Fosfatasas ácidas purpúreas
Clase de enzimas

Las fosfatasas ácidas púrpuras (PAP) ( EC 3.1.3.2) son metaloenzimas que hidrolizan ésteres y anhídridos de fosfato en condiciones ácidas. [1] [2] En su forma oxidada , las PAP en solución son de color púrpura. Esto se debe a la presencia de un centro de hierro dinuclear, [3] al que se conecta un residuo de tirosina a través de una transferencia de carga . [4] Este centro metálico está compuesto de Fe 3+ y M, donde M es Fe 3+ , Zn 2+ , Mg 2+ o Mn 2+ . El Fe 3+ conservado se estabiliza en la forma férrica , mientras que M puede sufrir reducción . Tras el tratamiento con reductores suaves, las PAP se convierten en su forma rosada, activa enzimáticamente. El tratamiento con agentes reductores fuertes disocia los iones metálicos y vuelve a la enzima incolora e inactiva. [5]

Las PAP están altamente conservadas dentro de las especies eucariotas , con >80% de homología de aminoácidos en las PAP de mamíferos, [6] y >70% de homología de secuencia en las PAP de origen vegetal. [7] Sin embargo, el análisis de secuencia revela que existe una homología mínima entre las PAP de plantas y mamíferos (<20%), excepto por los residuos de aminoácidos que ligan metales que son idénticos. [8] El núcleo metálico de las PAP también varía entre plantas y mamíferos. Las PAP de mamíferos que han sido aisladas y purificadas, hasta este punto, han estado compuestas exclusivamente de iones de hierro, mientras que en las plantas el núcleo metálico está compuesto de Fe 3+ y Zn 2+ o Mn 2+ . Las PAP también han sido aisladas en hongos, y se han identificado secuencias de ADN que codifican para posibles PAP en organismos procariotas , como en Cyanobacteria spp. y Mycobacteria spp. [9]

Actualmente no existe una nomenclatura definida para este grupo de enzimas, y existe una variedad de nombres. Estos incluyen fosfatasa ácida púrpura (PAP), uteroferrina (Uf), fosfatasa ácida tipo 5 (Acp 5) y fosfatasa ácida resistente al tartrato (TRAP, TRACP, TR-AP). Sin embargo, existe un consenso en la literatura de que la fosfatasa ácida púrpura (PAP) se relaciona con las que se encuentran en especies no mamíferas y la fosfatasa ácida resistente al tartrato (TRAP) con las que se encuentran en especies mamíferas.

La uteroferrina, la fosfatasa ácida resistente al tartrato y la fosfatasa ácida del bazo bovino hacen referencia a las fosfatasas ácidas resistentes al tartrato de los mamíferos, por lo que las investigaciones sobre las fosfatasas ácidas expresadas en diversos tejidos divergieron. Investigaciones posteriores han demostrado que todas estas enzimas son la misma entidad. [10] [11]

Referencias

  1. ^ BC Antanaitis; P. Aisen (1983). "Uteroferrina y fosfatasas ácidas purpúreas". Avances en bioquímica inorgánica . 5 : 111–136. PMID  6382957.
  2. ^ David C. Schlosnagle; Fuller W. Bazer; John CM Tsibris; R. Michael Roberts (diciembre de 1974). "Una fosfatasa que contiene hierro inducida por progesterona en los fluidos uterinos de los cerdos". Journal of Biological Chemistry . 249 (23): 7574–9. doi : 10.1016/S0021-9258(19)81276-0 . PMID  4373472.
  3. ^ Antanaitis BC, Aisen P (febrero de 1984). "Estequiometría de la unión del hierro por la uteroferrina y su relación con el contenido de fosfato". Journal of Biological Chemistry . 259 (4): 2066–2069. doi : 10.1016/S0021-9258(17)43315-1 . PMID  6698956.
  4. ^ Bruce P. Gaber; James P. Sheridan; Fuller W. Bazer; R. Michael Roberts (septiembre de 1979). "Dispersión Raman por resonancia de uteroferrina, la glicoproteína púrpura del útero porcino". Journal of Biological Chemistry . 254 (17): 8340–8342. doi : 10.1016/S0021-9258(19)86895-3 . PMID  468828.
  5. ^ Jussi M. Halleen; Helena Kaija; Jan J. Stepan; Pirkko Vihko; H. Kalervo Väänänen (abril de 1998). "Estudios sobre la actividad de la proteína tirosina fosfatasa de la fosfatasa ácida resistente a tartrato". Archivos de Bioquímica y Biofísica . 352 (1): 97-102. doi :10.1006/abbi.1998.0600. PMID  9521821.
  6. ^ Deirdre K. Lord; Nicholas CP Cross; Maria A. Bevilacqua; Susan H. Rider; Patricia A. Gorman; Ann V. Groves; Donald W. Moss; Denise Sheer; Timothy M. Cox (abril de 1990). "Fosfatasa ácida tipo 5. Secuencia, expresión y localización cromosómica de una proteína asociada a la diferenciación del macrófago humano". Revista Europea de Bioquímica . 189 (2): 287–293. doi : 10.1111/j.1432-1033.1990.tb15488.x . PMID  2338077.
  7. ^ Gerhard Schenk; Yubin Ge; Lyle E. Carrington; Ceridwen J. Wynne; Iain R. Searle; Bernard J. Carroll; Susan Hamilton; John de Jersey (octubre de 1999). "Centros metálicos binucleares en fosfatasas ácidas púrpuras de plantas: Fe-Mn en batata y Fe-Zn en soja" (PDF) . Archivos de bioquímica y biofísica . 370 (2): 183–189. doi :10.1006/abbi.1999.1407. PMID  10510276.
  8. ^ Thomas Klabunde; Norbert Sträter; Bernt Krebs; Herbert Witzel (junio de 1995). "Relación estructural entre las fosfatasas ácidas púrpuras Fe(III)-Fe(II) de mamíferos y Fe(III)-Zn(II) de plantas". FEBS Letters . 367 (1): 56–60. doi : 10.1016/0014-5793(95)00536-I . PMID  7601285.
  9. ^ Gerhard Schenk; Michael LJ Korsinczky; David A. Hume; Susan Hamilton; John DeJersey (septiembre de 2000). "Fosfatasas ácidas púrpuras de bacterias: similitudes con enzimas de mamíferos y plantas" (PDF) . Gene . 255 (2): 419–424. doi :10.1016/S0378-1119(00)00305-X. PMID  11024303.
  10. ^ Barbro Ek-Rylander; Por factura; María Norgård; Stefan Nilsson; Göran Andersson (diciembre de 1991). "Clonación, secuencia y expresión del desarrollo de una fosfatasa ácida de hueso de rata tipo 5, resistente a tartrato". Revista de Química Biológica . 266 (36): 24684–24689. doi : 10.1016/S0021-9258(18)54284-8 . PMID  1722212.
  11. ^ Ping Ling; R. Michael Roberts (abril de 1993). "La uteroferrina y las fosfatasas ácidas resistentes al tartrato intracelular son productos del mismo gen". Journal of Biological Chemistry . 268 (10): 6896–6902. doi : 10.1016/S0021-9258(18)53124-0 . PMID  8463220.
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Purple_acid_phosphatases&oldid=1223558428"