Proteasa de treonina

Proteasa de treonina
Estructura cristalina del proteasoma alfa 1 humano
Identificadores
Símbolo	El
Estructuras de proteínas disponibles: Pfam     AP 1iru

Las proteasas de treonina son una familia de enzimas proteolíticas que albergan un residuo de treonina (Thr) dentro del sitio activo. Los miembros prototipo de esta clase de enzimas son las subunidades catalíticas del proteosoma ; sin embargo, las aciltransferasas desarrollaron de manera convergente la misma geometría y mecanismo del sitio activo .

Las proteasas de treonina utilizan el alcohol secundario de su treonina N-terminal como nucleófilo para realizar la catálisis. ^{[1] [2]} La treonina debe ser N-terminal ya que la amina terminal del mismo residuo actúa como una base general al polarizar un agua ordenada que desprotona el alcohol para aumentar su reactividad como nucleófilo. ^{[3] [4]}

La catálisis se realiza en dos pasos:

• En primer lugar, el nucleófilo ataca el sustrato para formar un intermedio acil-enzima covalente , liberando el primer producto.
• En segundo lugar, el intermedio se hidroliza con agua para regenerar la enzima libre y liberar el segundo producto.
  • En la ornitina aciltransferasa , en lugar de agua, el sustrato ornitina (el aceptor) realiza el segundo ataque nucleofílico y se va con el grupo acilo.

Actualmente se reconocen cinco familias que pertenecen a dos superfamilias distintas : los proteosomas de plegamiento Ntn ^[1] (superfamilia PB) y las ornitina aciltransferasas de plegamiento DOM ^[2] (superfamilia PE). Las dos superfamilias representan dos evoluciones convergentes e independientes del mismo sitio activo. ^{[4] [5]}