Glucanasa
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 Estructura cristalina 3D de la endoglucanasa Cel10 de Klebsiella pneumoniae. | |||||||||
| Identificadores | |||||||||
| N.º CE | 3.2.1. | ||||||||
| N.º CAS | 9015-78-5 | ||||||||
| Bases de datos | |||||||||
| IntEnz | Vista de IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Entrada de BRENDA | ||||||||
| Expasí | Vista de NiceZyme | ||||||||
| BARRIL | Entrada de KEGG | ||||||||
| MetaCiclo | vía metabólica | ||||||||
| PRIAMO | perfil | ||||||||
| Estructuras del PDB | RCSB AP APBE APSUMA | ||||||||
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| Glucanasa | |||||||
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| Identificadores | |||||||
| Símbolo | Eng1p | ||||||
| Número CAS | |||||||
| AP | 5GY3 | ||||||
| Secuencia de referencia | WP_012967086.1 | ||||||
| Protección unificada | A0A0J4VP90 | ||||||
| Otros datos | |||||||
| Número CE | 3.2.1 | ||||||
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Las glucanasas son enzimas que descomponen polisacáridos grandes mediante hidrólisis . El producto de la reacción de hidrólisis se denomina glucano , un polisacárido lineal formado por hasta 1200 monómeros de glucosa , unidos mediante enlaces glucosídicos. [1] Los glucanos son abundantes en las paredes celulares del endospermo de cereales como la cebada , el centeno , el sorgo , el arroz y el trigo . [1] Las glucanasas también se denominan liquenasas , hidrolasas , glicosidasas , glicosil hidrolasas y/o laminarinasas . [1] Muchos tipos de glucanasas comparten secuencias de aminoácidos similares pero sustratos muy diferentes. [1] De las endoglucanasas conocidas, la 1,3-1,4-β-glucanasa se considera la más activa. [1]
Estructura
β-glucanasas
Las estructuras secundarias y terciarias de las β-glucanasas implican el apilamiento de múltiples láminas β, cada una de las cuales está formada por varias hebras antiparalelas que se doblan y forman una hendidura que cruza el sitio activo de la enzima. [1] Este tipo de estructura se ha denominado " pliegue de rollo de gelatina ".
Algunas β-glucanasas comunes
- 1,3-β-glucanasas (laminarinasas, EC 3.2.1.39) [1]
- Endo-1,3(4)-β-glucanasa
- β-1,3-glucanasa , una enzima presente en las plantas que descompone los β-1,3-glucanos como la calosa o la curdlana.
- β-1,6 glucanasa, una enzima que descompone los β-1,6-glucanos
- Celulasa , una enzima que realiza la hidrólisis de los enlaces 1,4-beta-D-glucosídicos en celulosa , liquenina y β-D-glucanos de cereales . [2]
- Endo-beta-1,4-glucanasa específica de xiloglucano
- Exo-beta-1,4-glucanasa específica de xiloglucano
α-glucanasas
- α-1,4-glucanasa, una enzima que descompone los α-1,4-glucanos
- α-1,6-glucanasa, una enzima que descompone los α-1,6-glucanos
- Pululanasa , un tipo específico de glucanasa que degrada el pululano.
La formación funcional del complejo enzima-sustrato está determinada por el mecanismo de ajuste inducido. [1]
Mecanismo de acción enzimática
La función principal de la glucanasa es catalizar la hidrólisis de los enlaces glucosídicos en los polisacáridos. Esta función no es muy específica y las enzimas distinguen entre sustratos principalmente por los tipos de enlaces presentes y la configuración α o β. [3]
En 1953, el Dr. DE Koshland propuso un mecanismo de doble desplazamiento para esta acción enzimática. [4] El primer paso de su mecanismo propuesto es un paso limitante de la velocidad independiente de la concentración del sustrato e involucra un nucleófilo de aminoácido y un catalizador ácido/base. [4] En este paso, el nucleófilo, con la ayuda del residuo ácido, desplaza el aglicón y forma un intermediario covalente de glicosil-enzima. [4] [1] El segundo paso involucra una molécula de agua, asistida por la base conjugada del catalizador ácido, que libera el azúcar mientras retiene una configuración anomérica de la molécula. [1]
Las glucanasas también pueden catalizar la transglicosilación, lo que da como resultado nuevos enlaces β-glicosídicos entre los sacáridos donantes y aceptores. [1] Esta reacción, que tiene la misma región y estereoespecificidad que la reacción de hidrólisis, implica la reversión directa de la hidrólisis (conocida como condensación ) o el control cinético de un sustrato donante de glicosilo. [1]
Presencia de microbios y su importancia en la agricultura
Producción microbiana
Bacterias como Escherichia coli y Bacillus spp. producen 1,3-1,4-β-glucanasas para degradar y utilizar polisacáridos de su entorno como fuente de energía. [1] Estas glucanasas bacterianas son un ejemplo de evolución convergente, ya que comparten similitud o relación con la estructura primaria , secundaria o terciaria de las glucanasas vegetales . [1] También se ha descubierto que las glucanasas son secretadas por hongos como Trichoderma harzianum , Saccharomyces cerevisiae y los hongos anaeróbicos Orpinomyces y Neocallimastigomycota , que se encuentran en los tractos digestivos de los herbívoros . [1] [5] [6] T. harzianum también se utiliza como fungicida , lo que está relacionado con la capacidad de sus β-gluanasas para hidrolizar hongos fitopatógenos a través de un ataque micoparasitario . [6]
Cerveza y vino
Las 1,3-1,4-β-glucanasas de la cebada se inactivan por calor durante el malteado, lo que puede provocar la acumulación de glucanos de alto peso molecular que, a su vez, dan lugar a una reducción del rendimiento del extracto, tasas de filtración más bajas e incluso precipitados gelatinosos en el producto final. Como solución, se añaden 1,3-1,4-β-glucanasas bacterianas resistentes al calor. [1]
Se utiliza en prácticas enológicas durante el proceso de envejecimiento del vino, en particular cuando se cría sobre lías con microoxigenación. La enzima ayuda a la autólisis de las células de levadura para liberar polisacáridos y manoproteínas, lo que se cree que ayuda al color y la textura del vino.
Alimento para ganado
En la producción de alimentos para pollos de engorde y lechones, se ha descubierto que las β-glucanasas mejoran la digestibilidad de las dietas a base de cebada. [1]
Referencias
- ^ abcdefghijklmnopq Planas A (diciembre de 2000). "1,3-1,4-beta-glucanasas bacterianas: estructura, función e ingeniería de proteínas". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Estructura de proteínas y enzimología molecular . 1543 (2): 361–382. doi :10.1016/s0167-4838(00)00231-4. PMID 11150614.
- ^ Attigani A, Sun L, Wang Q, Liu Y, Bai D, Li S, Huang X (diciembre de 2016). "La estructura cristalina de la endoglucanasa Cel10, una glicosil hidrolasa de la familia 8 de Klebsiella pneumoniae". Acta Crystallographica. Sección F, Structural Biology Communications . 72 (Pt 12): 870–876. doi :10.1107/S2053230X16017891. PMC 5137463 . PMID 27917834.
- ^ "DMS35_22185 - Glucanasa - Klebsiella variicola - Gen y proteína DMS35_22185" www.uniprot.org . Consultado el 2 de noviembre de 2021 .
- ^ abc Koshland DE (1953). "Estereoquímica y el mecanismo de las reacciones enzimáticas". Biological Reviews . 28 (4): 416–436. doi :10.1111/j.1469-185X.1953.tb01386.x. S2CID 86709302.
- ^ Baladrón V, Ufano S, Dueñas E, Martín-Cuadrado AB, del Rey F, Vázquez de Aldana CR (octubre de 2002). "Eng1p, una endo-1,3-beta-glucanasa localizada en el lado hijo del tabique, participa en la separación celular en Saccharomyces cerevisiae". Célula Eucariota . 1 (5): 774–786. doi :10.1128/EC.1.5.774-786.2002. PMC 126745 . PMID 12455695.
- ^ ab de Marco JL, Felix CR (enero de 2007). "Purificación y caracterización de una beta-glucanasa producida por Trichoderma harzianum que muestra potencial de biocontrol". Archivos Brasileños de Biología y Tecnología . 50 : 21–29. doi : 10.1590/S1516-89132007000100003 .
Véase también
- Hidrolasas de glicósido , una familia de enzimas que cortan un glicósido de una molécula no glicosídica.
- Familia 5 de las glicósidos hidrolasas
- Familia 16 de las glicósidos hidrolasas
- Familia 17 de las glicósidos hidrolasas
