Peroxidasa de bromuro

Peroxidasa de bromuro
Dodecámero de bromoperoxidasa de Corallina pilulifera , un ejemplo de bromoperoxidasa de vanadio ( PDB : 1UP8 )
Identificadores
N.º CE	1.11.1.18
Bases de datos
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La bromuroperoxidasa ( EC 1.11.1.18, bromoperoxidasa , haloperoxidasa (ambigua) , peroxidasa de eosinófilos ) es una familia de enzimas con el nombre sistemático de bromuro:peróxido de hidrógeno oxidorreductasa . Estas enzimas catalizan la siguiente reacción química : ^{[1] [2] [3]}

HBr + _{H2O2 HOBr} + _H2O​${\displaystyle \arponesderechoizquierdo}$

El HOBr es un potente agente bromante. Los numerosos compuestos organobromados que se observan en los ambientes marinos son productos de la reacción con esta forma oxidada del bromo.

Las bromo peroxidasas de las algas marinas rojas y pardas ( Rhodophyta y Phaeophyta ) contienen vanadato ( bromoperoxidasa de vanadio ). Por lo demás, el vanadio es un cofactor poco habitual en biología. ^[4] Gracias a esta familia de enzimas, se han aislado diversos productos naturales bromados de fuentes marinas.

Las enzimas cloroperoxidasas relacionadas efectúan la cloración. En la nomenclatura de la haloperoxidasa , las bromoperoxidasas son incapaces de oxidar el cloruro en absoluto. Por ejemplo, la peroxidasa de eosinófilos parece preferir el bromuro al cloruro, pero no se la considera una bromoperoxidasa porque puede utilizar el cloruro.

Los caracoles Muricidae (antes Murex ) spp. tienen una bromoperoxidasa que se utiliza para producir el tinte púrpura de Tiro . La enzima es muy específica del bromuro y físicamente estable, pero no se ha caracterizado en cuanto a su metal del sitio activo. A partir de 2019 ^[actualizar], no se ha asignado ningún gen específico a dicha enzima en el genoma del caracol. ^[5] Es probable que dicha actividad la proporcionen las bacterias simbióticas Bacillus . ^[6] La enzima identificada pertenece a la superfamilia de las hidrolasas alfa/beta ; una estructura para una bromoperoxidasa similar está disponible como PDB : 3FOB . Funciona en una tríada catalítica de Ser 99, Asp 229 e His 258 y no requiere cofactores metálicos. ^[7]

• De Boer, E.; Tromp, MGM; Plat, H.; Krenn, GE; Wever, R (1986). "Vanadio(v) como un elemento esencial para la actividad de la haloperoxidasa en algas pardas marinas - purificación y caracterización de una bromoperoxidasa que contiene vanadio(V) de Laminaria saccharina ". Biochim. Biophys. Acta . 872 (1–2): 104–115. doi :10.1016/0167-4838(86)90153-6.
• Tromp MG, Olafsson G, Krenn BE, Wever R (septiembre de 1990). "Algunos aspectos estructurales de la bromoperoxidasa de vanadio de Ascophyllum nodosum". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Estructura de proteínas y enzimología molecular . 1040 (2): 192–8. doi :10.1016/0167-4838(90)90075-q. PMID  2400770.
• Isupov MN, Dalby AR, Brindley AA, Izumi Y, Tanabe T, Murshudov GN, Littlechild JA (junio de 2000). "Estructura cristalina de la bromoperoxidasa dodecamérica dependiente de vanadio de las algas rojas Corallina officinalis". Journal of Molecular Biology . 299 (4): 1035–49. doi :10.1006/jmbi.2000.3806. PMID  10843856.
• Carter-Franklin JN, Butler A (noviembre de 2004). "Biosíntesis de productos naturales marinos halogenados catalizada por bromoperoxidasa de vanadio". Journal of the American Chemical Society . 126 (46): 15060–6. doi :10.1021/ja047925p. PMID  15548002.
• Ohshiro T, Littlechild J, Garcia-Rodriguez E, Isupov MN, Iida Y, Kobayashi T, Izumi Y (junio de 2004). "Modificación de la especificidad de halógeno de una bromoperoxidasa dependiente de vanadio". Protein Science . 13 (6): 1566–71. doi :10.1110/ps.03496004. PMC  2279980 . PMID  15133166.

• Bromuro+peroxidasa en los encabezados de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.