Arginina deiminasa
| arginina deiminasa | |||||||||
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| Identificadores | |||||||||
| N.º CE | 3.5.3.6 | ||||||||
| N.º CAS | 9027-98-9 | ||||||||
| Bases de datos | |||||||||
| IntEnz | Vista de IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Entrada de BRENDA | ||||||||
| Expasí | Vista de NiceZyme | ||||||||
| BARRIL | Entrada de KEGG | ||||||||
| MetaCiclo | vía metabólica | ||||||||
| PRIAMO | perfil | ||||||||
| Estructuras del PDB | RCSB AP APBE APSUMA | ||||||||
| Ontología genética | AmiGO / QuickGO | ||||||||
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En enzimología , una arginina deiminasa ( EC 3.5.3.6) es una enzima que cataliza la reacción química
- L -arginina + H2O L - citrulina + NH3
Así , los dos sustratos de esta enzima son L - arginina y H2O , mientras que sus dos productos son L -citrulina y NH3 .
Esta enzima pertenece a la familia de las hidrolasas , aquellas que actúan sobre enlaces carbono-nitrógeno distintos de los enlaces peptídicos, específicamente en amidinas lineales. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es L-arginina iminohidrolasa . Otros nombres de uso común incluyen arginina dihidrolasa , citrulina iminasa y L-arginina deiminasa . Esta enzima participa en el metabolismo de la arginina y la prolina . Esta enzima se expresa ampliamente en bacterias, incluidas Streptococcus y Actinomyces . La expresión de la arginina deiminasa bacteriana podría estar regulada por varios factores ambientales.
Recientemente, se ha descubierto una nueva enzima que cataliza la reacción química
- Se identificó L -arginina + 2H 2 O L -ornitina + 2NH 3 + CO 2 en cianobacterias [1] que deberían denominarse arginina dihidrolasa .
Estudios estructurales
A finales de 2007, se han resuelto 7 estructuras para esta clase de enzimas, con códigos de acceso PDB 1LXY, 1RXX, 1S9R, 2A9G, 2AAF, 2ABR y 2ACI.
Referencias
- OGINSKY EL, GEHRIG RF (1952). "El sistema de arginina dihidrolasa de Streptococcus faecalis. II Propiedades de la arginina desimidasa". J. Biol. Chem . 198 (2): 799–805. doi : 10.1016/S0021-9258(18)55537-X . PMID: 12999797.
- LIU Y, BURNE RA (2009). "Múltiples sistemas de dos componentes modulan la generación de álcali en Streptococcus gordonii en respuesta a estreses ambientales". J. Bacteriol . 191 (23): 7353–7362. doi :10.1128/JB.01053-09. PMC 2786566 . PMID 19783634.
- PETRAK B, SULLIAN L, RETARN S (1957). "Comportamiento de la arginina deiminasa purificada de S. faecalis". Arch. Biochem. Biophys . 69 : 186–197. doi :10.1016/0003-9861(57)90485-X. PMID 13445192.
- RATNER S (1954). "Síntesis de urea y metabolismo de arginina y citrulina". Avances en enzimología y áreas relacionadas de la biología molecular . Avances en enzimología y áreas relacionadas de la biología molecular. Vol. 15. págs. 319–87. doi :10.1002/9780470122600.ch8. ISBN 9780470122600. Número de identificación personal 13158183.
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