Sintetasa de inositol-3-fosfato
| inositol-3-fosfato sintasa | |||||||||
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 Homotetrámero de inositol-3-fosfato sintasa, Mycobacterium tuberculosis | |||||||||
| Identificadores | |||||||||
| N.º CE | 5.5.1.4 | ||||||||
| N.º CAS | 9032-95-5 | ||||||||
| Bases de datos | |||||||||
| IntEnz | Vista de IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Entrada de BRENDA | ||||||||
| Expasí | Vista de NiceZyme | ||||||||
| BARRIL | Entrada de KEGG | ||||||||
| MetaCiclo | vía metabólica | ||||||||
| PRIAMO | perfil | ||||||||
| Estructuras del PDB | RCSB AP APBE APSUMA | ||||||||
| Ontología genética | AmiGO / QuickGO | ||||||||
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| Sintetasa de mioinositol-1-fosfato | |||||||||
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 Sintetasa de fosfato de mioinositol (MIPS) de A. fulgidus | |||||||||
| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | Sintetizador Inos-1-P | ||||||||
| Pfam | PF01658 | ||||||||
| Interprofesional | IPR013021 | ||||||||
| SCOP2 | 1gr0 / ALCANCE / SUPFAM | ||||||||
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En enzimología , una inositol-3-fosfato sintasa ( EC 5.5.1.4) es una enzima que cataliza la reacción química
- D-glucosa 6-fosfato 1D-mioinositol 3-fosfato
Por lo tanto, esta enzima tiene un sustrato , D-glucosa 6-fosfato , y un producto , 1D-mioinositol 3-fosfato .
Esta enzima pertenece a la familia de las isomerasas , específicamente a la clase de las liasas intramoleculares . El nombre sistemático de esta clase de enzimas es 1D-mioinositol-3-fosfato liasa (isomerizante) . Otros nombres de uso común incluyen mioinositol-1-fosfato sintasa , D-glucosa 6-fosfato cicloaldolasa , inositol 1-fosfato sintasa , glucosa 6-fosfato ciclasa , inositol 1-fosfato sintetasa , glucosa-6-fosfato inositol monofosfato cicloaldolasa , glucocicloaldolasa y 1L-mioinositol-1-fosfato liasa (isomerizante) .
Esta enzima participa en la biosíntesis de estreptomicina y en el metabolismo del fosfato de inositol . Emplea un cofactor , NAD+ . La reacción que cataliza esta enzima representa el primer paso comprometido en la producción de todos los compuestos que contienen inositol , incluidos los fosfolípidos , ya sea directamente o por recuperación. La enzima existe en forma citoplasmática en una amplia gama de plantas, animales y hongos . También se ha detectado en varias bacterias y se observa una forma de cloroplasto en algas y plantas superiores . Los fosfatos de inositol desempeñan un papel importante en la transducción de señales .
En Saccharomyces cerevisiae (levadura de panadería), se ha estudiado en detalle la regulación transcripcional del gen INO1 que codifica la inositol-3-fosfato sintasa y su expresión es sensible a la disponibilidad de precursores de fosfolípidos así como a la fase de crecimiento . [1] La regulación del gen estructural que codifica la 1L-mio-inositol-1-fosfato sintasa también se ha analizado a nivel transcripcional en la angiosperma acuática , Spirodela polyrrhiza (lenteja de agua gigante) y la halófita , Mesembryanthemum crystallinum (planta de hielo común). [2]
En procariotas, la mio-D-inositol fosfato sintasa fue descubierta por Bachhawat y Mande en 1999 (publicado en Journal of Molecular Biology). La existencia de inositol en procariotas no es extensa, pero el descubrimiento de esta enzima primero en Mycobacterium tuberculosis , nucleó la actividad hacia la búsqueda de sus inhibidores.
Estudios estructurales
A finales de 2007, se han resuelto 12 estructuras para esta clase de enzimas, con códigos de acceso PDB 1GR0, 1JKF, 1JKI, 1LA2, 1P1F, 1P1H, 1P1I, 1P1J, 1P1K, 1RM0, 1VJP y 1VKO.
Referencias
- ^ Klig LS, Zobel PA, Devry CG, Losberger C (junio de 1994). "Comparación de secuencias y productos del gen INO1 en Candida albicans y Saccharomyces cerevisiae". Levadura . 10 (6): 789–800. doi :10.1002/yea.320100609. PMID 7975896. S2CID 21530024.
- ^ Majumder AL, Johnson MD, Henry SA (septiembre de 1997). "1L-mio-inositol-1-fosfato sintasa". Biochim. Biophys. Acta . 1348 (1–2): 245–56. doi :10.1016/s0005-2760(97)00122-7. PMID 9370339.
Lectura adicional
- Eisenberg F Jr (1967). "D-mioinositol 1-fosfato como producto de la ciclización de la glucosa 6-fosfato y sustrato para una fosfatasa específica en testículos de rata". J. Biol. Chem . 242 (7): 1375–82. doi : 10.1016/S0021-9258(18)96102-8 . PMID 4290245.
- Sherman WR, Stewart MA, Zinbo M (1969). "Estudio espectrométrico de masas sobre el mecanismo de la D-glucosa 6-fosfato-L-mioinositol 1-fosfato ciclasa". J. Biol. Chem . 244 (20): 5703–8. doi : 10.1016/S0021-9258(18)63616-6 . PMID 4310603.
- Barnett JE, Corina DL (1968). "El mecanismo de la glucosa 6-fosfato-D-mioinositol 1-fosfato ciclasa de testículos de rata. La participación de los átomos de hidrógeno". Biochem. J . 108 (1): 125–9. doi :10.1042/bj1080125. PMC 1198777 . PMID 4297937.
- Barnett JE, Rasheed A, Corina DL (1973). "Reacciones parciales de la D-glucosa 6-fosfato-1L-mioinositol 1-fosfato ciclasa". Biochem. J . 131 (1): 21–30. doi :10.1042/bj1310021. PMC 1177435 . PMID 4352864.
Bachhawat N y Mande SC (1999) J. Mol. Biol. La identificación del gen INO1 de Mycobacterium tuberculosis H37Rv revela una nueva clase de enzima inositol-1-fosfato sintasa. 291, 531–536.
