Leucotrieno-A4 hidrolasa
| Leucotrieno-A4 hidrolasa | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identificadores | |||||||||
| N.º CE | 3.3.2.6 | ||||||||
| N.º CAS | 90119-07-6 | ||||||||
| Bases de datos | |||||||||
| IntEnz | Vista de IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Entrada de BRENDA | ||||||||
| Expasí | Vista de NiceZyme | ||||||||
| BARRIL | Entrada de KEGG | ||||||||
| MetaCiclo | vía metabólica | ||||||||
| PRIAMO | perfil | ||||||||
| Estructuras del PDB | RCSB AP APBE APSUMA | ||||||||
| Ontología genética | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
| Leucotrieno A4 hidrolasa | |||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Estructura cristalográfica de LTA4H ( extremo N de color arco iris = azul, extremo C = rojo) complejado con el inhibidor de proteasa bestatina ( modelo de relleno de espacio , carbono = blanco, oxígeno = rojo, nitrógeno = azul) basado en la estructura PDB : 1HS6 . | |||||||
| Identificadores | |||||||
| Símbolo | LTA4H | ||||||
| Gen NCBI | 4048 | ||||||
| HGNC | 6710 | ||||||
| OMI | 151570 | ||||||
| AP | 1 metro cuadrado | ||||||
| Secuencia de referencia | Número de modelo_000895 | ||||||
| Protección unificada | P09960 | ||||||
| Otros datos | |||||||
| Número CE | 3.3.2.6 | ||||||
| Lugar | Crónica 12 q22 | ||||||
| |||||||
La leucotrieno-A4 hidrolasa es una enzima que cataliza la reacción que convierte el leucotrieno A4 en leucotrieno B4 . [1] Es una enzima de zinc bifuncional ( EC 3.3.2.6) con diferentes aminoácidos unidos a ella para ayudar en la catálisis de la reacción. También actúa como una aminopeptidasa . La leucotrieno-A4 hidrolasa es una proteína citosólica y se encuentra en casi todas las células, tejidos y orgánulos de mamíferos que se han examinado. [1]
Función
Esta enzima pertenece a la familia de las hidrolasas , específicamente a aquellas que actúan sobre enlaces éter (éter hidrolasas). El nombre sistemático de esta clase de enzimas es (7E,9E,11Z,14Z)-(5S,6S)-5,6-epoxiicosa-7,9,11,14-tetraenoato hidrolasa . Otros nombres de uso común incluyen LTA4 hidrolasa , LTA4H y leucotrieno A4 hidrolasa . Esta enzima participa en el metabolismo del ácido araquidónico .
Reacción catalizada
La hidrolasa del leucotrieno A4 cataliza la reacción que convierte el leucotrieno A4 en leucotrieno B4. La estructura del leucotrieno A4 contiene un grupo funcional de anillo epóxido , que es altamente reactivo debido a su tensión de anillo, lo que lo hace extremadamente electrofílico. Esto impulsa la reacción hacia adelante, favoreciendo los productos leucotrieno B4. La hidrolasa del leucotrieno A4 agrega una molécula de agua a través del anillo epóxido en el leucotrieno A4 . La adición de la molécula de agua abre el anillo epóxido y provoca la formación del grupo hidroxi en el carbono unido al oxígeno del epóxido. El segundo carbono involucrado en el anillo epóxido permanece igual, lo que da como resultado el leucotrieno B4. La molécula de agua que ataca el doble enlace también se convierte en un grupo hidroxi después del procesamiento. El producto de la reacción es el leucotrieno B4 .
Estructura
A finales de 2007, se han resuelto cuatro estructuras para esta clase de enzimas, con los códigos de acceso PDB 1GW6, 1H19, 1HS6 y 1SQM.
Referencias
- ^ ab "Leucotrieno-A4 hidrolasa: descripción general | Temas de ScienceDirect" www.sciencedirect.com . Consultado el 14 de abril de 2024 .
Lectura adicional
- Evans JF, Dupuis P, Ford-Hutchinson AW (1985). "Purificación y caracterización de la hidrolasa de leucotrieno A4 de neutrófilos de rata". Biochim. Biophys. Acta . 840 (1): 43–50. doi :10.1016/0304-4165(85)90160-6. PMID 3995081.
- Shimizu T, Seyama Y, Suzuki K (1987). "Clonación molecular de un ADNc que codifica la hidrolasa del leucotrieno A4 humano. Estructura primaria completa de una enzima implicada en la síntesis de eicosanoides". J. Biol. Chem . 262 (29): 13873–6. doi : 10.1016/S0021-9258(18)47872-6 . PMID 3654641.
- Haeggstrom J, Meijer J, Radmark O (1986). "Leucotrieno A4. Conversión enzimática en ácido 5,6-dihidroxi-7,9,11,14-eicosatetraenoico por la epóxido hidrolasa citosólica del hígado de ratón". J. Biol. Chem . 261 (14): 6332–7. doi : 10.1016/S0021-9258(19)84567-2 . PMID 3009453.
- Newman JW, Morisseau C, Hammock BD (2005). "Epóxido hidrolasas: sus funciones e interacciones con el metabolismo lipídico". Prog. Lipid Res . 44 (1): 1–51. doi :10.1016/j.plipres.2004.10.001. PMID 15748653.
- Fretland AJ, Omiecinski CJ (2000). "Epóxido hidrolasas: bioquímica y biología molecular" (PDF) . Chem. Biol. Interact . 129 (1–2): 41–59. Bibcode :2000CBI...129...41F. CiteSeerX 10.1.1.462.3157 . doi :10.1016/S0009-2797(00)00197-6. PMID 11154734.
- Orning L, Gierse JK, Fitzpatrick FA (1994). "La enzima bifuncional leucotrieno-A4 hidrolasa es una arginina aminopeptidasa de alta eficiencia y especificidad". J. Biol. Chem . 269 (15): 11269–73. doi : 10.1016/S0021-9258(19)78120-4 . PMID: 8157657.
- Ohishi N, Izumi T, Minami M, Kitamura S, Seyama Y, Ohkawa S, Terao S, Yotsumoto H, Takaku F, Shimizu T (1987). "Leucotrieno A4 hidrolasa en el pulmón humano. Inactivación de la enzima con isómeros de leucotrieno A4". J. Biol. Chem . 262 (21): 10200–5. doi : 10.1016/S0021-9258(18)61098-1 . PMID 3038871.
Enlaces externos
- hidrolasa de leucotrieno A4 en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.
 | Este artículo sobre hidrolasa es un esbozo . Puedes ayudar a Wikipedia expandiéndolo. |
