Prenilcisteína oxidasa
| prenilcisteína oxidasa | |||||||||
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| Identificadores | |||||||||
| N.º CE | 1.8.3.5 | ||||||||
| Bases de datos | |||||||||
| IntEnz | Vista de IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Entrada de BRENDA | ||||||||
| Expasí | Vista de NiceZyme | ||||||||
| BARRIL | Entrada de KEGG | ||||||||
| MetaCiclo | vía metabólica | ||||||||
| PRIAMO | perfil | ||||||||
| Estructuras del PDB | RCSB AP APBE APSUMA | ||||||||
| Ontología genética | AmiGO / QuickGO | ||||||||
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En enzimología , una prenilcisteína oxidasa ( EC 1.8.3.5) es una enzima que cataliza la reacción química
- una S -prenil- L -cisteína + O 2 + H 2 O una prenal + L -cisteína + H 2 O 2
Los 3 sustratos de esta enzima son S-prenil-L-cisteína, O 2 y H 2 O , mientras que sus 3 productos son prenal, L -cisteína y H 2 O 2 .
Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas , concretamente a aquellas que actúan sobre un grupo azufrado de donantes con oxígeno como aceptor. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es S-prenil-L-cisteína:oxigeno oxidorreductasa . Esta enzima también se denomina prenilcisteína liasa .
Proteína y gen humanos
- Prenilcisteína oxidasa 1, símbolo PCYOX1 , gen en el cromosoma 2
Véase también
- Hemitioacetales en la naturaleza , por mecanismo de acción.
- Dinucleótido de flavina y adenina , cofactor de la enzima
- Prenilación , un proceso que forma S -prenil- L -cisteína
Referencias
- Zhang L, Tschantz WR, Casey PJ (1997). "Aislamiento y caracterización de una prenilcisteína liasa de cerebro bovino". J. Biol. Chem . 272 (37): 23354–9. doi : 10.1074/jbc.272.37.23354 . PMID 9287348.
- Tschantz WR, Digits JA, Pyun HJ, Coates RM, Casey PJ (2001). "La prenilcisteína liasa lisosomal es una tioéter oxidasa dependiente de FAD". J. Biol. Chem . 276 (4): 2321–4. doi : 10.1074/jbc.C000616200 . PMID 11078725.
