Timidilato quinasa

timidilato quinasa
Dímero de timidilato quinasa, humano
Identificadores
N.º CE2.7.4.9
Bases de datos
IntEnzVista de IntEnz
BRENDAEntrada de BRENDA
ExpasíVista de NiceZyme
BARRILEntrada de KEGG
MetaCiclovía metabólica
PRIAMOperfil
Estructuras del PDBRCSB AP APBE APSUMA
Ontología genéticaAmiGO / QuickGO
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Compañía Médica Protegidaartículos
PubMedartículos
Instituto Nacional de BiologíaProteínas
Timidilato quinasa
Identificadores
SímboloTimidilato_kin
PfamPF02223
InterprofesionalIPR000062
PROSITIOPDOC01034
Estructuras de proteínas disponibles:
Pfam  estructuras / ECOD  
APPDB RCSB; PDBj
PDBsumaResumen de la estructura
APPDB : 1e2d PDB : 1e2e PDB : 1e2f PDB : 1e2g PDB : 1e2q PDB : 1e98 PDB : 1e99 PDB : 1e9a PDB : 1e9b PDB : 1e9c

La timidilato quinasa ( EC 2.7.4.9; dTMP quinasa ) cataliza la fosforilación de timidina 5'-monofosfato (dTMP) para formar timidina 5'-difosfato (dTDP) en presencia de ATP y magnesio:

ATP + timidina 5'-fosfato ADP + timidina 5'-difosfato {\displaystyle \arponesderechoizquierdo}

La timidilato quinasa es una enzima ubicua de aproximadamente 25 Kd y es importante en la vía de síntesis de dTTP para la síntesis de ADN. La función de la dTMP quinasa en eucariotas proviene del estudio de un mutante del ciclo celular, cdc8, en Saccharomyces cerevisiae . Los análisis estructurales y funcionales sugieren que el ADNc codifica para la auténtica dTMP quinasa humana. Los niveles de ARNm y las actividades enzimáticas correspondieron a la progresión del ciclo celular y las etapas de crecimiento celular. [1]

Se prevé que la subfamilia de la timidilato quinasa sea la timidilato quinasa TKRP1. InterProIPR014505

La proteína humana DTYMK contiene este dominio.

Estudios estructurales

A finales de 2007, se habían resuelto 40 estructuras para esta clase de enzimas, con códigos de acceso PDB 1E2D, 1E2E, 1E2F, 1E2G, 1E2Q, 1E98, 1E99, 1E9A, 1E9B, 1E9C, 1E9D, 1E9E, 1E9F, 1G3U, 1GSI, 1GTV, 1MRN, 1MRS, 1N5I, 1N5J, 1N5K, 1N5L, 1NMX, 1NMY, 1NMZ, 1NN0, 1NN1, 1NN3, 1NN5, 1TMK, 1W2G, 1W2H, 2CCG, 2CCJ, 2CCK, 2PBR, 2TMK, 3TMK, 4TMK y 5TMP.

Véase también

Referencias

  1. ^ Li C, Huang SH, Tang A, Drisco B, Zhang SQ, Seeger R, Jong A (1994). "Quinasa dTMP humana: expresión génica y actividad enzimática coincidentes con la progresión del ciclo celular y el crecimiento celular". DNA Cell Biol . 13 (5): 461–471. doi :10.1089/dna.1994.13.461. PMID  8024690.
  • Hurwitz J (1959). "La incorporación enzimática de ribonucleótidos en material polidesoxinucleotídico". J. Biol. Chem . 234 (9): 2351–2358. doi : 10.1016/S0021-9258(18)69813-8 . PMID:  14405566.
  • Kielley RK (1970). "Purificación y propiedades de la timidina monofosfato quinasa del hepatoma de ratón". J. Biol. Chem . 245 (16): 4204–12. doi : 10.1016/S0021-9258(18)62905-9 . PMID  4323166.
  • Nelson DJ, Carter CE (1969). "Purificación y caracterización de la timidina 5-monofosfato quinasa de Escherichia coli B". J. Biol. Chem . 244 (19): 5254–62. doi : 10.1016/S0021-9258(18)63654-3 . PMID  4899016.
Este artículo incorpora texto de dominio público de Pfam e InterPro : IPR000062


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