eEF-1

Factores de elongación eucariotas
Factor de elongación 1 beta, región ácida central, eucariota
Identificadores
SímboloÁcido beta EF1
PfamPF10587
InterprofesionalIPR018940
ELEGANTESM01182
Estructuras de proteínas disponibles:
Pfam  estructuras / ECOD  
APPDB RCSB; PDBj
PDBsumaResumen de la estructura
Factor de elongación de la traducción EF1B, subunidad beta/delta, dominio de intercambio de nucleótidos de guanina
Identificadores
SímboloEF1_GNE
PfamPF00736
InterprofesionalIPR014038
ELEGANTESM00888
Diligenciamiento de conflictoscd00292
Estructuras de proteínas disponibles:
Pfam  estructuras / ECOD  
APPDB RCSB; PDBj
PDBsumaResumen de la estructura

Los eEF-1 son dos factores de elongación eucariotas . Forman dos complejos, el homólogo de EF-Tu EF-1A y el homólogo de EF-Ts EF-1B , el factor de intercambio de guanida del primero. [1] Ambos también se encuentran en arqueas . [2]

Estructura

La nomenclatura de las subunidades eEF-1 cambió un poco alrededor de 2001, ya que se reconoció que los complejos EF-1A y EF-1B son hasta cierto punto independientes entre sí. [1] Los componentes tal como se reconocen y nombran actualmente incluyen: [3]

Nomenclatura actualNomenclatura antiguaGenes humanosFunción canónica
eEF1AeEF1αEEF1A1 , EEF1A2
EEF1A1P43
Entrega de aa-ARNt al ribosoma; se asocia con el complejo aa-ARNt sintasa.
eEF1BαeEF1β (animal, hongos)
eEF1β' (planta)
EEF1B2
EEF1B2P1 , EEF1B2P2 , EEF1B2P3
FMAM para eEF1A.
eEF1BβeEF1β (planta)(Ninguno)GEF adicional para eEF1A en plantas con actividad controlada por CDF-quinasa. [3]
eEF1BγeEF1γEEF1GComponente estructural.
eEF1BδeEF1δEEF1DGEF adicional para eEF1A en animales.
eEF1εeEF1εEEF1E1En realidad no es un factor de elongación. Es el andamiaje del complejo aa-ARNt sintasa. [4]
Val-RSVal-RSVARSLa valil-ARNt sintetasa se une a eEF1Bδ en conejos. [3]

La forma precisa en que la subunidad eEF1B se une a eEF1A varía según el órgano y la especie. [3] eEF1A también se une a la actina . [3]

Otras especies

Varias especies de algas verdes , algas rojas , cromalveoladas y hongos carecen del gen EF-1α, pero poseen en su lugar un gen relacionado llamado EFL (elongation factor-like). Aunque su función no se ha estudiado en profundidad, parece ser similar a la del EF-1α.

En 2009 [actualizar], solo se sabía que dos organismos tenían tanto EF-1α como EFL: el hongo Basidiobolus y la diatomea Thalassiosira . La historia evolutiva de EFL no está clara. Es posible que haya surgido una o más veces seguida de la pérdida de EFL o EF-1α. Se supone que la presencia en tres grupos eucariotas diversos (hongos, cromalveolados y arqueoplástidos ) es el resultado de dos o más eventos de transferencia horizontal de genes , según una revisión de 2009. [5] Un informe de 2013 encuentra 11 especies más con ambos genes y proporcionó una hipótesis alternativa de que un eucariota ancestral puede tener ambos genes. En todos los organismos conocidos donde ambos genes están presentes, EF-1α tiende a estar reprimido transcripcionalmente. Si la hipótesis es cierta, los científicos esperarían encontrar un organismo que tenga un EFL reprimido y un EF-1α en pleno funcionamiento. [6]

Una revisión de 2014 sobre eucariotas que poseen EF-1α/EFL considera que ambas explicaciones son insuficientes por sí solas para explicar la compleja distribución de estas dos proteínas en eucariotas. [7]

En los eucariotas, una GTPasa relacionada llamada eRF3 participa en la terminación de la traducción. La EF-1α arqueal, por otro lado, realiza todas las funciones que llevan a cabo estas variantes subfuncionalizadas. [8]

Véase también

Referencias

  1. ^ ab Andersen GR, Nyborg J (2001). "Estudios estructurales de factores de elongación eucariotas". Simposios de Cold Spring Harbor sobre biología cuantitativa . 66 : 425–37. doi :10.1101/sqb.2001.66.425. PMID  12762045.
  2. ^ Vitagliano L, Masullo M, Sica F, Zagari A, Bocchini V (octubre de 2001). "La estructura cristalina del factor de elongación 1 alfa de Sulfolobus solfataricus en complejo con GDP revela características novedosas en la unión e intercambio de nucleótidos". The EMBO Journal . 20 (19): 5305–11. doi : 10.1093/emboj/20.19.5305 . PMC 125647 . PMID  11574461. 
  3. ^ abcde Sasikumar AN, Perez WB, Kinzy TG (2011). "Los múltiples roles del complejo del factor de elongación 1 eucariota". Wiley Interdisciplinary Reviews: ARN . 3 (4): 543–55. doi :10.1002/wrna.1118. PMC 3374885 . PMID  22555874. 
  4. ^ Kaminska M, Havrylenko S, Decottignies P, Gillet S, Le Maréchal P, Negrutskii B, Mirande M (marzo de 2009). "Disección de la organización estructural del complejo aminoacil-ARNt sintetasa". The Journal of Biological Chemistry . 284 (10): 6053–60. doi : 10.1074/jbc.M809636200 . PMID  19131329.
  5. ^ Ellen Cocquyt; Heroen Verbruggen; Frédéric Leliaert; Federico W. Zechman; Koen Sabbe; Olivier De Clerck (2009), "Ganancia y pérdida de genes del factor de elongación en algas verdes", BMC Evol. Biol. , 9 (1): 39, Código Bib : 2009BMCEE...9...39C, doi : 10.1186/1471-2148-9-39 , PMC 2652445 , PMID  19216746 
  6. ^ Kamikawa R, Brown MW, Nishimura Y, Sako Y, Heiss AA, Yubuki N, et al. (junio de 2013). "Remodelación paralela de la función de EF-1α: los genes EF-1α divergentes coexisten con los genes EFL en diversos eucariotas distantemente relacionados". BMC Evolutionary Biology . 13 (1): 131. Bibcode :2013BMCEE..13..131K. doi : 10.1186/1471-2148-13-131 . PMC 3699394 . PMID  23800323. 
  7. ^ Mikhailov KV, Janouškovec J, Tikhonenkov DV, Mirzaeva GS, Diakin AY, Simdyanov TG y otros. (septiembre de 2014). "Una distribución compleja de las GTPasas EF1A y EFL de la familia de elongación en linajes alveolados basales". Biología y evolución del genoma . 6 (9): 2361–7. doi : 10.1093/gbe/evu186 . PMC 4217694 . PMID  25179686. 
  8. ^ Saito K, Kobayashi K, Wada M, Kikuno I, Takusagawa A, Mochizuki M, et al. (noviembre de 2010). "Función omnipotente del factor de elongación 1 alfa de las arqueas (EF1α) en la elongación y terminación de la traducción, y en el control de calidad de la síntesis de proteínas". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 107 (45): 19242–7. Bibcode :2010PNAS..10719242S. doi : 10.1073/pnas.1009599107 . PMC 2984191 . PMID  20974926. 
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