Proteína anticongelante
Clase de péptidos que ayudan a las células a sobrevivir en condiciones de congelación.
Proteína anticongelante para insectos, tipo Tenebrio
Estructura de la proteína anticongelante beta-helicoidal Tenebrio molitor [1]
Identificadores
SímboloAFP
PfamPF02420
InterprofesionalIPR003460
SCOP21ezg / ALCANCE / SUPFAM
Estructuras de proteínas disponibles:
Pfam  estructuras / ECOD  
APPDB RCSB; PDBj
PDBsumaResumen de la estructura
Proteína anticongelante de insectos (CfAFP)
Estructura de la proteína anticongelante beta-helicoidal de Choristoneura fumiferana (gusano del capullo del abeto) [2]
Identificadores
SímboloCfAFP
PfamPF05264
InterprofesionalIPR007928
SCOP21m8n / ALCANCE / SUPFAM
Estructuras de proteínas disponibles:
Pfam  estructuras / ECOD  
APPDB RCSB; PDBj
PDBsumaResumen de la estructura
Proteína anticongelante de pescado, tipo I
Identificadores
Símbolo?
InterprofesionalIPR000104
SCOP21wfb / ALCANCE / SUPFAM
Proteína anticongelante de pescado, tipo II
Identificadores
Símbolo?
InterprofesionalIPR002353
CATÉTERO2py2
SCOP22afp / ALCANCE / SUPFAM
Proteína anticongelante de pescado, tipo III
Identificadores
Símbolo?
InterprofesionalIPR006013
SCOP21hg7 / ALCANCE / SUPFAM
Véase también el dominio SAF ( InterPro :  IPR013974 ).
Similar a una proteína que se une al hielo (organismo del hielo marino)
Identificadores
SímboloDUF3494
PfamPF11999
InterprofesionalIPR021884
Estructuras de proteínas disponibles:
Pfam  estructuras / ECOD  
APPDB RCSB; PDBj
PDBsumaResumen de la estructura

Las proteínas anticongelantes ( AFP ) o proteínas estructurantes del hielo se refieren a una clase de polipéptidos producidos por ciertos animales , plantas , hongos y bacterias que les permiten sobrevivir en temperaturas por debajo del punto de congelación del agua. Las AFP se unen a pequeños cristales de hielo para inhibir el crecimiento y la recristalización del hielo que de otro modo sería fatal. [3] También hay cada vez más evidencia de que las AFP interactúan con las membranas celulares de los mamíferos para protegerlas del daño por frío. Este trabajo sugiere la participación de las AFP en la aclimatación al frío . [4]

Propiedades no coligativas

A diferencia del anticongelante para automóviles ampliamente utilizado, el etilenglicol , los AFP no reducen el punto de congelación en proporción a la concentración. [ cita requerida ] Más bien, funcionan de manera no coligativa . Este fenómeno les permite actuar como anticongelante en concentraciones de 1/300 a 1/500 de las de otros solutos disueltos. Su baja concentración minimiza su efecto sobre la presión osmótica . [4] Las propiedades inusuales de los AFP se atribuyen a su afinidad selectiva por formas específicas de hielo cristalino y al bloqueo resultante del proceso de nucleación del hielo. [5]

Histéresis térmica

Las AFP crean una diferencia entre el punto de fusión y el punto de congelación (temperatura de ruptura del cristal de hielo ligado a las AFP), conocida como histéresis térmica. La adición de AFP en la interfaz entre el hielo sólido y el agua líquida inhibe el crecimiento termodinámicamente favorecido del cristal de hielo. El crecimiento del hielo se ve inhibido cinéticamente por las AFP que cubren las superficies del hielo accesibles al agua. [5]

La histéresis térmica se mide fácilmente en el laboratorio con un osmómetro de nanolitros . Los organismos difieren en sus valores de histéresis térmica. El nivel máximo de histéresis térmica mostrado por la AFP de los peces es de aproximadamente -3,5 °C (Sheikh Mahatabuddin et al., SciRep) (29,3 °F). En contraste, los organismos acuáticos están expuestos solo a -1 a -2 °C bajo cero. Durante los meses extremos de invierno, el gusano cogollero de la pícea resiste la congelación a temperaturas cercanas a -30 °C. [4]

La velocidad de enfriamiento puede influir en el valor de histéresis térmica de las AFP. Un enfriamiento rápido puede reducir sustancialmente el punto de congelación de no equilibrio y, por lo tanto, el valor de histéresis térmica. En consecuencia, los organismos no necesariamente pueden adaptarse a su entorno bajo cero si la temperatura cae abruptamente. [4]

Tolerancia a la congelación versus evitación de la congelación

Las especies que contienen AFP pueden clasificarse como

Evitan la congelación : estas especies pueden evitar que sus fluidos corporales se congelen por completo. Por lo general, la función de la AFP puede verse superada a temperaturas extremadamente frías, lo que provoca un rápido crecimiento del hielo y la muerte.

Tolerancia a la congelación : estas especies pueden sobrevivir a la congelación de fluidos corporales. Se cree que algunas especies tolerantes a la congelación utilizan AFP como crioprotectores para prevenir el daño por congelación, pero no la congelación total. El mecanismo exacto aún se desconoce. Sin embargo, se cree que las AFP pueden inhibir la recristalización y estabilizar las membranas celulares para prevenir el daño por hielo. [6] Pueden trabajar en conjunto con las proteínas nucleadoras de hielo (INP) para controlar la velocidad de propagación del hielo después de la congelación. [6]

Diversidad

Se conocen muchos tipos no homólogos de AFP.

AFP de peces

Figura 1. Las tres caras de la AFP tipo I

Las glicoproteínas anticongelantes o AFGP se encuentran en los nototenioideos antárticos y el bacalao del norte . Tienen un peso de entre 2,6 y 3,3 kD. [7] Las AFGP evolucionaron por separado en los nototenioideos y el bacalao del norte. En los nototenioideos, el gen AFGP surgió de un gen ancestral de serina proteasa similar al tripsinógeno. [8]

  • La AFP de tipo I se encuentra en el lenguado de invierno , el escorpión de cuernos largos y el escorpión de cuernos cortos . Es la AFP mejor documentada porque fue la primera en determinar su estructura tridimensional. [9] La AFP de tipo I consiste en una única hélice alfa larga y anfipática, de aproximadamente 3,3-4,5 kD de tamaño. Hay tres caras en la estructura 3D: la cara hidrófoba, la hidrófila y la Thr-Asx. [9]
    • La AFP tipo I-hyp (hyp significa hiperactiva) se encuentra en varias platijas de ojo derecho. Tiene aproximadamente 32 kD (dos moléculas diméricas de 17 kD). La proteína fue aislada del plasma sanguíneo de la platija de invierno. Es considerablemente mejor para reducir la temperatura de congelación que la mayoría de las AFP de pescado. [10] La capacidad se deriva parcialmente de sus muchas repeticiones del sitio de unión al hielo tipo I. [11]
  • Las AFP de tipo II (por ejemplo, P05140 ) se encuentran en el cuervo marino , el eperlano y el arenque . Son proteínas globulares ricas en cisteína que contienen cinco enlaces disulfuro . [12] Las AFP de tipo II probablemente evolucionaron a partir de lectinas dependientes de calcio (tipo c). [13] Los cuervos marinos, el eperlano y el arenque son linajes bastante divergentes de teleósteos . Si el gen AFP estuviera presente en el ancestro común más reciente de estos linajes, es peculiar que el gen esté disperso en esos linajes, presente en algunos órdenes y ausente en otros. Se ha sugerido que la transferencia lateral de genes podría atribuirse a esta discrepancia, de modo que el eperlano adquirió el gen AFP de tipo II del arenque. [14]
  • Las AFP de tipo III se encuentran en la anguila antártica . Presentan una hidrofobicidad general similar en las superficies de unión al hielo a las AFP de tipo I. Tienen un tamaño de aproximadamente 6 kD. [7] Las AFP de tipo III probablemente evolucionaron a partir de un gen de sintetasa de ácido siálico (SAS) presente en la anguila antártica. A través de un evento de duplicación genética, este gen, que se ha demostrado que exhibe cierta actividad de unión al hielo propia, evolucionó hasta convertirse en un gen de AFP eficaz por pérdida de la parte N-terminal. [15]
  • Las AFP de tipo IV ( P80961 ) se encuentran en las esculpinas de cuernos largos. Son proteínas alfa helicoidales ricas en glutamato y glutamina. [16] Esta proteína tiene un tamaño aproximado de 12 kDa y consta de un haz de 4 hélices. [16] Su única modificación postraduccional es un residuo de piroglutamato , un residuo de glutamina ciclado en su extremo N. [16]

AFP de plantas

La clasificación de las AFP se volvió más complicada cuando se descubrieron las proteínas anticongelantes de las plantas. [17] Las AFP de las plantas son bastante diferentes de las otras AFP en los siguientes aspectos:

  1. Tienen una actividad de histéresis térmica mucho más débil en comparación con otras AFP. [18]
  2. Es probable que su función fisiológica sea inhibir la recristalización del hielo en lugar de prevenir la formación de hielo. [18]
  3. La mayoría de ellas son proteínas relacionadas con la patogénesis evolucionada , que a veces conservan propiedades antifúngicas . [18]

AFP de insectos

Hay una serie de AFP que se encuentran en los insectos, incluidos los de los escarabajos Dendroides , Tenebrio y Rhagium , el gusano cogollero del abeto y las polillas de belleza pálida, y los mosquitos (el mismo orden que las moscas). Las AFP de los insectos comparten ciertas similitudes, ya que la mayoría tiene una mayor actividad (es decir, un mayor valor de histéresis térmica, denominado hiperactivo) y una estructura repetitiva con una superficie plana que une el hielo. Las de los escarabajos Tenebrio y Dendroides, estrechamente relacionados , son homólogas y cada repetición de 12-13 aminoácidos está estabilizada por un enlace disulfuro interno. Las isoformas tienen entre 6 y 10 de estas repeticiones que forman una bobina o beta-solenoide. Un lado del solenoide tiene una superficie plana que une el hielo que consta de una doble fila de residuos de treonina. [6] [19] Otros escarabajos (género Rhagium ) tienen repeticiones más largas sin enlaces disulfuro internos que forman un beta-solenoide comprimido (sándwich beta) con cuatro filas de residuos de treonina, [20] y esta AFP es estructuralmente similar a la modelada para la AFP no homóloga de la polilla de la belleza pálida. [21] En contraste, la AFP de la polilla del capullo del abeto es un solenoide que se parece superficialmente a la proteína Tenebrio , con una superficie de unión al hielo similar, pero tiene una sección transversal triangular, con repeticiones más largas que carecen de los enlaces disulfuro internos. La AFP de los mosquitos es estructuralmente similar a las de Tenebrio y Dendroides , pero el beta-solenoide reforzado con disulfuro se forma a partir de repeticiones más cortas de 10 aminoácidos, y en lugar de treonina, la superficie de unión al hielo consiste en una sola fila de residuos de tirosina. [22] Los colémbolos no son insectos, pero, al igual que estos, son artrópodos con seis patas. Una especie que se encuentra en Canadá, a la que a menudo se denomina "pulga de nieve", produce AFP hiperactivas. [23] Aunque también son repetitivos y tienen una superficie plana que se adhiere al hielo, la similitud termina allí. Alrededor del 50% de los residuos son glicina (Gly), con repeticiones de Gly-Gly-X o Gly-XX, donde X es cualquier aminoácido. Cada repetición de 3 aminoácidos forma una vuelta de una hélice de poliprolina tipo II. Luego, las hélices se pliegan juntas para formar un haz de dos hélices de espesor, con una cara que se adhiere al hielo dominada por pequeños residuos hidrófobos como la alanina, en lugar de la treonina. [24] Otros insectos, como el escarabajo de Alaska, producen anticongelantes hiperactivos que son aún menos similares, ya que son polímeros de azúcares ( xilomanano ) en lugar de polímeros de aminoácidos (proteínas). [25] En conjunto, esto sugiere que la mayoría de los anticongelantes y los antiaglomerantes surgieron después de que los linajes que dieron origen a estos diversos insectos divergieran. Las similitudes que comparten son el resultado de la evolución convergente.

AFP de organismos del hielo marino

Muchos microorganismos que viven en el hielo marino poseen AFP que pertenecen a una sola familia. Las diatomeas Fragilariopsis cylindrus y F. curta desempeñan un papel clave en las comunidades del hielo marino polar, dominando los conjuntos tanto de la capa de plaquetas como dentro del hielo marino. Las AFP están muy extendidas en estas especies, y la presencia de genes AFP como una familia multigénica indica la importancia de este grupo para el género Fragilariopsis . [26] Las AFP identificadas en F. cylindrus pertenecen a una familia de AFP que está representada en diferentes taxones y se pueden encontrar en otros organismos relacionados con el hielo marino ( Colwellia spp., Navicula glaciei , Chaetoceros neogracile y Stephos longipes y Leucosporidium antarcticum ) [27] [28] y bacterias del hielo interior antártico ( Flavobacteriaceae ), [29] [30] así como en hongos tolerantes al frío ( Typhula ishikariensis , Lentinula edodes y Flammulina populicola ). [31] [32]

Se han resuelto varias estructuras de las AFP del hielo marino. Esta familia de proteínas se pliega en una hélice beta que forma una superficie plana que se une al hielo. [33] A diferencia de las otras AFP, no existe un motivo de secuencia singular para el sitio de unión al hielo. [34]

La AFP encontrada en el metagenoma del ciliado Euplotes focardii y las bacterias psicrofílicas tiene una eficiente capacidad de inhibición de la recristalización del hielo. [35] 1 μM de la proteína de unión al hielo del consorcio Euplotes focardii ( Efc IBP) es suficiente para la inhibición total de la recristalización del hielo a una temperatura de -7,4 °C. Esta capacidad de inhibición de la recristalización del hielo ayuda a las bacterias a tolerar el hielo en lugar de prevenir la formación de hielo. Efc IBP también produce una brecha de histéresis térmica, pero esta capacidad no es tan eficiente como la capacidad de inhibición de la recristalización del hielo. Efc IBP ayuda a proteger tanto las proteínas purificadas como las células bacterianas completas en temperaturas de congelación. La proteína fluorescente verde es funcional después de varios ciclos de congelación y fusión cuando se incuba con Efc IBP. Escherichia coli sobrevive períodos más largos a una temperatura de 0 °C cuando el gen efcIBP se insertó en el genoma de E. coli . [35] La IBP de Efc tiene una estructura típica de AFP que consiste en múltiples láminas beta y una hélice alfa . Además, todos los residuos polares que se unen al hielo están en el mismo sitio de la proteína. [35]

Evolución

La notable diversidad y distribución de las AFP sugiere que los diferentes tipos evolucionaron recientemente en respuesta a la glaciación a nivel del mar que ocurrió hace 1 a 2 millones de años en el hemisferio norte y hace 10 a 30 millones de años en la Antártida. Los datos recopilados a partir de perforaciones en aguas profundas han revelado que el desarrollo de la Corriente Circumpolar Antártica se formó hace más de 30 millones de años. [36] El enfriamiento de la Antártida impuesto por esta corriente causó una extinción masiva de especies de teleósteos que no pudieron soportar temperaturas gélidas. [37] Las especies de nototenioideos con la glicoproteína anticongelante pudieron sobrevivir al evento de glaciación y diversificarse en nuevos nichos. [37] [8]

Este desarrollo independiente de adaptaciones similares se conoce como evolución convergente . [4] La evidencia de la evolución convergente en el bacalao del norte ( Gadidae ) y los nototenioideos está respaldada por los hallazgos de diferentes secuencias espaciadoras y diferente organización de intrones y exones, así como secuencias de tripéptidos AFGP no coincidentes, que surgieron de duplicaciones de secuencias ancestrales cortas que fueron permutadas de manera diferente (para el mismo tripéptido) por cada grupo. Estos grupos divergieron hace aproximadamente 7-15 millones de años. Poco después (5-15 millones de años), el gen AFGP evolucionó a partir de un gen ancestral de tripsinógeno pancreático en los nototenioideos. Los genes AFGP y tripsinógeno se dividieron a través de una divergencia de secuencia, una adaptación que ocurrió junto con el enfriamiento y la eventual congelación del Océano Antártico. La evolución del gen AFGP en el bacalao del norte ocurrió más recientemente (~3,2 millones de años) y surgió de una secuencia no codificante a través de duplicaciones en tándem en una unidad Thr-Ala-Ala. Los peces nototenioideos antárticos y el bacalao ártico, Boreogadus saida, son parte de dos órdenes distintos y tienen glicoproteínas anticongelantes muy similares. [38] Aunque los dos órdenes de peces tienen proteínas anticongelantes similares, las especies de bacalao contienen arginina en AFG, mientras que los nototenioideos antárticos no. [38] El papel de la arginina como potenciador se ha investigado en la proteína anticongelante de Dendroides canadensis (DAFP-1) observando el efecto de una modificación química utilizando 1-2 ciclohexanodiona. [39] Investigaciones anteriores han encontrado varios potenciadores de la proteína anticongelante de este escarabajo, incluida una proteína similar a la taumatina y policarboxilatos. [40] [41] Las modificaciones de DAFP-1 con el reactivo específico de arginina dieron como resultado la pérdida parcial y completa de la histéresis térmica en DAFP-1, lo que indica que la arginina juega un papel crucial en la mejora de su capacidad. [39] Diferentes moléculas potenciadoras de DAFP-1 tienen una actividad de histéresis térmica distinta. [41] Amornwittawat et al. 2008 encontraron que la cantidad de grupos carboxilato en una molécula influye en la capacidad de mejora de DAFP-1. [41] La actividad óptima en TH se correlaciona con una alta concentración de moléculas potenciadoras. [41] Li et al. 1998 investigaron los efectos del pH y el soluto en la histéresis térmica en proteínas anticongelantes de Dendrioides canadensis. [42] La actividad de TH de DAFP-4 no se vio afectada por el pH a menos que hubiera una baja concentración de soluto (pH 1) en la que la TH disminuyó. [42] Se informó el efecto de cinco solutos; succinato, citrato, malato, malonato y acetato, en la actividad de TH. [42] Entre los cinco solutos, se demostró que el citrato tiene el mayor efecto potenciador. [42]

Este es un ejemplo de un modelo proto-ORF, una situación poco común en la que los genes nuevos preexisten como un marco de lectura abierto formado antes de la existencia del elemento regulador necesario para activarlos.

En los peces, la transferencia horizontal de genes es responsable de la presencia de proteínas AFP de tipo II en algunos grupos sin una filogenia compartida recientemente. En el arenque y el eperlano, hasta el 98% de los intrones de este gen son compartidos; se supone que el método de transferencia ocurre durante el apareamiento a través de células espermáticas expuestas a ADN extraño. [43] Se sabe que la dirección de la transferencia es del arenque al eperlano, ya que el arenque tiene 8 veces más copias del gen AFP que el eperlano (1) y los segmentos del gen en el eperlano albergan elementos transponibles que son característicos y comunes en el arenque, pero que no se encuentran en otros peces. [43]

Hay dos razones por las que muchos tipos de AFP pueden realizar la misma función a pesar de su diversidad:

  1. Aunque el hielo está compuesto uniformemente de moléculas de agua, tiene muchas superficies diferentes expuestas a la unión. Diferentes tipos de AFP pueden interactuar con diferentes superficies.
  2. Aunque los cinco tipos de AFP difieren en su estructura primaria de aminoácidos, cuando cada uno se pliega en una proteína funcional pueden compartir similitudes en su estructura tridimensional o terciaria que facilita las mismas interacciones con el hielo. [4] [44]

Se ha observado actividad de la glicoproteína anticongelante en varias especies de aletas radiadas, incluidas las anguilas, los esculpinos y las especies de bacalao. [45] [46] Las especies de peces que poseen la glicoproteína anticongelante expresan diferentes niveles de actividad proteica. [47] El bacalao polar ( Boreogadus saida) exhibe una actividad proteica y propiedades similares a las de la especie antártica, T. borchgrevinki . [47] Ambas especies tienen una actividad proteica más alta que el bacalao azafrán ( Eleginus gracilis ). [47] Se ha informado que las proteínas anticongelantes del hielo en especies de diatomeas ayudan a disminuir el punto de congelación de las proteínas del organismo. [26] Bayer-Giraldi et al. 2010 encontraron 30 especies de taxones distintos con homólogos de proteínas anticongelantes del hielo. [26] La diversidad es consistente con investigaciones anteriores que han observado la presencia de estos genes en crustáceos, insectos, bacterias y hongos. [8] [48] [49] La transferencia horizontal de genes es responsable de la presencia de proteínas anticongelantes en dos especies de diatomeas marinas, F. cylindrus y F. curta. [26]

Mecanismos de acción

Se cree que las AFP inhiben el crecimiento del hielo mediante un mecanismo de adsorción -inhibición. [50] Se adsorben a planos no basales de hielo, inhibiendo el crecimiento de hielo favorecido termodinámicamente. [51] La presencia de una superficie plana y rígida en algunas AFP parece facilitar su interacción con el hielo a través de la complementariedad de la superficie de la fuerza de Van der Waals . [52]

Unión al hielo

Normalmente, los cristales de hielo cultivados en solución solo exhiben las caras basales (0001) y prismáticas (1010), y aparecen como discos redondos y planos. [5] Sin embargo, parece que la presencia de AFP expone otras caras. Ahora parece que la superficie del hielo 2021 es la superficie de unión preferida, al menos para la AFP tipo I. [53] A través de estudios sobre la AFP tipo I, inicialmente se pensó que el hielo y la AFP interactuaban a través de enlaces de hidrógeno (Raymond y DeVries, 1977). Sin embargo, cuando se mutaron partes de la proteína que se pensaba que facilitaban este enlace de hidrógeno, no se observó la disminución hipotética de la actividad anticongelante. Datos recientes sugieren que las interacciones hidrófobas podrían ser el principal contribuyente. [54] Es difícil discernir el mecanismo exacto de unión debido a la compleja interfaz agua-hielo. Actualmente, se están realizando intentos para descubrir el mecanismo preciso mediante el uso de programas de modelado molecular ( dinámica molecular o el método de Monte Carlo ). [3] [5]

Mecanismo de unión y función anticongelante

Según el estudio de la estructura y función de la proteína anticongelante de Pseudopleuronectes americanus , [55] se demostró que el mecanismo anticongelante de la molécula de AFP tipo I se debe a la unión a una estructura de nucleación de hielo en forma de cremallera a través de la unión de hidrógeno de los grupos hidroxilo de sus cuatro residuos Thr a los oxígenos a lo largo de la dirección en la red de hielo, deteniendo o retardando posteriormente el crecimiento de los planos piramidales del hielo para deprimir el punto de congelación. [55] [ 01 1 ¯ 2 ] {\displaystyle [01{\overline {1}}2]}

El mecanismo anterior se puede utilizar para dilucidar la relación estructura-función de otras proteínas anticongelantes con las dos características comunes siguientes:

  1. recurrencia de un residuo Thr (o cualquier otro residuo de aminoácido polar cuya cadena lateral pueda formar un enlace de hidrógeno con agua) en un período de 11 aminoácidos a lo largo de la secuencia en cuestión, y
  2. un alto porcentaje de un componente de residuo de Ala en el mismo. [55]

Historia

En la década de 1950, el científico noruego Scholander se propuso explicar cómo los peces del Ártico pueden sobrevivir en aguas más frías que el punto de congelación de su sangre. Sus experimentos lo llevaron a creer que había “anticongelante” en la sangre de los peces del Ártico. [3] Luego, a fines de la década de 1960, el biólogo animal Arthur DeVries pudo aislar la proteína anticongelante a través de su investigación de peces antárticos. [56] Estas proteínas luego se denominaron glicoproteínas anticongelantes (AFGP) o glicopéptidos anticongelantes para distinguirlas de los agentes anticongelantes biológicos no glicoproteicos (AFP) recién descubiertos. DeVries trabajó con Robert Feeney (1970) para caracterizar las propiedades químicas y físicas de las proteínas anticongelantes. [57] En 1992, Griffith et al. documentaron su descubrimiento de AFP en hojas de centeno de invierno. [17] Casi al mismo tiempo, Urrutia, Duman y Knight (1992) documentaron la proteína de histéresis térmica en angiospermas. [58] El año siguiente, Duman y Olsen notaron que también se habían descubierto AFP en más de 23 especies de angiospermas , incluidas las consumidas por los humanos. [59] Informaron también de su presencia en hongos y bacterias.

Cambio de nombre

Recientemente se han hecho intentos de reetiquetar las proteínas anticongelantes como proteínas estructurantes del hielo para representar con mayor precisión su función y descartar cualquier relación negativa asumida entre las AFP y el anticongelante para automóviles, el etilenglicol . Estas dos cosas son entidades completamente separadas y muestran una similitud vaga solo en su función. [60]

Aplicaciones comerciales y médicas

Numerosos campos podrían beneficiarse de la protección de los tejidos dañados mediante la congelación. Actualmente, las empresas están investigando el uso de estas proteínas en: [ cita requerida ]

  • Aumentar la tolerancia a las heladas de los cultivos y prolongar la temporada de cosecha en climas más fríos
  • Mejorar la producción de peces de cultivo en climas más fríos
  • Alargar la vida útil de los alimentos congelados
  • Mejorando la criocirugía
  • Mejora de la conservación de tejidos para trasplantes o transfusiones en medicina [23]
  • Terapia para la hipotermia
  • Criopreservación humana (criónica)

Unilever ha obtenido la aprobación del Reino Unido, EE. UU., la UE, México, China, Filipinas, Australia y Nueva Zelanda para utilizar una levadura genéticamente modificada para producir proteínas anticongelantes a partir de pescado para su uso en la producción de helado. [61] [62] En la etiqueta están etiquetadas como "ISP" o proteína estructurante del hielo, en lugar de AFP o proteína anticongelante.

Noticias recientes

Un emprendimiento comercial reciente y exitoso ha sido la introducción de AFP en productos de helado y yogur. Este ingrediente, denominado proteína estructurante del hielo, ha sido aprobado por la Administración de Alimentos y Medicamentos . Las proteínas se aíslan de peces y se replican, a mayor escala, en levadura modificada genéticamente. [63]

Existe preocupación por parte de las organizaciones que se oponen a los organismos genéticamente modificados (OGM) y que creen que las proteínas anticongelantes pueden causar inflamación. [64] Es probable que la ingesta de AFP en la dieta ya sea sustancial en la mayoría de las regiones septentrionales y templadas. [7] Dado el consumo histórico conocido de AFP, es seguro concluir que sus propiedades funcionales no imparten ningún efecto toxicológico o alergénico en los seres humanos. [7]

Además, el proceso transgénico de producción de proteínas estructurantes del hielo se utiliza ampliamente en la sociedad. Mediante esta tecnología se producen insulina y cuajo . El proceso no afecta al producto; simplemente hace que la producción sea más eficiente y evita la muerte de peces que de otro modo serían sacrificados para extraer la proteína.

En la actualidad, Unilever incorpora AFP en algunos de sus productos estadounidenses, entre ellos algunos helados Popsicle y una nueva línea de barras de helado Breyers Light Double Churned. En el caso de los helados, los AFP permiten producir helados muy cremosos, densos y con bajo contenido de grasa con menos aditivos. [65] Controlan el crecimiento de cristales de hielo que se produce al descongelarse en el muelle de carga o en la mesa de la cocina, lo que reduce la calidad de la textura. [66]

En noviembre de 2009, la revista Proceedings of the National Academy of Sciences publicó el descubrimiento de una molécula en un escarabajo de Alaska que se comporta como las AFP, pero está compuesta de sacáridos y ácidos grasos . [25]

Un estudio de 2010 demostró la estabilidad de los cristales de hielo de agua sobrecalentada en una solución de AFP, mostrando que si bien las proteínas pueden inhibir la congelación, también pueden inhibir la fusión. [67] En 2021, los científicos de EPFL y Warwick encontraron una imitación artificial de las proteínas anticongelantes. [68]

Referencias

  1. ^ Daley ME, Spyracopoulos L, Jia Z, Davies PL, Sykes BD (abril de 2002). "Estructura y dinámica de una proteína anticongelante de hélice beta". Bioquímica . 41 (17): 5515–25. doi :10.1021/bi0121252. PMID  11969412.
  2. ^ Leinala EK, Davies PL, Doucet D, Tyshenko MG, Walker VK, Jia Z (septiembre de 2002). "Una isoforma de proteína anticongelante de hélice beta con mayor actividad. Perspectivas estructurales y funcionales". The Journal of Biological Chemistry . 277 (36): 33349–52. doi : 10.1074/jbc.M205575200 . PMID  12105229.
  3. ^ abc Goodsell D (diciembre de 2009). "Molécula del mes: proteínas anticongelantes". Instituto de Investigación Scripps y PDB del RCSB . doi :10.2210/rcsb_pdb/mom_2009_12. Archivado desde el original el 4 de noviembre de 2015. Consultado el 30 de diciembre de 2012 .
  4. ^ abcdef Fletcher GL, Hew CL, Davies PL (2001). "Proteínas anticongelantes de peces teleósteos". Revisión anual de fisiología . 63 : 359–90. doi :10.1146/annurev.physiol.63.1.359. PMID  11181960.
  5. ^ abcd Jorov A, Zhorov BS, Yang DS (junio de 2004). "Estudio teórico de la interacción de la proteína anticongelante de la platija de invierno con el hielo". Protein Science . 13 (6): 1524–37. doi :10.1110/ps.04641104. PMC 2279984 . PMID  15152087. 
  6. ^ abc Duman JG (2001). "Proteínas anticongelantes y nucleadoras de hielo en artrópodos terrestres". Revisión anual de fisiología . 63 : 327–57. doi :10.1146/annurev.physiol.63.1.327. PMID  11181959.
  7. ^ abcd Crevel RW, Fedyk JK, Spurgeon MJ (julio de 2002). "Proteínas anticongelantes: características, aparición y exposición humana". Toxicología alimentaria y química . 40 (7): 899–903. doi :10.1016/S0278-6915(02)00042-X. PMID  12065210.
  8. ^ abc Chen L, DeVries AL, Cheng CH (abril de 1997). "Evolución del gen de la glicoproteína anticongelante a partir de un gen de tripsinógeno en peces nototenioideos antárticos". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 94 (8): 3811–6. Bibcode :1997PNAS...94.3811C. doi : 10.1073/pnas.94.8.3811 . PMC 20523 . PMID  9108060. 
  9. ^ ab Duman JG, de Vries AL (1976). "Aislamiento, caracterización y propiedades físicas de los anticongelantes proteicos del lenguado de invierno, Pseudopleuronectes americanus". Comparative Biochemistry and Physiology. B, Comparative Biochemistry . 54 (3): 375–80. doi :10.1016/0305-0491(76)90260-1. PMID  1277804.
  10. ^ Scotter AJ, Marshall CB, Graham LA, Gilbert JA, Garnham CP, Davies PL (octubre de 2006). "La base de la hiperactividad de las proteínas anticongelantes". Criobiología . 53 (2): 229–39. doi :10.1016/j.cryobiol.2006.06.006. PMID  16887111.
  11. ^ Graham LA, Marshall CB, Lin FH, Campbell RL, Davies PL (febrero de 2008). "La proteína anticongelante hiperactiva del pescado contiene múltiples sitios de unión al hielo". Bioquímica . 47 (7): 2051–63. doi :10.1021/bi7020316. PMID  18225917.
  12. ^ Ng NF, Hew CL (agosto de 1992). "Estructura de un polipéptido anticongelante del cuervo marino. Enlaces disulfuro y similitud con las proteínas de unión a lectina". The Journal of Biological Chemistry . 267 (23): 16069–75. doi : 10.1016/S0021-9258(18)41967-9 . PMID  1644794.
  13. ^ Ewart KV, Rubinsky B, Fletcher GL (mayo de 1992). "Similitud estructural y funcional entre las proteínas anticongelantes de pescado y las lectinas dependientes del calcio". Comunicaciones de investigación bioquímica y biofísica . 185 (1): 335–40. doi :10.1016/s0006-291x(05)90005-3. PMID  1599470.
  14. ^ Graham LA, Lougheed SC, Ewart KV, Davies PL (julio de 2008). "Transferencia lateral de un gen de proteína anticongelante similar a la lectina en peces". PLOS ONE . ​​3 (7): e2616. Bibcode :2008PLoSO...3.2616G. doi : 10.1371/journal.pone.0002616 . PMC 2440524 . PMID  18612417.  Icono de acceso abierto
  15. ^ Kelley JL, Aagaard JE, MacCoss MJ, Swanson WJ (agosto de 2010). "Diversificación funcional y evolución de las proteínas anticongelantes en el pez antártico Lycodichthys dearborni". Journal of Molecular Evolution . 71 (2): 111–8. Bibcode :2010JMolE..71..111K. doi :10.1007/s00239-010-9367-6. PMID  20686757. S2CID  25737518.
  16. ^ abc Deng G, Andrews DW, Laursen RA (enero de 1997). "Secuencia de aminoácidos de un nuevo tipo de proteína anticongelante, de la esculpina de cuernos largos Myoxocephalus octodecimspinosis". FEBS Letters . 402 (1): 17–20. Bibcode :1997FEBSL.402...17D. doi : 10.1016/S0014-5793(96)01466-4 . PMID  9013849.
  17. ^ ab Griffith M, Ala P, Yang DS, Hon WC, Moffatt BA (octubre de 1992). "Proteína anticongelante producida endógenamente en hojas de centeno de invierno". Fisiología vegetal . 100 (2): 593–6. doi :10.1104/pp.100.2.593. PMC 1075599 . PMID  16653033. 
  18. ^ abc Griffith M, Yaish MW (agosto de 2004). "Proteínas anticongelantes en plantas que hibernan: una historia de dos actividades". Tendencias en la ciencia de las plantas . 9 (8): 399–405. Bibcode :2004TPS.....9..399G. doi :10.1016/j.tplants.2004.06.007. PMID  15358271.
  19. ^ Liou YC, Tocilj A, Davies PL, Jia Z (julio de 2000). "Mimetismo de la estructura del hielo por hidroxilos superficiales y agua de una proteína anticongelante de hélice beta". Nature . 406 (6793): 322–4. Bibcode :2000Natur.406..322L. doi :10.1038/35018604. PMID  10917536. S2CID  4385352.
  20. ^ Hakim A, Nguyen JB, Basu K, Zhu DF, Thakral D, Davies PL, et al. (abril de 2013). "Estructura cristalina de una proteína anticongelante de insectos y sus implicaciones para la unión del hielo". The Journal of Biological Chemistry . 288 (17): 12295–304. doi : 10.1074/jbc.M113.450973 . PMC 3636913 . PMID  23486477. 
  21. ^ Lin FH, Davies PL, Graham LA (mayo de 2011). "La proteína anticongelante hiperactiva rica en Thr y Ala de la oruga medidora se pliega como una hélice β plana similar a la seda". Bioquímica . 50 (21): 4467–78. doi :10.1021/bi2003108. PMID  21486083.
  22. ^ Basu K, Wasserman SS, Jeronimo PS, Graham LA, Davies PL (abril de 2016). "La actividad intermedia de la proteína anticongelante de mosquitos se debe a un sitio de unión al hielo rico en tirosina y a una afinidad atípica por el plano de hielo". The FEBS Journal . 283 (8): 1504–15. doi : 10.1111/febs.13687 . PMID  26896764. S2CID  37207016.
  23. ^ ab Graham LA, Davies PL (octubre de 2005). "Proteínas anticongelantes ricas en glicina de pulgas de nieve". Science . 310 (5747): 461. doi :10.1126/science.1115145. PMID  16239469. S2CID  30032276.*Resumen en: "Una nueva proteína anticongelante encontrada en las pulgas podría permitir un almacenamiento más prolongado de los órganos trasplantados". ScienceDaily . 21 de octubre de 2005.
  24. ^ Pentelute BL, Gates ZP, Tereshko V, Dashnau JL, Vanderkooi JM, Kossiakoff AA, Kent SB (julio de 2008). "Estructura de rayos X de la proteína anticongelante de la pulga de las nieves determinada por cristalización racémica de enantiómeros proteicos sintéticos". Journal of the American Chemical Society . 130 (30): 9695–701. doi :10.1021/ja8013538. PMC 2719301 . PMID  18598029. 
  25. ^ ab Walters KR, Serianni AS, Sformo T, Barnes BM, Duman JG (diciembre de 2009). "Un anticongelante de xilomanano productor de histéresis térmica no proteica en el escarabajo de Alaska tolerante a la congelación Upis ceramboides". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 106 (48): 20210–5. Bibcode :2009PNAS..10620210W. doi : 10.1073/pnas.0909872106 . PMC 2787118 . PMID  19934038. S2CID  25741145. 
  26. ^ abcd Bayer-Giraldi M, Uhlig C, John U, Mock T, Valentin K (abril de 2010). "Proteínas anticongelantes en diatomeas del hielo marino polar: diversidad y expresión génica en el género Fragilariopsis". Microbiología medioambiental . 12 (4): 1041–52. Bibcode :2010EnvMi..12.1041B. doi :10.1111/j.1462-2920.2009.02149.x. PMID  20105220.
  27. ^ Raymond JA, Fritsen C, Shen K (agosto de 2007). "Una proteína que se une al hielo de una bacteria del hielo marino antártico". FEMS Microbiology Ecology . 61 (2): 214–21. Bibcode :2007FEMME..61..214R. doi :10.1111/j.1574-6941.2007.00345.x. PMID  17651136.
  28. ^ Kiko R (abril de 2010). "¿Adquisición de protección contra la congelación en un crustáceo del hielo marino mediante transferencia horizontal de genes?". Polar Biology . 33 (4): 543–56. Bibcode :2010PoBio..33..543K. doi :10.1007/s00300-009-0732-0. S2CID  20952951.
  29. ^ Raymond JA, Christner BC, Schuster SC (septiembre de 2008). "Una proteína bacteriana que se une al hielo del núcleo de hielo de Vostok". Extremophiles . 12 (5): 713–7. doi :10.1007/s00792-008-0178-2. PMID  18622572. S2CID  505953.
  30. ^ Xiao N, Inaba S, Tojo M, Degawa Y, Fujiu S, Kudoh S, Hoshino T (22 de diciembre de 2010). "Actividades anticongelantes de varios hongos y Stramenopila aislados de la Antártida". Hongos norteamericanos . 5 : 215–220. doi :10.2509/naf2010.005.00514.
  31. ^ Hoshino T, Kiriaki M, Ohgiya S, Fujiwara M, Kondo H, Nishimiya Y, Yumoto I, Tsuda S (diciembre de 2003). "Proteínas anticongelantes de hongos del moho de la nieve". Revista Canadiense de Botánica . 81 (12): 1175–81. doi :10.1139/b03-116.
  32. ^ Raymond JA, Janech MG (abril de 2009). "Proteínas que fijan el hielo de hongos enoki y shiitake". Criobiología . 58 (2): 151–6. doi :10.1016/j.cryobiol.2008.11.009. PMID  19121299.
  33. ^ Hanada Y, Nishimiya Y, Miura A, Tsuda S, Kondo H (agosto de 2014). "La proteína anticongelante hiperactiva de una bacteria del hielo marino antártico Colwellia sp. tiene un sitio compuesto de unión al hielo sin secuencias repetitivas". The FEBS Journal . 281 (16): 3576–90. doi : 10.1111/febs.12878 . PMID  24938370. S2CID  8388070.
  34. ^ Do H, Kim SJ, Kim HJ, Lee JH (abril de 2014). "Caracterización basada en la estructura y propiedades anticongelantes de una proteína hiperactiva que se une al hielo de la bacteria antártica Flavobacterium frigoris PS1". Acta Crystallographica. Sección D, Cristalografía biológica . 70 (Pt 4): 1061–73. doi :10.1107/S1399004714000996. PMID  24699650.
  35. ^ abc Mangiagalli M, Bar-Dolev M, Tedesco P, Natalello A, Kaleda A, Brocca S, et al. (Enero de 2017). "Efecto crioprotector de una proteína fijadora de hielo derivada de bacterias antárticas". El Diario FEBS . 284 (1): 163-177. doi : 10.1111/febs.13965. hdl : 11581/397803 . PMID  27860412. S2CID  43854468.
  36. ^ Barker PF, Thomas E (junio de 2004). "Origen, firma e influencia paleoclimática de la Corriente Circumpolar Antártica". Earth-Science Reviews . 66 (1): 143–162. Bibcode :2004ESRv...66..143B. doi :10.1016/j.earscirev.2003.10.003. ISSN  0012-8252.
  37. ^ ab Eastman JT (enero de 2005). "La naturaleza de la diversidad de los peces antárticos". Polar Biology . 28 (2): 93–107. Bibcode :2005PoBio..28...93E. doi :10.1007/s00300-004-0667-4. ISSN  1432-2056. S2CID  1653548.
  38. ^ ab Chen L, DeVries AL, Cheng CH (abril de 1997). "Evolución convergente de las glicoproteínas anticongelantes en los peces nototenioideos antárticos y el bacalao del Ártico". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 94 (8): 3817–3822. Bibcode :1997PNAS...94.3817C. doi : 10.1073/pnas.94.8.3817 . PMC 20524 . PMID  9108061. 
  39. ^ ab Wang, Sen; Amornwittawat, Natapol; Juwita, Vonny; Kao, Yu; Duman, John G.; Pascal, Tod A.; Goddard, William A.; Wen, Xin (13 de octubre de 2009). "Arginina, un residuo clave para la capacidad potenciadora de una proteína anticongelante del escarabajo Dendroides canadensis". Bioquímica . 48 (40): 9696–9703. doi :10.1021/bi901283p. ISSN  0006-2960. PMC 2760095 . PMID  19746966. 
  40. ^ Wang, Lei; Duman, John G. (31 de enero de 2006). "Una proteína similar a la taumatina de las larvas del escarabajo Dendroides canadensis mejora la actividad de las proteínas anticongelantes". Bioquímica . 45 (4): 1278–1284. doi :10.1021/bi051680r. ISSN  0006-2960. PMID  16430224.
  41. ^ abcd Amornwittawat, Natapol; Wang, Sen; Duman, John G.; Wen, Xin (diciembre de 2008). "Los policarboxilatos mejoran la actividad de la proteína anticongelante del escarabajo". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteínas y proteómica . 1784 (12): 1942–1948. doi :10.1016/j.bbapap.2008.06.003. ISSN  0006-3002. PMC 2632549 . PMID  18620083. 
  42. ^ abcd Li, N.; Andorfer, CA; Duman, JG (agosto de 1998). "Mejora de la actividad de la proteína anticongelante de insectos mediante solutos de baja masa molecular". The Journal of Experimental Biology . 201 (Pt 15): 2243–2251. doi : 10.1242/jeb.201.15.2243 . ISSN  0022-0949. PMID  9662495.
  43. ^ ab Graham LA, Davies PL (junio de 2021). "Transferencia horizontal de genes en vertebrados: una historia de peces". Tendencias en genética . 37 (6): 501–503. doi : 10.1016/j.tig.2021.02.006 . ISSN  0168-9525. PMID  33714557. S2CID  232232148.
  44. ^ Chen L, DeVries AL, Cheng CH (abril de 1997). "Evolución convergente de las glicoproteínas anticongelantes en los peces nototenioideos antárticos y el bacalao del Ártico". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 94 (8): 3817–22. Bibcode :1997PNAS...94.3817C. doi : 10.1073/pnas.94.8.3817 . PMC 20524 . PMID  9108061. 
  45. ^ Raymond JA, Lin Y, DeVries AL (julio de 1975). "Anticongelantes de glucoproteína y proteína en dos peces de Alaska". The Journal of Experimental Zoology . 193 (1): 125–130. Bibcode :1975JEZ...193..125R. doi :10.1002/jez.1401930112. PMID  1141843.
  46. ^ Hargens AR (abril de 1972). "Resistencia a la congelación en peces polares". Science . 176 (4031): 184–186. Bibcode :1972Sci...176..184H. doi :10.1126/science.176.4031.184. PMID  17843537. S2CID  45112534.
  47. ^ abc Feeney RE, Yeh Y (1 de enero de 1978). Anfinsen CB, Edsall JT, Richards FM (eds.). "Proteínas anticongelantes de sangre de pescado". Avances en química de proteínas . 32 . Academic Press: 191–282. doi :10.1016/s0065-3233(08)60576-8. ISBN 9780120342327.PMID  362870 .
  48. ^ Graether, Steffen P.; Sykes, Brian D. (14 de julio de 2004). "Supervivencia al frío en insectos intolerantes a la congelación: estructura y función de las proteínas anticongelantes β-helicoidales". Revista Europea de Bioquímica . 271 (16): 3285–3296. doi : 10.1111/j.1432-1033.2004.04256.x . PMID  15291806.
  49. ^ Xiao, Nan; Suzuki, Keita; Nishimiya, Yoshiyuki; Kondo, Hidemasa; Miura, Ai; Tsuda, Sakae; Hoshino, Tamotsu (enero de 2010). "Comparación de las propiedades funcionales de dos proteínas anticongelantes fúngicas de Antarctomyces psychrotrophicus y Typhula ishikariensis: proteína anticongelante del hongo ascomiceto". Diario FEBS . 277 (2): 394–403. doi :10.1111/j.1742-4658.2009.07490.x. PMID  20030710. S2CID  3529668.
  50. ^ Raymond JA, DeVries AL (junio de 1977). "Inhibición de la adsorción como mecanismo de resistencia a la congelación en peces polares". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 74 (6): 2589–93. Bibcode :1977PNAS...74.2589R. doi : 10.1073/pnas.74.6.2589 . PMC 432219 . PMID  267952. 
  51. ^ Raymond JA, Wilson P, DeVries AL (febrero de 1989). "Inhibición del crecimiento de planos no basales en hielo mediante anticongelantes para peces". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 86 (3): 881–5. Bibcode :1989PNAS...86..881R. doi : 10.1073/pnas.86.3.881 . PMC 286582 . PMID  2915983. 
  52. ^ Yang DS, Hon WC, Bubanko S, Xue Y, Seetharaman J, Hew CL, Sicheri F (mayo de 1998). "Identificación de la superficie de unión al hielo en una proteína anticongelante tipo III con un algoritmo de "función de planitud"". Revista biofísica . 74 (5): 2142–51. Código Bibliográfico :1998BpJ....74.2142Y. doi :10.1016/S0006-3495(98)77923-8. PMC 1299557 . PMID  9591641. 
  53. ^ Knight CA, Cheng CC, DeVries AL (febrero de 1991). "Adsorción de péptidos anticongelantes alfa-helicoidales en planos específicos de la superficie de cristales de hielo". Biophysical Journal . 59 (2): 409–18. Bibcode :1991BpJ....59..409K. doi :10.1016/S0006-3495(91)82234-2. PMC 1281157 . PMID  2009357. 
  54. ^ Haymet AD, Ward LG, Harding MM, Knight CA (julio de 1998). "Anticongelante para lenguado de invierno sustituido con valina: conservación de la histéresis del crecimiento del hielo". FEBS Letters . 430 (3): 301–6. Bibcode :1998FEBSL.430..301H. doi : 10.1016/S0014-5793(98)00652-8 . PMID  9688560. S2CID  42371841.
  55. ^ abc Chou KC (enero de 1992). "Estructura optimizada energéticamente de la proteína anticongelante y su mecanismo de unión". Journal of Molecular Biology . 223 (2): 509–17. doi :10.1016/0022-2836(92)90666-8. PMID  1738160.
  56. ^ DeVries AL, Wohlschlag DE (marzo de 1969). "Resistencia a la congelación en algunos peces antárticos". Science . 163 (3871): 1073–5. Bibcode :1969Sci...163.1073D. doi :10.1126/science.163.3871.1073. PMID  5764871. S2CID  42048517.
  57. ^ DeVries AL, Komatsu SK, Feeney RE (junio de 1970). "Propiedades químicas y físicas de las glicoproteínas depresoras del punto de congelación de los peces antárticos". The Journal of Biological Chemistry . 245 (11): 2901–8. doi : 10.1016/S0021-9258(18)63073-X . PMID  5488456.
  58. ^ Urrutia ME, Duman JG, Knight CA (mayo de 1992). "Proteínas de histéresis térmica vegetal". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Estructura de proteínas y enzimología molecular . 1121 (1–2): 199–206. doi :10.1016/0167-4838(92)90355-h. PMID  1599942.
  59. ^ Duman JG, Olsen TM (1993). "Actividad de la proteína de histéresis térmica en bacterias, hongos y plantas filogenéticamente diversas". Criobiología . 30 (3): 322–328. doi : 10.1006/cryo.1993.1031 .
  60. ^ Clarke CJ, Buckley SL, Lindner N (2002). "Proteínas estructurantes del hielo: un nuevo nombre para las proteínas anticongelantes". Cryo Letters . 23 (2): 89–92. PMID  12050776.
  61. ^ Bressanini D. "Gelato OGM. ¡Ma quando mai! Anche il formaggio allora ..." Scienza in cucina . L'Espresso . Consultado el 6 de julio de 2022 .
  62. ^ Merrett N (31 de julio de 2007). "La proteína de Unilever obtiene el visto bueno del Reino Unido". DairyReporter .
  63. ^ Thorington R (18 de septiembre de 2014). "¿Puede el helado ser sabroso y saludable?". Revista Impact . Universidad de Nottingham.
  64. ^ Dortch E (2006). "Fishy GM yeast used to make ice-cream" (Levadura transgénica con sabor a pescado utilizada para hacer helado). Network of Concerned Farmers (Red de agricultores preocupados) . Archivado desde el original el 14 de julio de 2011. Consultado el 9 de octubre de 2006 .
  65. ^ Moskin J (26 de julio de 2006). "¿Helado cremoso y más saludable? ¿Cuál es el truco?". The New York Times .
  66. ^ Regand A, Goff HD (enero de 2006). "Inhibición de la recristalización del hielo en el helado afectada por las proteínas estructurantes del hielo de la hierba de trigo de invierno". Journal of Dairy Science . 89 (1): 49–57. doi : 10.3168/jds.S0022-0302(06)72068-9 . PMID  16357267.
  67. ^ Celik Y, Graham LA, Mok YF, Bar M, Davies PL, Braslavsky I (2010). "Sobrecalentamiento del hielo en presencia de proteínas que se unen al hielo". Revista biofísica . 98 (3): 245a. Código Bibliográfico :2010BpJ....98..245C. doi : 10.1016/j.bpj.2009.12.1331 .*Resumen en: "Un nuevo estudio descubre que las proteínas anticongelantes pueden detener el derretimiento del hielo". Physorg.com . 1 de marzo de 2010.
  68. ^ Marc C (24 de junio de 2021). "Des virus pour imitar les proteines antigel /".

Lectura adicional

  • Haymet AD, Ward LG, Harding MM (1999). "Proteínas 'anticongelantes' de la platija de invierno: síntesis e inhibición del crecimiento del hielo de análogos que investigan la importancia relativa de las interacciones hidrofóbicas y de enlaces de hidrógeno". Journal of the American Chemical Society . 121 (5): 941–948. doi :10.1021/ja9801341. ISSN  0002-7863.
  • Sicheri F, Yang DS (junio de 1995). "Estructura y mecanismo de unión al hielo de una proteína anticongelante de la platija de invierno". Nature . 375 (6530): 427–31. Bibcode :1995Natur.375..427S. doi :10.1038/375427a0. hdl : 11375/7005 . PMID  7760940. S2CID  758990.
  • Un hecho frío y duro: el anticongelante de pescado se produce en el páncreas
  • Proteínas anticongelantes: molécula del mes Archivado el 4 de noviembre de 2015 en Wayback Machine , por David Goodsell, RCSB Protein Data Bank
  • Resumen de toda la información estructural disponible en el PDB para UniProt : Q9GTP0 (Histéresis térmica o proteína anticongelante) en PDBe-KB .
Obtenido de "https://es.wikipedia.org/w/index.php?title=Proteína_anticongelante&oldid=1251654195"