Músculo liso

Músculo liso
Representación del músculo liso
Detalles
Identificadores
latín	muscular de levis; muscular no estriado
Malla	D009130
EL	H2.00.05.1.00001
FMA	14070
Terminología anatómica [editar en Wikidata]

El músculo liso es uno de los tres tipos principales de tejido muscular de los vertebrados , los otros son el músculo esquelético y el cardíaco . También se puede encontrar en invertebrados y está controlado por el sistema nervioso autónomo . No es estriado , llamado así porque no tiene sarcómeros y, por lo tanto, no tiene estrías ( bandas o rayas ). ^{[1] [2]} Se puede dividir en dos subgrupos, músculo liso de unidad única y músculo liso de unidades múltiples . Dentro del músculo de unidad única, todo el haz o lámina de células musculares lisas se contrae como un sincitio .

El músculo liso se encuentra en las paredes de los órganos huecos , incluidos el estómago , los intestinos , la vejiga y el útero . En las paredes de los vasos sanguíneos y los vasos linfáticos (excluyendo los capilares sanguíneos y linfáticos) se conoce como músculo liso vascular . Hay músculo liso en los tractos de los sistemas respiratorio , urinario y reproductor . En los ojos , los músculos ciliares , el músculo dilatador del iris y el músculo esfínter del iris son tipos de músculos lisos. Los músculos dilatadores y esfínteres del iris están contenidos en el iris y se contraen para dilatar o contraer las pupilas. Los músculos ciliares cambian la forma del cristalino para enfocar objetos en acomodación . En la piel , las células musculares lisas como las del erector del pelo hacen que el cabello se erice en respuesta a la temperatura fría y al miedo . ^[1]

El músculo liso se agrupa en dos tipos: músculo liso de una sola unidad , también conocido como músculo liso visceral, y músculo liso multiunitario . La mayoría del músculo liso es del tipo de unidad única y se encuentra en las paredes de la mayoría de los órganos internos (vísceras); y recubre los vasos sanguíneos (excepto las grandes arterias elásticas), el tracto urinario y el tracto digestivo . No se encuentra en el corazón que tiene músculo cardíaco. En el músculo liso de una sola unidad, una sola célula en un haz está inervada por una fibra nerviosa autónoma (miogénica). Un potencial de acción se puede propagar a través de las células musculares vecinas debido a la presencia de muchas uniones estrechas entre las células. Debido a esta propiedad, los haces de una sola unidad forman un sincitio que se contrae de manera coordinada haciendo que todo el músculo se contraiga o se relaje (como los músculos uterinos durante el parto). ^[3]

El músculo liso visceral unitario es miogénico; puede contraerse regularmente sin la intervención de una neurona motora (a diferencia del músculo liso multiunitario, que es neurogénico, es decir, su contracción debe ser iniciada por una neurona del sistema nervioso autónomo). Algunas de las células de una unidad individual determinada pueden comportarse como células marcapasos, generando potenciales de acción rítmicos debido a su actividad eléctrica intrínseca. Debido a su naturaleza miogénica, el músculo liso unitario suele estar activo, incluso cuando no recibe ninguna estimulación neuronal. El músculo liso multiunitario se encuentra en la tráquea , en el iris del ojo y recubre las grandes arterias elásticas.

Sin embargo, los términos músculo liso unitario y multiunitario representan una simplificación excesiva . Esto se debe al hecho de que los músculos lisos en su mayor parte están controlados e influenciados por una combinación de diferentes elementos neuronales. Además, se ha observado que la mayor parte del tiempo habrá alguna comunicación entre células y activadores/inhibidores producidos localmente. Esto conduce a una respuesta algo coordinada incluso en el músculo liso multiunitario. ^[4]

El músculo liso se diferencia del músculo esquelético y del músculo cardíaco en términos de estructura, función, regulación de la contracción y acoplamiento excitación-contracción . Sin embargo, el tejido muscular liso tiende a demostrar mayor elasticidad y función dentro de una curva de longitud-tensión más grande que el músculo estriado . Esta capacidad de estirarse y aún así mantener la contractilidad es importante en órganos como los intestinos y la vejiga urinaria. El músculo liso en el tracto gastrointestinal es activado por un compuesto de células musculares lisas (SMC), células intersticiales de Cajal (ICC) y receptor alfa del factor de crecimiento derivado de plaquetas (PDGFRα) que están acopladas eléctricamente y trabajan juntas como un sincitio funcional SIP . ^{[5] [6]}

Una célula de músculo liso es un miocito fusiforme con un centro ancho y extremos cónicos, y un solo núcleo. Al igual que el músculo estriado, el músculo liso puede tensarse y relajarse . En estado relajado, cada célula tiene una longitud de 30 a 200 micrómetros, algunas miles de veces más corta que una célula de músculo esquelético . ^[1] No hay miofibrillas presentes, pero gran parte del citoplasma está ocupado por las proteínas, miosina y actina , que juntas tienen la capacidad de contraerse. ^[7]

La miosina es principalmente de clase II en el músculo liso. ^[8]

• La miosina II contiene dos cadenas pesadas (MHC) que constituyen los dominios de cabeza y cola. Cada una de estas cadenas pesadas contiene el dominio de cabeza N-terminal , mientras que las colas C-terminales adoptan una morfología de espiral , manteniendo unidas las dos cadenas pesadas (imaginemos dos serpientes enrolladas una alrededor de la otra, como en un caduceo ). Por lo tanto, la miosina II tiene dos cabezas. En el músculo liso, hay un solo gen ( MYH11 ^[9] ) que codifica para las cadenas pesadas de miosina II, pero hay variantes de empalme de este gen que dan lugar a cuatro isoformas distintas. ^[8] Además, el músculo liso puede contener MHC que no está involucrado en la contracción, y que puede surgir de múltiples genes. ^[8]
• La miosina II también contiene 4 cadenas ligeras (MLC), lo que da como resultado 2 por cabeza, con un peso de 20 (MLC ₂₀ ) y 17 (MLC ₁₇ ) kDa . ^[8] Estas unen las cadenas pesadas en la región del "cuello" entre la cabeza y la cola.
  • La MLC ₂₀ también se conoce como cadena ligera reguladora y participa activamente en la contracción muscular . ^[8] Se encuentran dos isoformas de MLC ₂₀ en el músculo liso, y están codificadas por genes diferentes, pero solo una isoforma participa en la contracción.
  • La MLC ₁₇ también se conoce como la cadena ligera esencial . ^[8] Su función exacta no está clara, pero se cree que contribuye a la estabilidad estructural de la cabeza de miosina junto con MLC 20. _[ ^8] Existen dos variantes de MLC ₁₇ (MLC _17a/b ) como resultado del empalme alternativo en el gen MLC _17. ^[8]

Diferentes combinaciones de cadenas pesadas y ligeras permiten la existencia de hasta cientos de tipos diferentes de estructuras de miosina, pero es poco probable que se utilicen o permitan más de unas pocas combinaciones de este tipo dentro de un lecho de músculo liso específico. ^[8] En el útero, se ha planteado la hipótesis de que un cambio en la expresión de miosina propicia los cambios en las direcciones de las contracciones uterinas que se observan durante el ciclo menstrual. ^[8]

Los filamentos delgados que forman parte de la maquinaria contráctil están compuestos predominantemente de alfa-actina y gamma-actina . ^[8] La alfa-actina del músculo liso es la isoforma predominante dentro del músculo liso. También hay mucha actina (principalmente beta-actina ) que no participa en la contracción, pero que se polimeriza justo debajo de la membrana plasmática en presencia de un estimulante contráctil y, por lo tanto, puede ayudar a la tensión mecánica. ^[8] La alfa-actina también se expresa como isoformas genéticas distintas, como las isoformas específicas de alfa-actina del músculo liso, el músculo cardíaco y el músculo esquelético. ^[10]

La proporción de actina a miosina se encuentra entre 2:1 ^[8] y 10:1 ^[8] en el músculo liso. Por el contrario, desde el punto de vista de la proporción de masa (en contraposición a la proporción molar), la miosina es la proteína dominante en el músculo esquelético estriado, con una proporción de actina a miosina que oscila entre 1:2 y 1:3. Un valor típico para adultos jóvenes sanos es 1:2,2. ^{[11] [12] [13] [14]}

El músculo liso no contiene la proteína troponina ; en su lugar, la calmodulina (que asume el papel regulador en el músculo liso), la caldesmona y la calponina son proteínas importantes que se expresan en el músculo liso.

• La tropomiosina está presente en el músculo liso, abarca siete monómeros de actina y se distribuye de extremo a extremo a lo largo de toda la longitud de los filamentos delgados. En el músculo estriado , la tropomiosina sirve para bloquear las interacciones actina-miosina hasta que el calcio esté presente, pero en el músculo liso, su función es desconocida. ^[8]
• Las moléculas de calponina pueden existir en igual número que la actina, y se ha propuesto que sea una proteína portadora de carga. ^[8]
• Se ha sugerido que Caldesmon participa en la unión de actina, miosina y tropomiosina, mejorando así la capacidad del músculo liso para mantener la tensión. ^[8]

Además, estas tres proteínas pueden tener un papel en la inhibición de la actividad ATPasa del complejo de miosina que de otro modo proporciona energía para impulsar la contracción muscular. ^[8]

Los filamentos de actina están unidos a cuerpos densos, que son análogos a los discos Z en los sarcómeros del músculo estriado. Los cuerpos densos son ricos en alfa-actinina (α-actinina), ^[8] y también unen filamentos intermedios (que consisten principalmente en vimentina y desmina ), y por lo tanto parecen servir como anclas desde las cuales los filamentos delgados pueden ejercer fuerza. ^[8] Los cuerpos densos también están asociados con beta-actina , que es el tipo que se encuentra en el citoesqueleto, lo que sugiere que los cuerpos densos pueden coordinar tensiones tanto de la maquinaria contráctil como del citoesqueleto. ^[8] Los cuerpos densos aparecen más oscuros bajo un microscopio electrónico, por lo que a veces se los describe como densos en electrones. ^[15]

Los filamentos intermedios están conectados a otros filamentos intermedios a través de cuerpos densos, que finalmente se unen a las uniones adherentes (también llamadas adherencias focales) en la membrana celular de la célula muscular lisa, llamada sarcolema . Las uniones adherentes consisten en una gran cantidad de proteínas, incluidas la alfa-actinina (α-actinina), la vinculina y la actina citoesquelética. ^[8] Las uniones adherentes están dispersas alrededor de bandas densas que rodean la célula muscular lisa en un patrón similar a una costilla. ^[7] Las áreas de bandas densas (o placas densas) se alternan con regiones de membrana que contienen numerosas caveolas . Cuando los complejos de actina y miosina se contraen, la fuerza se transduce al sarcolema a través de filamentos intermedios que se unen a dichas bandas densas.

Durante la contracción, hay una reorganización espacial de la maquinaria contráctil para optimizar el desarrollo de la fuerza. ^[8] Parte de esta reorganización consiste en que la vimentina es fosforilada en Ser ⁵⁶ por una quinasa activada por p21 , lo que resulta en cierto desmontaje de los polímeros de vimentina. ^[8]

Además, el número de filamentos de miosina es dinámico entre el estado relajado y contraído en algunos tejidos a medida que cambia la relación entre actina y miosina y cambia la longitud y el número de filamentos de miosina.

Se ha observado que células musculares lisas aisladas se contraen en forma de sacacorchos en espiral, y células musculares lisas permeabilizadas aisladas adheridas a vidrio (de modo que las proteínas contráctiles pueden contraerse internamente) muestran zonas de interacciones de proteínas contráctiles a lo largo del eje largo a medida que la célula se contrae.

El tejido que contiene músculo liso necesita estirarse con frecuencia, por lo que la elasticidad es un atributo importante del músculo liso. Las células del músculo liso pueden secretar una matriz extracelular compleja que contiene colágeno (predominantemente tipos I y III), elastina , glicoproteínas y proteoglicanos . El músculo liso también tiene receptores específicos de elastina y colágeno para interactuar con estas proteínas de la matriz extracelular. Estas fibras con sus matrices extracelulares contribuyen a la viscoelasticidad de estos tejidos. Por ejemplo, las grandes arterias son vasos viscoelásticos que actúan como un Windkessel , propagando la contracción ventricular y suavizando el flujo pulsátil, y el músculo liso dentro de la túnica media contribuye a esta propiedad.

El sarcolema también contiene caveolas , que son microdominios de balsas lipídicas especializadas en eventos de señalización celular y canales iónicos . Estas invaginaciones en el sarcoplasma contienen una gran cantidad de receptores ( prostaciclina , endotelina , serotonina , receptores muscarínicos , receptores adrenérgicos ), generadores de segundos mensajeros ( adenilato ciclasa , fosfolipasa C ), proteínas G (RhoA, G ​​alfa), quinasas ( rho quinasa -ROCK, proteína quinasa C , proteína quinasa A ), canales iónicos ( canales de calcio tipo L, canales de potasio sensibles a ATP, canales de potasio sensibles al calcio ) en estrecha proximidad. Las caveolas a menudo están cerca del retículo sarcoplásmico o las mitocondrias, y se ha propuesto que organizan moléculas de señalización en la membrana.

Un músculo liso se excita con estímulos externos, lo que provoca la contracción. A continuación se detalla cada paso.

El músculo liso puede contraerse espontáneamente (mediante la dinámica de los canales iónicos ) o, como en el intestino, las células marcapasos especiales ( células intersticiales de Cajal) producen contracciones rítmicas. Además, la contracción, así como la relajación, pueden ser inducidas por una serie de agentes fisicoquímicos (por ejemplo, hormonas, fármacos, neurotransmisores, en particular del sistema nervioso autónomo ).

El músculo liso en diversas regiones del árbol vascular, las vías respiratorias y los pulmones, los riñones y la vagina es diferente en su expresión de canales iónicos, receptores hormonales, vías de señalización celular y otras proteínas que determinan la función.

Por ejemplo, los vasos sanguíneos de la piel, el sistema gastrointestinal, los riñones y el cerebro responden a la noradrenalina y la epinefrina (de la estimulación simpática o de la médula suprarrenal) produciendo vasoconstricción (esta respuesta está mediada por los receptores adrenérgicos alfa-1 ). Sin embargo, los vasos sanguíneos dentro del músculo esquelético y el músculo cardíaco responden a estas catecolaminas produciendo vasodilatación porque poseen receptores beta-adrenérgicos . Por lo tanto, existe una diferencia en la distribución de los diversos receptores adrenérgicos que explica la diferencia en por qué los vasos sanguíneos de diferentes áreas responden al mismo agente noradrenalina/epinefrina de manera diferente, así como las diferencias debido a las diferentes cantidades de estas catecolaminas que se liberan y las sensibilidades de varios receptores a las concentraciones.

En general, el músculo liso arterial responde al dióxido de carbono produciendo vasodilatación y responde al oxígeno produciendo vasoconstricción. Los vasos sanguíneos pulmonares dentro del pulmón son únicos, ya que se vasodilatan a una alta tensión de oxígeno y se vasoconstriñen cuando ésta disminuye. Los bronquiolos, el músculo liso que recubre las vías respiratorias del pulmón, responden al alto nivel de dióxido de carbono produciendo vasodilatación y vasoconstricción cuando el dióxido de carbono es bajo. Estas respuestas al dióxido de carbono y al oxígeno por parte de los vasos sanguíneos pulmonares y el músculo liso de las vías respiratorias de los bronquiolos ayudan a equilibrar la perfusión y la ventilación dentro de los pulmones. Otros tejidos de músculo liso muestran extremos de abundante a escaso retículo sarcoplásmico, por lo que el acoplamiento excitación-contracción varía con su dependencia del calcio intracelular o extracelular. ^{[ cita requerida ]}

Investigaciones recientes indican que la señalización de la esfingosina-1-fosfato (S1P) es un importante regulador de la contracción del músculo liso vascular . Cuando aumenta la presión transmural, la esfingosina quinasa 1 fosforila la esfingosina a S1P, que se une al receptor S1P2 en la membrana plasmática de las células. Esto conduce a un aumento transitorio del calcio intracelular y activa las vías de señalización Rac y Rhoa. En conjunto, estas sirven para aumentar la actividad de MLCK y disminuir la actividad de MLCP, lo que promueve la contracción muscular. Esto permite que las arteriolas aumenten la resistencia en respuesta al aumento de la presión arterial y, por lo tanto, mantengan un flujo sanguíneo constante. La porción Rhoa y Rac de la vía de señalización proporciona una forma independiente del calcio para regular el tono de la arteria resistente . ^[16]

Para mantener las dimensiones de los órganos contra la fuerza, las células se unen entre sí mediante uniones adherentes . Como consecuencia, las células se acoplan mecánicamente entre sí de modo que la contracción de una célula provoca cierto grado de contracción en una célula adyacente. Las uniones en hendidura acoplan las células adyacentes química y eléctricamente, lo que facilita la propagación de sustancias químicas (p. ej., calcio) o potenciales de acción entre las células del músculo liso. Una sola unidad de músculo liso presenta numerosas uniones en hendidura y estos tejidos a menudo se organizan en láminas o haces que se contraen en masa.

La contracción del músculo liso se produce por el deslizamiento de los filamentos de miosina y actina (un mecanismo de filamento deslizante ) uno sobre el otro. La energía para que esto suceda es proporcionada por la hidrólisis del ATP . La miosina funciona como una ATPasa que utiliza ATP para producir un cambio conformacional molecular de parte de la miosina y produce movimiento. El movimiento de los filamentos uno sobre el otro ocurre cuando las cabezas globulares que sobresalen de los filamentos de miosina se unen e interactúan con los filamentos de actina para formar puentes cruzados. Las cabezas de miosina se inclinan y se arrastran a lo largo del filamento de actina una pequeña distancia (10-12 nm). Luego, las cabezas liberan el filamento de actina y luego cambian de ángulo para reubicarse en otro sitio en el filamento de actina a una distancia mayor (10-12 nm). Luego pueden volver a unirse a la molécula de actina y arrastrarla más lejos. Este proceso se llama ciclo de puentes cruzados y es el mismo para todos los músculos (ver contracción muscular ). A diferencia del músculo cardíaco y esquelético, el músculo liso no contiene troponina, una proteína transportadora de calcio. La contracción se inicia mediante una fosforilación de la miosina regulada por calcio, en lugar de un sistema de troponina activado por calcio.

El ciclo de puentes cruzados provoca la contracción de los complejos de miosina y actina, lo que a su vez provoca un aumento de la tensión a lo largo de todas las cadenas de estructuras de tensión, lo que en última instancia da como resultado la contracción de todo el tejido muscular liso.

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El músculo liso puede contraerse de forma fásica con una contracción y relajación rápidas, o de forma tónica con una contracción lenta y sostenida. Los tractos reproductivo, digestivo, respiratorio y urinario, la piel, los ojos y la vasculatura contienen este tipo de músculo tónico. Este tipo de músculo liso puede mantener la fuerza durante un tiempo prolongado con un consumo mínimo de energía. Existen diferencias en las cadenas pesadas y ligeras de miosina que también se correlacionan con estas diferencias en los patrones contráctiles y la cinética de la contracción entre el músculo liso tónico y fásico.

El ciclo de puentes cruzados no puede ocurrir hasta que las cabezas de miosina se hayan activado para permitir que se formen los puentes cruzados. Cuando las cadenas ligeras se fosforilan, se activan y permitirán que se produzca la contracción. La enzima que fosforila las cadenas ligeras se llama quinasa de cadena ligera de miosina (MLCK), también llamada quinasa MLC _20. ^[8] Para controlar la contracción, la MLCK funcionará solo cuando el músculo sea estimulado para contraerse. La estimulación aumentará la concentración intracelular de iones de calcio. Estos se unen a una molécula llamada calmodulina y forman un complejo calcio-calmodulina. Es este complejo el que se unirá a la MLCK para activarla, lo que permitirá que se produzca la cadena de reacciones para la contracción. ^[1]

La activación consiste en la fosforilación de una serina en la posición 19 (Ser19) de la cadena ligera MLC ₂₀ , lo que provoca un cambio conformacional que aumenta el ángulo en el dominio del cuello de la cadena pesada de miosina, ^[8] que corresponde a la parte del ciclo de puente cruzado donde la cabeza de miosina se despega del filamento de actina y se reubica en otro sitio de este. Después de la unión de la cabeza de miosina al filamento de actina, esta fosforilación de serina también activa la actividad ATPasa de la región de la cabeza de miosina para proporcionar la energía necesaria para alimentar la contracción posterior. ^[8] La fosforilación de una treonina en la posición 18 (Thr18) de MLC20 también es posible y puede aumentar aún más la actividad ATPasa del complejo de miosina. ^[8]

La fosforilación de las cadenas ligeras de miosina MLC ₂₀ se correlaciona bien con la velocidad de acortamiento del músculo liso. Durante este período hay un rápido aumento de la utilización de energía, medida por el consumo de oxígeno. A los pocos minutos de iniciación, el nivel de calcio disminuye notablemente, la fosforilación de las cadenas ligeras de miosina MLC ₂₀ disminuye y la utilización de energía disminuye y el músculo puede relajarse. Aun así, el músculo liso tiene la capacidad de mantener la fuerza de forma sostenida también en esta situación. Esta fase sostenida se ha atribuido a ciertos puentes cruzados de miosina, denominados puentes de pestillo, que ciclan muy lentamente, lo que ralentiza notablemente la progresión a la etapa de ciclo en la que la miosina desfosforilada se separa de la actina, manteniendo así la fuerza con un bajo coste energético. ^[8] Este fenómeno es de gran valor, especialmente para el músculo liso tónicamente activo. ^[8]

Las preparaciones aisladas de músculo liso vascular y visceral se contraen con solución salina equilibrada con alto contenido de potasio despolarizante, lo que genera una cierta cantidad de fuerza contráctil. La misma preparación estimulada en solución salina equilibrada normal con un agonista como la endotelina o la serotonina generará más fuerza contráctil. Este aumento de la fuerza se denomina sensibilización al calcio. La fosfatasa de la cadena ligera de miosina se inhibe para aumentar la ganancia o sensibilidad de la quinasa de la cadena ligera de miosina al calcio. Se cree que varias vías de señalización celular regulan esta disminución de la fosfatasa de la cadena ligera de miosina: una vía de la quinasa RhoA-Rock, una vía de la proteína 17 inhibidora de la potenciación de la proteína quinasa C (CPI-17), la teloquina y una vía de la quinasa Zip. Además, se ha implicado a la quinasa Rock y la quinasa Zip en la fosforilación directa de las cadenas ligeras de miosina de 20 kd.

También se han implicado otras vías de señalización celular y proteínas quinasas ( proteína quinasa C , quinasa Rho , quinasa Zip, quinasas de adhesión focal) y la dinámica de polimerización de actina desempeña un papel en el mantenimiento de la fuerza. Si bien la fosforilación de la cadena ligera de miosina se correlaciona bien con la velocidad de acortamiento, otras vías de señalización celular se han implicado en el desarrollo de la fuerza y ​​el mantenimiento de la fuerza. En particular, se ha demostrado que la fosforilación de residuos de tirosina específicos en la proteína adaptadora de adhesión focal-paxilina por tirosina quinasas específicas es esencial para el desarrollo y mantenimiento de la fuerza. Por ejemplo, los nucleótidos cíclicos pueden relajar el músculo liso arterial sin reducciones en la fosforilación del puente cruzado, un proceso denominado supresión de la fuerza. Este proceso está mediado por la fosforilación de la pequeña proteína de choque térmico, hsp20 , y puede evitar que las cabezas de miosina fosforiladas interactúen con la actina.

La fosforilación de las cadenas ligeras por MLCK es contrarrestada por una fosfatasa de cadena ligera de miosina , que desfosforila las cadenas ligeras de miosina MLC _{20 y, por lo tanto, inhibe la contracción.} ^[8] También se han implicado otras vías de señalización en la regulación de la dinámica de la actina y la miosina. En general, la relajación del músculo liso se realiza mediante vías de señalización celular que aumentan la actividad de la fosfatasa de miosina, disminuyen los niveles de calcio intracelular, hiperpolarizan el músculo liso y/o regulan la actina y la miosina; el músculo puede estar mediado por el factor relajante derivado del endotelio, el óxido nítrico, el factor hiperpolarizante derivado del endotelio (ya sea un cannabinoide endógeno, un metabolito del citocromo P450 o peróxido de hidrógeno) o la prostaciclina (PGI2). El óxido nítrico y la PGI2 estimulan la guanilato ciclasa soluble y la adenilato ciclasa unida a la membrana, respectivamente. Los nucleótidos cíclicos (cGMP y cAMP) producidos por estas ciclasas activan la proteína quinasa G y la proteína quinasa A y fosforilan varias proteínas. Los eventos de fosforilación conducen a una disminución del calcio intracelular (inhiben los canales de calcio de tipo L, inhiben los canales del receptor IP3 , estimulan la bomba de calcio ATPasa del retículo sarcoplásmico ), una disminución en la fosforilación de la cadena ligera de miosina de 20 kd al alterar la sensibilización al calcio y aumentar la actividad de la fosfatasa de la cadena ligera de miosina, una estimulación de los canales de potasio sensibles al calcio que hiperpolarizan la célula y la fosforilación del residuo de aminoácido serina 16 en la proteína de choque térmico pequeña (hsp20) por las proteínas quinasas A y G. La fosforilación de hsp20 parece alterar la actina y la dinámica de adhesión focal y la interacción actina-miosina, y evidencia reciente indica que la unión de hsp20 a la proteína 14-3-3 está involucrada en este proceso. Una hipótesis alternativa es que la Hsp20 fosforilada también puede alterar la afinidad de la miosina fosforilada con la actina e inhibir la contractilidad al interferir con la formación de puentes cruzados. El factor hiperpolarizante derivado del endotelio estimula los canales de potasio sensibles al calcio y/o los canales de potasio sensibles al ATP y estimula el eflujo de potasio que hiperpolariza la célula y produce relajación.

En el músculo liso de los invertebrados, la contracción se inicia con la unión del calcio directamente a la miosina y luego con la formación de puentes cruzados que se ciclan rápidamente, generando fuerza. De manera similar al mecanismo del músculo liso de los vertebrados, existe una fase de contracción con bajo contenido de calcio y bajo consumo de energía. Esta fase sostenida o fase de contracción se ha atribuido a una proteína de contracción que tiene similitudes con la quinasa de la cadena ligera de miosina y la proteína elástica titina llamada twitchin. Las almejas y otros moluscos bivalvos utilizan esta fase de contracción del músculo liso para mantener su concha cerrada durante períodos prolongados con poco consumo de energía.

Aunque la estructura y la función son básicamente las mismas en las células del músculo liso de diferentes órganos, sus efectos específicos o funciones finales difieren.

La función contráctil del músculo liso vascular regula el diámetro luminal de las pequeñas arterias (arteriolas) llamadas arterias de resistencia , contribuyendo así significativamente a fijar el nivel de presión arterial y flujo sanguíneo a los lechos vasculares. El músculo liso se contrae lentamente y puede mantener la contracción (tónicamente) durante períodos prolongados en los vasos sanguíneos, bronquiolos y algunos esfínteres. La activación del músculo liso de las arteriolas puede disminuir el diámetro luminal en 1/3 del reposo, por lo que altera drásticamente el flujo sanguíneo y la resistencia. La activación del músculo liso aórtico no altera significativamente el diámetro luminal, pero sirve para aumentar la viscoelasticidad de la pared vascular.

En el tracto digestivo, el músculo liso se contrae de forma peristáltica rítmica , forzando rítmicamente los alimentos a pasar a través del tracto digestivo como resultado de la contracción fásica.

Se observa una función no contráctil en el músculo liso especializado dentro de la arteriola aferente del aparato yuxtaglomerular, que secreta renina en respuesta a cambios osmóticos y de presión, y también se cree que secreta ATP en la regulación tubuloglomerular de la tasa de filtración glomerular. La renina, a su vez, activa el sistema renina-angiotensina para regular la presión arterial.

El mecanismo por el cual los factores externos estimulan el crecimiento y la reorganización aún no se comprende completamente. Una serie de factores de crecimiento y agentes neurohumorales influyen en el crecimiento y la diferenciación del músculo liso. Se ha demostrado que el receptor Notch y la vía de señalización celular son esenciales para la vasculogénesis y la formación de arterias y venas. La proliferación está implicada en la patogénesis de la aterosclerosis y es inhibida por el óxido nítrico.

El origen embriológico del músculo liso suele ser de origen mesodérmico, tras la creación de células musculares en un proceso conocido como miogénesis . Sin embargo, el músculo liso de la aorta y de las arterias pulmonares (las grandes arterias del corazón) deriva del ectomesénquima de origen de la cresta neural , aunque el músculo liso de la arteria coronaria es de origen mesodérmico.

El síndrome de disfunción multisistémica del músculo liso es una afección genética en la que el cuerpo de un embrión en desarrollo no crea suficiente músculo liso para el sistema gastrointestinal . Esta afección es mortal.

Los anticuerpos antimúsculo liso (ASMA) pueden ser un síntoma de un trastorno autoinmune , como hepatitis , cirrosis o lupus .

Los tumores de músculo liso son más comúnmente benignos y se denominan leiomiomas . Pueden aparecer en cualquier órgano, pero por lo general se presentan en el útero , el intestino delgado y el esófago . Los tumores malignos de músculo liso se denominan leiomiosarcomas . Los leiomiosarcomas son uno de los tipos más comunes de sarcomas de tejidos blandos . Los tumores de músculo liso vascular son muy raros. Pueden ser malignos o benignos y la morbilidad puede ser significativa con cualquiera de los dos tipos. La leiomiomatosis intravascular es una neoplasia benigna que se extiende a través de las venas ; el angioleiomioma es una neoplasia benigna de las extremidades; los leiomiosarcomas vasculares son una neoplasia maligna que se puede encontrar en la vena cava inferior , las arterias y venas pulmonares y otros vasos periféricos . Véase Ateroesclerosis .

• Se ha demostrado que la atromentina es un estimulante del músculo liso . ^[17]
• Mecanismo miogénico
• Lista de los distintos tipos de células del cuerpo humano adulto

• BBC – Bebé que nació con enfermedad del músculo liso recibe trasplante de 8 órganos
• Anticuerpo contra músculo liso Archivado el 16 de marzo de 2009 en Wayback Machine.
• Identificado el músculo liso del estómago mediante el uso de anticuerpos Archivado el 23 de septiembre de 2015 en Wayback Machine
• Tema 265 de Histología de la UIUC
• Histología en KUMC muscular-muscle08 "Músculo liso"
• Imagen de histología: 21701ooa – Sistema de aprendizaje de histología en la Universidad de Boston
• Fotomicrografías de histología del músculo liso
• Dónde se encuentra el tejido muscular liso en el cuerpo (medlineplus.gov)