El miembro 3B de la familia de la elastasa similar a la quimotripsina, también conocido como elastasa-3B , proteasa E o elastasa fecal, es una enzima que en los humanos está codificada por el gen CELA3B . [5] [6] [7]
La literatura clínica que describe la actividad de la elastasa 1 humana en el páncreas o en el material fecal en realidad se refiere al miembro 3B de la familia de la elastasa similar a la quimotripsina (es decir, la enzima/proteína en la que se centra este artículo). [8]
Función
Las elastasas forman una subfamilia de serina proteasas que hidrolizan muchas proteínas además de la elastina . Los humanos tienen seis genes de elastasa que codifican las proteínas estructuralmente similares elastasa 1, 2, 2A, 2B, 3A y 3B. A diferencia de otras elastasas, la elastasa 3B tiene poca actividad elastolítica. Como la mayoría de las elastasas humanas, la elastasa 3B se secreta desde el páncreas como un zimógeno y, al igual que otras serina proteasas como la tripsina , la quimotripsina y la calicreína , tiene una función digestiva en el intestino. La elastasa 3B escinde preferentemente las proteínas después de los residuos de alanina . La elastasa 3B también puede funcionar en el transporte intestinal y el metabolismo del colesterol . Tanto la elastasa 3A como la elastasa 3B se han denominado proteasa E y elastasa 1, y la excreción de esta proteína en el material fecal se utiliza con frecuencia como una medida de la función pancreática en ensayos clínicos. [7]
Importancia clínica
La elastasa fecal es una prueba médica que mide el funcionamiento del páncreas.
La prueba de elastasa fecal mide la concentración de la enzima elastasa-3B que se encuentra en la materia fecal con un ensayo inmunoabsorbente ligado a enzimas ( ELISA ). Los resultados de esta prueba pueden dar una buena indicación del estado exocrino del páncreas, y la prueba es menos invasiva y costosa que la actual "prueba de referencia" , la prueba de secretina-colecistoquinina. [9] Los niveles de elastasa fecal inferiores a 200 μg/g de heces indican una insuficiencia exocrina. Se han descrito correlaciones entre niveles bajos y pancreatitis crónica [10] y cáncer [ cita requerida ] .
Referencias
^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000219073 – Ensembl , mayo de 2017
^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000023433 – Ensembl , mayo de 2017
^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
^ "Referencia de PubMed sobre ratón". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
^ Tani T, Ohsumi J, Mita K, Takiguchi Y (febrero de 1988). "Identificación de una nueva clase de isoenzima de elastasa, la elastasa pancreática humana III, mediante clonación de ADNc y genes genómicos". J Biol Chem . 263 (3): 1231–9. doi : 10.1016/S0021-9258(19)57291-X . PMID 2826474.
^ Shirasu Y, Takemura K, Yoshida H, Sato Y, Iijima H, Shimada Y, Mikayama T, Ozawa T, Ikeda N, Ishida A, et al. (diciembre de 1988). "Clonación molecular de ADN complementario que codifica una de las isoenzimas de la proteasa E pancreática humana". J Bioquímica . 104 (2): 259–64. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a122454 . PMID 2460440.
^ ab "Gen Entrez: ELA3B elastasa 3B, pancreática".
^ "Gen Entrez: familia de elastasas similares a quimotripsina, miembro 1".
^ Molinari I., et al. (septiembre de 2004). "Determinación de quimotripsina fecal y elastasa-1 en una sola muestra de heces recogida al azar: valor diagnóstico del estado pancreático exocrino". Clin Biochem . 37 (9): 758–763. doi :10.1016/j.clinbiochem.2004.03.010. PMID 15329313.
^ Prueba ELISA de elastasa fecal 1 para insuficiencia pancreática exocrina: comparación con la morfología de la CPRE y la excreción de grasa fecal [1] Archivado el 27 de septiembre de 2007 en Wayback Machine.
Avilés FX, Pascual R, Salva M, et al. (1989). "Generación de una proteína similar a la subunidad III mediante autolisis de la proproteinasa e humana y porcina en un complejo binario con la procarboxipeptidasa A". Biochem. Biophys. Res. Commun . 163 (3): 1191–6. doi :10.1016/0006-291X(89)91104-2. PMID 2675835.
Wendorf P, Geyer R, Sziegoleit A, Linder D (1989). "Localización y caracterización del sitio de glicosilación de la elastasa pancreática humana 1". FEBS Lett . 249 (2): 275–8. doi :10.1016/0014-5793(89)80640-4. PMID 2737288. S2CID 8342954.
Moulard M, Kerfelec B, Mallet B, Chapus C (1989). "Identificación de un complejo binario de proteasa E truncada por procarboxipeptidasa A en el jugo pancreático humano". FEBS Lett . 250 (2): 166–70. doi : 10.1016/0014-5793(89)80712-4 . PMID 2753124.
Guy-Crotte O, Barthe C, Basso D, et al. (1988). "Caracterización de dos glicoproteínas del jugo pancreático humano: P35, una proteasa E truncada y P19, precursora de la proteína X". Biochem. Biophys. Res. Commun . 156 (1): 318–22. doi :10.1016/S0006-291X(88)80842-8. PMID 3178837.
Shen WF, Fletcher TS, Largman C (1987). "Estructura primaria de la proteasa pancreática humana E determinada mediante análisis de secuencia del ARNm clonado". Bioquímica . 26 (12): 3447–52. doi :10.1021/bi00386a030. PMID 3477287.
Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2003). "Generación y análisis inicial de más de 15.000 secuencias completas de ADNc humano y de ratón". Proc. Natl. Sci. EE. UU . . 99 (26): 16899–903. Bibcode :2002PNAS...9916899M. doi : 10.1073/pnas.242603899 . PMC 139241 . PMID 12477932.
Ota T, Suzuki Y, Nishikawa T, et al. (2004). "Secuenciación completa y caracterización de 21.243 ADNc humanos de longitud completa". Nat. Genet . 36 (1): 40–5. doi : 10.1038/ng1285 . PMID: 14702039.
Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA, et al. (2004). "El estado, la calidad y la expansión del proyecto de ADNc de longitud completa del NIH: la Colección de Genes de Mamíferos (MGC)". Genome Res . 14 (10B): 2121–7. doi :10.1101/gr.2596504. PMC 528928 . PMID 15489334.
Gregory SG, Barlow KF, McLay KE, et al. (2006). "La secuencia de ADN y la anotación biológica del cromosoma humano 1". Nature . 441 (7091): 315–21. Bibcode :2006Natur.441..315G. doi : 10.1038/nature04727 . PMID 16710414.
