Acil-homoserina-lactona sintasa

Clase de enzimas
Acil-homoserina-lactona sintasa
Identificadores
N.º CE2.3.1.184
N.º CAS176023-66-8
Bases de datos
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BARRILEntrada de KEGG
MetaCiclovía metabólica
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Instituto Nacional de BiologíaProteínas

La acil-homoserina-lactona sintasa ( EC 2.3.1.184) es una enzima con nombre sistemático acil-(proteína transportadora de acilo):S-adenosil-L-metionina aciltransferasa (formadora de lactona, liberadora de metiltioadenosina) . [1] [2] [3] [4] [5] [6] [7] [8] [9] Esta enzima cataliza la siguiente reacción química.

acil-[proteína transportadora de acilo] + S-adenosil-L-metionina [proteína transportadora de acilo] + S-metil-5'-tioadenosina + N-acil-L-homoserina lactona {\displaystyle \arponesderechoizquierdo}

Las lactonas de acil-homoserina (AHL) son producidas por varias especies bacterianas y utilizadas por ellas para regular la expresión de genes de virulencia en un proceso conocido como detección de quórum .

Nombres alternativos

acil-homoserina lactona sintasa , acil-homoserina lactona sintasa , acil-homoserina lactona sintasa , acilhomoserina lactona sintasa , AHL sintasa , AHS , AHSL sintasa , AhyI , AinS , proteína AinS , sintasa autoinductora , proteína de síntesis autoinductora rhlI , EsaI , ExpISCC1 , ExpISCC3065 , LasI , LasR , LuxI , proteína LuxI , LuxM , N-acil homoserina lactona sintasa , RhlI , YspI , acil-[proteína transportadora de acilo]:S-adenosil-L-metionina aciltransferasa (formadora de lactona, liberadora de metiltioadenosina)

Referencias

  1. ^ Schaefer AL, Val DL, Hanzelka BL, Cronan JE, Greenberg EP (septiembre de 1996). "Generación de señales de célula a célula en detección de quórum: actividad de la acil homoserina lactona sintasa de una proteína LuxI purificada de Vibrio fischeri". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 93 (18): 9505–9. doi : 10.1073/pnas.93.18.9505 . PMC  38458 . PMID  8790360.
  2. ^ Watson WT, Murphy FV, Gould TA, Jambeck P, Val DL, Cronan JE, Beck von Bodman S, Churchill ME (diciembre de 2001). "Cristalización y fase de renio MAD de la acil-homoserinelactona sintasa EsaI". Acta Cristalográfica D. 57 (parte 12): 1945–9. doi :10.1107/s0907444901014512. PMID  11717525.
  3. ^ Chakrabarti S, Sowdhamini R (abril de 2003). "Sitios funcionales y conexiones evolutivas de las sintetasas de acilhomoserina lactona". Ingeniería de proteínas . 16 (4): 271–8. doi : 10.1093/proeng/gzg031 . PMID  12736370.
  4. ^ Hanzelka BL, Parsek MR, Val DL, Dunlap PV, Cronan JE, Greenberg EP (septiembre de 1999). "Actividad de la acilhomoserina lactona sintasa de la proteína AinS de Vibrio fischeri". Journal of Bacteriology . 181 (18): 5766–70. doi :10.1128/JB.181.18.5766-5770.1999. PMC 94098 . PMID  10482519. 
  5. ^ Parsek MR, Val DL, Hanzelka BL, Cronan JE, Greenberg EP (abril de 1999). "Generación de señal de detección de quórum de homoserina-lactona de acil". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 96 (8): 4360–5. doi : 10.1073/pnas.96.8.4360 . PMC 16337 . PMID  10200267. 
  6. ^ Ulrich RL (octubre de 2004). "Apagado del quórum: alteración enzimática de la comunicación bacteriana mediada por la lactona de N-acilhomoserina en Burkholderia thailandensis". Microbiología aplicada y ambiental . 70 (10): 6173–80. doi :10.1128/AEM.70.10.6173-6180.2004. PMC 522112 . PMID  15466564. 
  7. ^ Gould TA, Schweizer HP, Churchill ME (agosto de 2004). "Estructura de la acil-homoserinalactona sintasa LasI de Pseudomonas aeruginosa". Microbiología molecular . 53 (4): 1135–46. doi : 10.1111/j.1365-2958.2004.04211.x . PMID  15306017.
  8. ^ Raychaudhuri A, Jerga A, Tipton PA (marzo de 2005). "Mecanismo químico y especificidad de sustrato de RhlI, una acilhomoserina lactona sintasa de Pseudomonas aeruginosa". Bioquímica . 44 (8): 2974–81. doi :10.1021/bi048005m. PMID  15723540.
  9. ^ Gould TA, Herman J, Krank J, Murphy RC, Churchill ME (enero de 2006). "Especificidad de las sintasas de acil-homoserina lactona examinadas por espectrometría de masas". Journal of Bacteriology . 188 (2): 773–83. doi :10.1128/JB.188.2.773-783.2006. PMC 1347284 . PMID  16385066. 
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