Grupo protésico
Parte no proteica unida covalentemente de una enzima

Un grupo prostético es el componente no aminoácido que forma parte de la estructura de las heteroproteínas o proteínas conjugadas , estando estrechamente unido a la apoproteína .

No debe confundirse con el cosustrato que se une a la enzima apoenzima (ya sea una holoproteína o heteroproteína) mediante la unión no covalente a una no proteína (no aminoácido ).

Este es un componente de una proteína conjugada que se requiere para la actividad biológica de la proteína. [1] El grupo prostético puede ser orgánico (como una vitamina , azúcar , ARN , fosfato o lípido ) o inorgánico (como un ion metálico ). Los grupos prostéticos están unidos firmemente a las proteínas e incluso pueden estar unidos a través de un enlace covalente . A menudo juegan un papel importante en la catálisis enzimática . Una proteína sin su grupo prostético se llama apoproteína , mientras que una proteína combinada con su grupo prostético se llama holoproteína . Un grupo prostético unido de forma no covalente generalmente no se puede eliminar de la holoproteína sin desnaturalizar la proteína. Por lo tanto, el término "grupo prostético" es muy general y su énfasis principal está en el carácter estrecho de su unión a la apoproteína. Define una propiedad estructural , en contraste con el término "coenzima" que define una propiedad funcional .

Los grupos prostéticos son un subconjunto de los cofactores . Los iones metálicos y las coenzimas débilmente unidos también son cofactores, pero generalmente no se los llama grupos prostéticos. [2] [3] [4] En las enzimas, los grupos prostéticos están involucrados en el mecanismo catalítico y son necesarios para la actividad. Otros grupos prostéticos tienen propiedades estructurales. Este es el caso de las fracciones de azúcar y lípidos en las glicoproteínas y lipoproteínas o el ARN en los ribosomas. Pueden ser muy grandes, representando la mayor parte de la proteína en los proteoglicanos , por ejemplo.

El grupo hemo de la hemoglobina es un grupo prostético. Otros ejemplos de grupos prostéticos orgánicos son los derivados de las vitaminas: pirofosfato de tiamina , fosfato de piridoxal y biotina . Dado que los grupos prostéticos suelen ser vitaminas o estar formados a partir de ellas, esta es una de las razones por las que las vitaminas son necesarias en la dieta humana. Los grupos prostéticos inorgánicos suelen ser iones de metales de transición como el hierro (en grupos hemo , por ejemplo en la citocromo c oxidasa y la hemoglobina ), el zinc (por ejemplo en la anhidrasa carbónica ), el cobre (por ejemplo en el complejo IV de la cadena respiratoria) y el molibdeno (por ejemplo en la nitrato reductasa ).

Lista de grupos protésicos

La siguiente tabla contiene una lista de algunos de los grupos protésicos más comunes.

Grupo protésicoFunciónDistribución
Mononucleótido de flavina  [5]Reacciones redoxBacterias , arqueas y eucariotas
Dinucleótido de flavina y adenina  [5]Reacciones redoxBacterias , arqueas y eucariotas
Pirroloquinolina quinona  [6]Reacciones redoxBacteria
Fosfato de piridoxal  [7]Transaminación , descarboxilación y desaminación.Bacterias , arqueas y eucariotas
Biotina  [8]CarboxilaciónBacterias , arqueas y eucariotas
Metilcobalamina  [9]Metilación e isomerizaciónBacterias , arqueas y eucariotas
Pirofosfato de tiamina  [10]Transferencia de grupos de 2 carbonos, escisión αBacterias , arqueas y eucariotas
Hemo  [11]Reacciones redox y unión de oxígenoBacterias , arqueas y eucariotas
Molibdopterina  [12] [13]Reacciones de oxigenaciónBacterias , arqueas y eucariotas
Ácido lipoico  [14]Reacciones redoxBacterias , arqueas y eucariotas
Cofactor F430MetanogénesisArqueas

Referencias

  1. ^ de Bolster, MWG (1997). "Glosario de términos utilizados en química bioinorgánica: grupos prostéticos". Unión Internacional de Química Pura y Aplicada. Archivado desde el original el 28 de noviembre de 2012. Consultado el 30 de octubre de 2007 .
  2. ^ Metzler DE (2001) Bioquímica. Las reacciones químicas de las células vivas, 2.ª edición, Harcourt, San Diego.
  3. ^ Nelson DL y Cox MM (2000) Lehninger, Principios de bioquímica, 3.ª edición, Worth Publishers, Nueva York
  4. ^ Campbell MK y Farrell SO (2009) Bioquímica, 6.ª edición, Thomson Brooks/Cole, Belmont, California
  5. ^ ab Joosten V, van Berkel WJ (2007). "Flavoenzimas". Opinión actual Chem Biol . 11 (2): 195–202. doi :10.1016/j.cbpa.2007.01.010. PMID  17275397.
  6. ^ Salisbury SA, Forrest HS, Cruse WB, Kennard O (1979). "Una nueva coenzima de las alcohol deshidrogenasas primarias bacterianas". Nature . 280 (5725): 843–4. Bibcode :1979Natur.280..843S. doi :10.1038/280843a0. PMID  471057. S2CID  3094647.{{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace ) Número de identificación personal  471057
  7. ^ Eliot AC, Kirsch JF (2004). "Enzimas de fosfato de piridoxal: consideraciones mecanicistas, estructurales y evolutivas". Annu. Rev. Biochem . 73 : 383–415. doi :10.1146/annurev.biochem.73.011303.074021. PMID  15189147.
  8. ^ Jitrapakdee S, Wallace JC (2003). "La familia de enzimas de la biotina: motivos estructurales conservados y reordenamientos de dominios". Curr. Protein Pept. Sci . 4 (3): 217–29. doi :10.2174/1389203033487199. PMID  12769720.
  9. ^ Banerjee R, Ragsdale SW (2003). "Las múltiples caras de la vitamina B12: catálisis por enzimas dependientes de la cobalamina". Annu. Rev. Biochem . 72 : 209–47. doi :10.1146/annurev.biochem.72.121801.161828. PMID  14527323. S2CID  37393683.
  10. ^ Frank RA, Leeper FJ, Luisi BF (2007). "Estructura, mecanismo y dualidad catalítica de enzimas dependientes de tiamina". Cell. Mol. Life Sci . 64 (7–8): 892–905. doi :10.1007/s00018-007-6423-5. PMC 11136255. PMID 17429582.  S2CID 20415735  . {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  11. ^ Wijayanti N, Katz N, Immenschuh S (2004). "Biología del hemo en la salud y la enfermedad". Curr. Med. Chem . 11 (8): 981–6. doi :10.2174/0929867043455521. PMID  15078160.{{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  12. ^ Mendel RR, Hänsch R (2002). "Molibdoenzimas y cofactor de molibdeno en plantas". J. Exp. Bot . 53 (375): 1689–98. doi : 10.1093/jxb/erf038 . PMID:  12147719.
  13. ^ Mendel RR, Bittner F (2006). "Biología celular del molibdeno". Biochim. Biophys. Acta . 1763 (7): 621–35. doi :10.1016/j.bbamcr.2006.03.013. PMID  16784786.
  14. ^ Bustamante J, Lodge JK, Marcocci L, Tritschler HJ, Packer L, Rihn BH (1998). "Ácido alfa-lipoico en el metabolismo y la enfermedad hepática". Radic. Biol. Med . 24 (6): 1023–39. doi :10.1016/S0891-5849(97)00371-7. PMID  9607614.{{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  • Presentación en PowerPoint sobre cofactores Archivado el 5 de octubre de 2016 en Wayback Machine.
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