La constante pesada de inmunoglobulina alfa 1 es un gen de inmunoglobulina con el símbolo IGHA1 . [3] Codifica un segmento constante (C) de la cadena pesada de inmunoglobulina A. La inmunoglobulina A es un anticuerpo que desempeña un papel fundamental en la función inmunitaria en las membranas mucosas . La IgA muestra la misma estructura típica de otras clases de anticuerpos, con dos cadenas pesadas y dos cadenas ligeras, y cuatro dominios distintos: una región variable y tres regiones variables. Como clase principal de inmunoglobulina en las secreciones corporales, la IgA desempeña un papel en la defensa contra las infecciones , así como en la prevención del acceso de antígenos extraños al sistema inmunológico.
Descubrimiento
La IGHA1 se describió por primera vez en detalle en 1975, cuando se dilucidó la estructura primaria (la secuencia de aminoácidos) de la IgA mediante la secuenciación de péptidos tripsípticos y quimotripsinos. [4] De manera similar, la secuencia primaria se determinó de forma independiente para la cadena alfa-2 de la proteína en 1979. [5] Las secuencias de nucleótidos completas para la región constante de la cadena pesada alfa-1 y las regiones alélicas de la cadena pesada alfa-2 se publicaron en 1984, y mostraron que los genes estaban contenidos en tres exones , cada uno de los cuales codifica una sola región del dominio proteico. [6]
Ubicación del gen
Los genes que codifican IGHA1 se encuentran en el cromosoma humano 14. [ 7] La secuencia que codifica IGHA1 tiene 1.497 nucleótidos de longitud y se encuentra entre los loci 105.707.168 y 105.708.664. [8] La ubicación anotada del cromosoma también se indica como 14q32.33. [9]
Estructura de la proteína
La región C de la cadena alfa-1 de Ig está contenida en la primera de las regiones constantes de IgA, y está compuesta por una secuencia de aminoácidos de 353 residuos de longitud. [10] La estructura secundaria contenida dentro de esta región está dominada por cadenas beta , que definen cuatro láminas beta antiparalelas . Estas láminas beta antiparalelas se intercalan para formar dos sándwiches beta, una estructura terciaria típica de la clase de pliegues de inmunoglobulina. [11] Las dos láminas beta que componen cada sándwich beta están unidas por una hélice alfa en un lado. Estas hélices alfa definen el sitio de unión para esta proteína, y el sitio de unión incorpora una cadena beta antiparalela en cada lado de la hélice. [10] Además de los sitios de unión, el lado opuesto del sándwich beta está conectado por una serie de bucles, que definen un sistema de bucles hipervariable, que puede tener un papel en la determinación de la especificidad de una interacción entre IgA y un antígeno. [12]
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Lectura adicional
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