Lecitina-colesterol aciltransferasa

Prueba LCAT
Estructuras disponibles
AP	Búsqueda de ortólogos: PDBe RCSB
Lista de códigos de identificación del PDB
	4X96, 4XWG, 4XX1, 5BV7
Identificadores
Alias	LCAT , entrada:3931, lecitina-colesterol aciltransferasa
Identificaciones externas	OMIM : 606967; MGI : 96755; HomoloGene : 68042; Tarjetas genéticas : LCAT; OMA :LCAT - ortólogos
Ubicación genética ( humana )
Cristo.	Cromosoma 16 (humano)
Fin	67.944.131 pb
Ubicación del gen ( ratón )
Cristo.	Cromosoma 8 (ratón)
Fin	106.670.014 pb
Patrón de expresión del ARN
	Top expresado en
	lóbulo derecho del hígado; ; hemisferio derecho del cerebelo; ; nervio tibial; ; lóbulo izquierdo de la glándula tiroides; ; ápice del corazón; ; lóbulo derecho de la glándula tiroides; ; aorta ascendente; ; arteria coronaria derecha; ; canal del cuello uterino; ; cuerpo del útero;
	Top expresado en
	lóbulo izquierdo del hígado; ; subsegmento lumbar de la médula espinal; ; Giro dentado del hipocampo Formación de células granulares; ; corteza cerebelosa; ; saco vitelino; ; corteza visual primaria; ; Campo CA3; ; nervio óptico; ; hipocampo propiamente dicho; ; giro frontal superior;
	Más datos de expresión de referencia
	n / A
Ontología genética
Función molecular	actividad transferasa; Actividad de la O-aciltransferasa; unión de la apolipoproteína AI; unión a proteínas; actividad de aciltransferasa; Actividad de la fosfatidilcolina-esterol O-aciltransferasa;
Componente celular	región extracelular; partícula de lipoproteína de alta densidad; exosoma extracelular; espacio extracelular;
Proceso biológico	proceso metabólico de los esteroides; Regulación del ensamblaje de partículas de lipoproteínas de alta densidad; metabolismo lipídico; transporte de colesterol; Proceso metabólico del colesterol; esterificación del colesterol; Remodelación de partículas de lipoproteínas de muy baja densidad; proceso metabólico de los fosfolípidos; proceso biosintético de lipoproteínas; homeostasis del colesterol; Proceso biosintético de la fosfatidilcolina; proceso metabólico de la fosfatidilcolina; transporte inverso de colesterol; Remodelación de partículas de lipoproteínas de alta densidad;
	Fuentes: Amigo / QuickGO
Ortólogos
	3931
	16816
	ENSG00000213398
	ENSMUSG00000035237
	P04180
	P16301
	Número de modelo_000229
	Número de modelo NM_008490
	NP_000220
	NP_032516
	Wikidatos
Ver/Editar humano	Ver/Editar ratón

Proteína de mamíferos hallada en el Homo sapiens

La lecitina-colesterol aciltransferasa ( LCAT , también llamada fosfatidilcolina-esterol O-aciltransferasa ) es una enzima que se encuentra en muchos animales, incluidos los humanos. Convierte el colesterol libre en éster de colesterol , una forma más hidrófoba del colesterol. Este proceso secuestra el éster de colesterol en el núcleo de una partícula de lipoproteína , lo que finalmente hace que el HDL recién sintetizado sea esférico y fuerza la reacción a volverse unidireccional ya que las partículas se eliminan de la superficie. La enzima está unida a las lipoproteínas de alta densidad (HDL) (alfa-LCAT) y LDL (beta-LCAT) en el plasma sanguíneo . ^[5] La deficiencia de LCAT puede causar problemas de visión debido a opacidades corneales por colesterol, anemia y daño renal. ^[6] Pertenece a la familia de las fosfolípidos:diacilglicerol aciltransferasas .

Mapa interactivo de rutas

Haga clic en los genes, proteínas y metabolitos que aparecen a continuación para acceder a los artículos correspondientes. ^{[§ 1]}

^ El mapa interactivo de la ruta se puede editar en WikiPathways: "Statin_Pathway_WP430".

Véase también

Referencias

^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000213398 – Ensembl , mayo de 2017
^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000035237 – Ensembl , mayo de 2017
^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
^ "Referencia de PubMed sobre ratón". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
^ "Deficiencia de lecitina-colesterol aciltransferasa: descripción general, presentación y diagnóstico diferencial". 2016-08-08. {{cite journal}}: Requiere citar revista |journal=( ayuda )
^ Referencia, Genetics Home. "Gen LCAT". Referencia de Genetics Home . Consultado el 11 de diciembre de 2016 .

Lectura adicional

Dobiásová M, Frohlich J (1999). "Avances en la comprensión del papel de la lecitina colesterol aciltransferasa (LCAT) en el transporte de colesterol". Clin Chim Acta . 286 (1–2): 257–71. doi :10.1016/S0009-8981(99)00106-0. PMID 10511297.
Kuivenhoven JA, Pritchard H, Hill J, et al. (1997). "La patología molecular de los síndromes de deficiencia de lecitina:colesterol aciltransferasa (LCAT)". J. Lipid Res . 38 (2): 191–205. doi : 10.1016/S0022-2275(20)37433-2 . PMID 9162740.
de Vries R, Borggreve SE, Dullaart RP (2004). "Función de las lipasas, la lecitina:colesterol aciltransferasa y la proteína de transferencia de ésteres de colesterol en el metabolismo anormal de lipoproteínas de alta densidad en la resistencia a la insulina y la diabetes mellitus tipo 2". Clin. Lab. 49 (11–12): 601–13. PMID 14651331.
Teisberg P, Gjone E, Olaisen B (1975). "Genética de la deficiencia de LCAT (lecitina: colesterol aciltransferasa)". Ana. Tararear. Genet . 38 (3): 327–31. doi :10.1111/j.1469-1809.1975.tb00617.x. PMID 806250. S2CID 42785012.
Cogan DG, Kruth HS, Datilis MB, Martin N (1993). "Opacidad corneal en la enfermedad LCAT". Córnea . 11 (6): 595–9. doi :10.1097/00003226-199211000-00021. PMID 1468226.
Skretting G, Blomhoff JP, Solheim J, Prydz H (1992). "El defecto genético de las familias noruegas originales con deficiencia de lecitina:colesterol aciltransferasa". FEBS Lett . 309 (3): 307–10. doi :10.1016/0014-5793(92)80795-I. PMID 1516702. S2CID 26714265.
Skretting G, Prydz H (1992). "Un intercambio de aminoácidos en el exón I del gen de la lecitina: colesterol aciltransferasa (LCAT) humana está asociado con la enfermedad del ojo de pez". Biochem. Biophys. Res. Commun . 182 (2): 583–7. doi :10.1016/0006-291X(92)91772-I. PMID 1571050.
Furukawa Y, Urano T, Hida Y, et al. (1992). "Interacción de la lecitina-colesterol aciltransferasa de rata con la apolipoproteína AI de rata y con vesículas de lecitina-colesterol". J. Biochem . 111 (3): 413–8. doi :10.1093/oxfordjournals.jbchem.a123771. PMID 1587806.
Minnich A, Collet X, Roghani A, et al. (1992). "Mutagénesis dirigida al sitio y análisis de la estructura y la función de la apolipoproteína humana AI. Relación entre la activación de la lecitina-colesterol aciltransferasa y la unión de lípidos". J. Biol. Chem . 267 (23): 16553–60. doi : 10.1016/S0021-9258(18)42038-8 . PMID 1644835.
Bujo H, Kusunoki J, Ogasawara M, et al. (1992). "Defecto molecular en la deficiencia familiar de lecitina:colesterol aciltransferasa (LCAT): la inserción de un solo nucleótido en el gen LCAT causa un tipo de deficiencia completa de la enfermedad". Biochem. Biophys. Res. Commun . 181 (3): 933–40. doi :10.1016/0006-291X(91)92026-G. PMID 1662503.
Gotoda T, Yamada N, Murase T, et al. (1991). "Expresión fenotípica diferencial por tres alelos mutantes en la deficiencia familiar de lecitina:colesterol aciltransferasa". Lancet . 338 (8770): 778–81. doi :10.1016/0140-6736(91)90665-C. PMID 1681161. S2CID 9708282.
Klein HG, Lohse P, Pritchard PH, et al. (1992). "Dos mutaciones alélicas diferentes en el gen de la lecitina-colesterol aciltransferasa asociado con el síndrome del ojo de pez. Lecitina-colesterol aciltransferasa (Thr123----Ile) y lecitina-colesterol aciltransferasa (Thr347----Met)". J. Clin. Invest . 89 (2): 499–506. doi :10.1172/JCI115612. PMC 442879. PMID 1737840 .
Maeda E, Naka Y, Matozaki T, et al. (1991). "Deficiencia de lecitina-colesterol aciltransferasa (LCAT) con una mutación sin sentido en el exón 6 del gen LCAT". Bioquímica. Biofísica. Res. Comunitario . 178 (2): 460–6. doi :10.1016/0006-291X(91)90129-U. PMID 1859405.
Funke H, von Eckardstein A, Pritchard PH, et al. (1991). "Un defecto molecular que causa la enfermedad del ojo de pez: un intercambio de aminoácidos en la lecitina-colesterol aciltransferasa (LCAT) conduce a la pérdida selectiva de la actividad de la alfa-LCAT". Proc. Natl. Sci. EE. UU . . 88 (11): 4855–9. Bibcode :1991PNAS...88.4855F. doi : 10.1073/pnas.88.11.4855 . PMC 51765 . PMID 2052566.
Taramelli R, Pontoglio M, Candiani G, et al. (1990). "Deficiencia de lecitina colesterol acil transferasa: análisis molecular de un alelo mutado". Hum. Genet . 85 (2): 195–9. doi :10.1007/BF00193195. PMID 2370048. S2CID 23994746.
Rogne S, Skretting G, Larsen F, et al. (1987). "El aislamiento y caracterización de un clon de ADNc para la lecitina:colesterol acil transferasa humana y su uso para analizar los genes en pacientes con deficiencia de LCAT y enfermedad del ojo de pez". Biochem. Biophys. Res. Commun . 148 (1): 161–9. doi :10.1016/0006-291X(87)91090-4. PMID 2823801.
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Yang CY, Manoogian D, Pao Q, et al. (1987). "Lecitina:colesterol aciltransferasa. Regiones funcionales y un modelo estructural de la enzima". J. Biol. Chem . 262 (7): 3086–91. doi : 10.1016/S0021-9258(18)61472-3 . PMID 2880847.
McLean J, Fielding C, Drayna D, et al. (1986). "Clonación y expresión del ADNc de la lecitina-colesterol aciltransferasa humana". Proc. Natl. Sci. USA . 83 (8): 2335–9. Bibcode :1986PNAS...83.2335M. doi : 10.1073/pnas.83.8.2335 . PMC 323291 . PMID 3458198.
Azoulay M, Henry I, Tata F, et al. (1987). "El gen estructural de la lecitina:colesterol acil transferasa (LCAT) se asigna a 16q22". Ann. Hum. Genet . 51 (Pt 2): 129–36. doi :10.1111/j.1469-1809.1987.tb01054.x. PMID 3674753. S2CID 31911235.
McLean J, Wion K, Drayna D, et al. (1987). "Gen de la lecitina-colesterol aciltransferasa humana: secuencia completa del gen y sitios de expresión". Nucleic Acids Res . 14 (23): 9397–406. doi :10.1093/nar/14.23.9397. PMC 311966 . PMID 3797244.

Enlaces externos

Lecitina + Colesterol + Aciltransferasa en los encabezados de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.
Resumen de toda la información estructural disponible en el PDB para UniProt : P04180 (Fosfatidilcolina-sterol aciltransferasa) en el PDBe-KB .

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[WikiPathways-7] El mapa interactivo de la ruta se puede editar en WikiPathways: "Statin_Pathway_WP430".

[refGRCh38Ensembl-1] GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000213398 – Ensembl , mayo de 2017

[refGRCm38Ensembl-2] GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000035237 – Ensembl , mayo de 2017

[3] "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .

[4] "Referencia de PubMed sobre ratón". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .

[5] "Deficiencia de lecitina-colesterol aciltransferasa: descripción general, presentación y diagnóstico diferencial". 2016-08-08. {{cite journal}}: Requiere citar revista |journal=( ayuda )

[6] Referencia, Genetics Home. "Gen LCAT". Referencia de Genetics Home . Consultado el 11 de diciembre de 2016 .