Proteína globular
Este artículo necesita citas adicionales para su verificación . ( julio de 2007 ) |
En bioquímica , las proteínas globulares o esferoproteínas son proteínas esféricas ("similares a globos") y son uno de los tipos de proteínas más comunes (las otras son las proteínas fibrosas , desordenadas y de membrana ). Las proteínas globulares son algo solubles en agua (forman coloides en agua), a diferencia de las proteínas fibrosas o de membrana. [1] Hay múltiples clases de plegamiento de proteínas globulares, ya que hay muchas arquitecturas diferentes que pueden plegarse en una forma aproximadamente esférica.
El término globina puede referirse más específicamente a las proteínas, incluido el pliegue de globina . [2]
Estructura globular y solubilidad
El término proteína globular es bastante antiguo (probablemente data del siglo XIX) y ahora resulta algo arcaico, dados los cientos de miles de proteínas y el vocabulario de motivos estructurales más elegante y descriptivo . La naturaleza globular de estas proteínas se puede determinar sin los medios de las técnicas modernas, sino únicamente mediante el uso de ultracentrífugas o técnicas de dispersión dinámica de la luz .
La estructura esférica es inducida por la estructura terciaria de la proteína . Los aminoácidos apolares (hidrofóbicos) de la molécula están unidos hacia el interior de la molécula, mientras que los aminoácidos polares (hidrofílicos) están unidos hacia el exterior, lo que permite interacciones dipolo-dipolo con el solvente , lo que explica la solubilidad de la molécula.
Las proteínas globulares son sólo marginalmente estables porque la energía libre liberada cuando la proteína se pliega a su conformación nativa es relativamente pequeña. Esto se debe a que el plegamiento de proteínas requiere un costo entrópico. Como una secuencia primaria de una cadena polipeptídica puede formar numerosas conformaciones, la estructura globular nativa restringe su conformación a sólo unas pocas. Esto da como resultado una disminución de la aleatoriedad, aunque las interacciones no covalentes , como las interacciones hidrofóbicas, estabilizan la estructura.
Plegamiento de proteínas
Aunque todavía se desconoce cómo se pliegan las proteínas de forma natural, nuevas evidencias han ayudado a avanzar en el conocimiento. Parte del problema del plegamiento de las proteínas es que se forman varias interacciones débiles y no covalentes, como los enlaces de hidrógeno y las interacciones de Van der Waals . Mediante varias técnicas, actualmente se está estudiando el mecanismo de plegamiento de las proteínas. Incluso en el estado desnaturalizado de la proteína, se puede plegar en la estructura correcta.
Las proteínas globulares parecen tener dos mecanismos para el plegamiento de proteínas, el modelo de difusión-colisión o el modelo de condensación por nucleación, aunque hallazgos recientes han demostrado que proteínas globulares, como PTP-BL PDZ2, se pliegan con características propias de ambos modelos. Estos nuevos hallazgos han demostrado que los estados de transición de las proteínas pueden afectar la forma en que se pliegan. El plegamiento de las proteínas globulares también se ha relacionado recientemente con el tratamiento de enfermedades, y se han desarrollado ligandos anticancerígenos que se unen a la proteína plegada pero no a la proteína natural. Estos estudios han demostrado que el plegamiento de las proteínas globulares afecta a su función. [3]
Según la segunda ley de la termodinámica , la diferencia de energía libre entre los estados desplegado y plegado se debe a los cambios de entalpía y entropía. Como la diferencia de energía libre en una proteína globular que resulta del plegado a su conformación nativa es pequeña, es marginalmente estable, lo que proporciona una tasa de recambio rápida y un control eficaz de la degradación y síntesis de proteínas.
Role
A diferencia de las proteínas fibrosas, que sólo cumplen una función estructural, las proteínas globulares pueden actuar como:
- Las enzimas , al catalizar reacciones orgánicas que tienen lugar en el organismo en condiciones suaves y con una gran especificidad, desempeñan esta función distintas esterasas .
- Mensajeros , que transmiten mensajes para regular los procesos biológicos. Esta función la realizan las hormonas , es decir, la insulina, etc.
- Transportadores de otras moléculas a través de membranas
- Existencias de aminoácidos .
- Las funciones reguladoras también las desempeñan las proteínas globulares en lugar de las proteínas fibrosas.
- Proteínas estructurales, por ejemplo, actina y tubulina , que son globulares y solubles como monómeros, pero se polimerizan para formar fibras largas y rígidas.
Miembros
Entre las proteínas globulares más conocidas se encuentra la hemoglobina , un miembro de la familia de proteínas globinas . Otras proteínas globulares son las globulinas alfa , beta y gamma (IgA, IgD, IgE, IgG e IgM). Véase la electroforesis de proteínas para obtener más información sobre las diferentes globulinas. Casi todas las enzimas con funciones metabólicas importantes tienen forma globular, así como muchas proteínas de transducción de señales .
Las albúminas también son proteínas globulares, aunque, a diferencia de todas las demás proteínas globulares, son completamente solubles en agua. No son solubles en aceite.
Referencias
- ^ Andreeva A, Howorth D, Chothia C, Kulesha E, Murzin AG (enero de 2014). "Prototipo de SCOP2: un nuevo enfoque para la minería de estructuras de proteínas". Nucleic Acids Research . 42 (número de la base de datos): D310-4. doi :10.1093/nar/gkt1242. PMC 3964979 . PMID 24293656.
- ^ Globinas en los encabezamientos de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.
- ^ Travaglini-Allocatelli C, Ivarsson Y, Jemth P, Gianni S (febrero de 2009). "Plegamiento y estabilidad de proteínas globulares e implicaciones para la función". Current Opinion in Structural Biology . 19 (1): 3–7. doi :10.1016/j.sbi.2008.12.001. PMID 19157852.
