide la quinasa es reproducida por la meprina beta". J. Biol. Chem . 271 (47): 30272–80. doi : 10.1074/jbc.271.47.30272 . PMID  8939981.
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  • Bertenshaw GP, Turk BE, Hubbard SJ, et al. (2001). "Diferencias marcadas entre las metaloproteasas meprina A y B en la especificidad del sustrato y del enlace peptídico". J. Biol. Chem . 276 (16): 13248–55. doi : 10.1074/jbc.M011414200 . PMID  11278902.
  • Litovchick L, Friedmann E, Shaltiel S (2002). "Una interacción selectiva entre OS-9 y la cola carboxilo-terminal de la meprina beta". J. Biol. Chem . 277 (37): 34413–23. doi : 10.1074/jbc.M203986200 . PMID  12093806.
  • Leuenberger B, Hahn D, Pischitzis A, et al. (2003). "Beta meprina humana: los glicanos unidos a O en la región intermedia de la proteína de membrana de tipo I protegen la región C-terminal de la escisión proteolítica y disminuyen su secreción". Biochem. J. 369 ( Pt 3): 659–65. doi :10.1042/BJ20021398. PMC 1223113.  PMID 12387727  .
  • Bertenshaw GP, Norcum MT, Bond JS (2003). "Estructura de metaloproteasas de meprina homo- y hetero-oligoméricas. Dímeros, tetrámeros y multímeros de alta masa molecular". J. Biol. Chem . 278 (4): 2522–32. doi : 10.1074/jbc.M208808200 . PMID:  12399461.
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  • Hahn D, Pischitzis A, Roesmann S, et al. (2003). "Desprendimiento de ectodominio inducido por 12-miristato 13-acetato de forbol y fosforilación de la metaloproteasa meprinbeta humana". J. Biol. Chem . 278 (44): 42829–39. doi : 10.1074/jbc.M211169200 . PMID  12941954.
  • Herzog C, Kaushal GP, Haun RS (2005). "Generación de interleucina-1 beta biológicamente activa por meprina B". Cytokine . 31 (5): 394–403. doi :10.1016/j.cyto.2005.06.012. PMID  16095909.
  • Becker-Pauly C, Höwel M, Walker T, et al. (2007). "Las subunidades alfa y beta de la metaloproteasa meprina se expresan en capas separadas de la epidermis humana, lo que revela diferentes funciones en la proliferación y diferenciación de los queratinocitos". J. Invest. Dermatol . 127 (5): 1115–25. doi : 10.1038/sj.jid.5700675 . PMID  17195012.


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