PBX1
Proteína que se encuentra en los humanos

PBX1
Estructuras disponibles
APBúsqueda de ortólogos: PDBe RCSB
Identificadores
AliasPBX1 , PBX homeobox 1, CAKUHED
Identificaciones externasOMIM : 176310; MGI : 97495; HomoloGene : 20574; Tarjetas genéticas : PBX1; OMA :PBX1 - ortólogos
Ortólogos
EspeciesHumanoRatón
Entre

5087

18514

Conjunto

ENSG00000185630

ENSMUSG00000052534

Protección unificada

P40424

P41778

RefSeq (ARNm)

NM_001204961
NM_001204963
NM_002585
NM_001353130
NM_001353131

NM_001291508
NM_001291509
NM_008783
NM_183355

RefSeq (proteína)

NP_001191890
NP_001191892
NP_002576
NP_001340059
NP_001340060

NP_001278437
NP_001278438
NP_032809
NP_899198

Ubicación (UCSC)Cronica 1: 164,56 – 164,9 MbCronica 1: 167,95 – 168,26 Mb
Búsqueda en PubMed[3][4]
Wikidatos
Ver/Editar humanoVer/Editar ratón

El factor de transcripción 1 de leucemia de células preB es una proteína que en los humanos está codificada por el gen PBX1 . [5] La proteína homóloga en Drosophila se conoce como extradenticle y causa cambios en el desarrollo embrionario.

Función

Los estudios realizados en ratones sugieren que PBX1 está involucrado en la generación ósea y la formación de patrones esqueléticos. [6]

Interacciones

Se ha demostrado que PBX1 interactúa con:

Homólogo de la mosca de la fruta

El gen de Drosophila melangoster llamado extradenticle codifica una proteína homeodominio que es 71% similar a la proteína Pbx1, y se considera homóloga a PBX1. [14] extradenticle es un factor de transcripción homeodominio [15] expresado durante la embriogénesis y está relacionado con cambios morfológicos y desarrollo. [14]

Los niveles reducidos de extradentículo causan transformaciones segmentarias, sin afectar la funcionalidad o la ubicación de los genes homeóticos . La eliminación completa de extradentículo tanto a nivel materno como cigótico conduce a alteraciones por falla en la expresión de proteínas no extradentículas. [16]

Un estudio con anticuerpos monoclonales sobre la expresión de la proteína extradentícula en el desarrollo embrionario encontró que se distribuye uniformemente, así como se excluye de los núcleos celulares, hasta la gastrulación . Durante la etapa de retracción de la banda germinal del desarrollo, la proteína extradentícula comienza a acumularse en los núcleos de las células en un patrón específico. Las áreas proximales de los discos imaginales de las alas y las patas tienen extradentícula presente en el núcleo, mientras que las áreas distales solo la tienen en el citoplasma. [17]

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000185630 – Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000052534 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia PubMed de ratón:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU . .
  5. ^ "Gen Entrez: PBX1 Homeobox 1 de leucemia de pre-células B".
  6. ^ "PBX1 PBX homeobox 1 [Homo sapiens (humano)] - Gen - NCBI". www.ncbi.nlm.nih.gov . Consultado el 11 de junio de 2023 .
  7. ^ Berthelsen J, Zappavigna V, Ferretti E, Mavilio F, Blasi F (marzo de 1998). "La nueva homeoproteína Prep1 modula la cooperatividad de la proteína Pbx-Hox". La Revista EMBO . 17 (5): 1434-1445. doi :10.1093/emboj/17.5.1434. PMC 1170491 . PMID  9482740. 
  8. ^ Piper DE, Batchelor AH, Chang CP, Cleary ML, Wolberger C (febrero de 1999). "Estructura de un heterodímero HoxB1-Pbx1 unido al ADN: papel del hexapéptido y una cuarta hélice de homeodominio en la formación de complejos". Cell . 96 (4): 587–597. doi : 10.1016/S0092-8674(00)80662-5 . PMID  10052460. S2CID  16122785.
  9. ^ Chang CP, Shen WF, Rozenfeld S, Lawrence HJ, Largman C, Cleary ML (marzo de 1995). "Las proteínas Pbx muestran una unión cooperativa al ADN dependiente de hexapéptidos con un subconjunto de proteínas Hox". Genes & Development . 9 (6): 663–674. doi : 10.1101/gad.9.6.663 . PMID  7729685.
  10. ^ Shen WF, Rozenfeld S, Kwong A, Köm ves LG, Lawrence HJ, Largman C (abril de 1999). "HOXA9 forma complejos triples con PBX2 y MEIS1 en células mieloides". Biología molecular y celular . 19 (4): 3051–3061. doi :10.1128/MCB.19.4.3051. PMC 84099 . PMID  10082572. 
  11. ^ Shanmugam K, Green NC, Rambaldi I, Saragovi HU, Featherstone MS (noviembre de 1999). "PBX y MEIS como socios que no se unen al ADN en complejos triméricos con proteínas HOX". Biología molecular y celular . 19 (11): 7577–7588. doi :10.1128/MCB.19.11.7577. PMC 84774 . PMID  10523646. 
  12. ^ Jacobs Y, Schnabel CA, Cleary ML (julio de 1999). "La asociación trimérica de las proteínas de homeodominio Hox y TALE media la actividad potenciadora del rombencéfalo Hoxb2". Biología molecular y celular . 19 (7): 5134–5142. doi :10.1128/MCB.19.7.5134. PMC 84356 . PMID  10373562. 
  13. ^ Zubair M, Ishihara S, Oka S, Okumura K, Morohashi K (junio de 2006). "Regulación en dos pasos de la transcripción del gen Ad4BP/SF-1 durante el desarrollo suprarrenal fetal: iniciación por un complejo Hox-Pbx1-Prep1 y mantenimiento mediante autorregulación por Ad4BP/SF-1". Biología molecular y celular . 26 (11): 4111–4121. doi :10.1128/MCB.00222-06. PMC 1489093 . PMID  16705164. 
  14. ^ ab Rauskolb C, Peifer M, Wieschaus E (septiembre de 1993). "extradenticle, un regulador de la actividad génica homeótica, es un homólogo del protooncogén humano pbx1 que contiene homeobox". Cell . 74 (6): 1101–1112. doi :10.1016/0092-8674(93)90731-5. PMID  8104703. S2CID  44721382.
  15. ^ Aspland SE, White RA (febrero de 1997). "La localización nucleocitoplasmática de la proteína extradenticular está regulada espacialmente durante el desarrollo en Drosophila". Desarrollo . 124 (3): 741–747. doi :10.1242/dev.124.3.741. PMID  9043089.
  16. ^ Peifer M, Wieschaus E (julio de 1990). "Las mutaciones en el gen extradenticle de Drosophila afectan la forma en que las proteínas del dominio homeo específico regulan la identidad segmentaria". Genes & Development . 4 (7): 1209–1223. doi : 10.1101/gad.4.7.1209 . PMID  1976570.
  17. ^ "La localización nucleocitoplasmática de la proteína extradenticular está regulada espacialmente a lo largo del desarrollo en Drosophila". journals.biologists.com . Consultado el 6 de junio de 2023 .

Lectura adicional

  • Sanyal M, Tung JW, Karsunky H, Zeng H, Selleri L, Weissman IL, et al. (mayo de 2007). "El desarrollo de las células B falla en ausencia del protooncogén Pbx1". Blood . 109 (10): 4191–4199. doi :10.1182/blood-2006-10-054213. PMC  1885499 . PMID  17244677.{{cite journal}}: Mantenimiento de CS1: configuración anulada ( enlace )
  • Hui H, Perfetti R (febrero de 2002). "El homeobox-1 del páncreas duodeno regula el desarrollo del páncreas durante la embriogénesis y la función de las células de los islotes en la edad adulta". Revista Europea de Endocrinología . 146 (2): 129–141. doi : 10.1530/eje.0.1460129 . PMID  11834421.
  • Hunger SP, Galili N, Carroll AJ, Crist WM, Link MP, Cleary ML (febrero de 1991). "El t(1;19)(q23;p13) produce una fusión consistente de las secuencias codificantes de E2A y PBX1 en leucemias linfoblásticas agudas". Blood . 77 (4): 687–693. doi : 10.1182/blood.V77.4.687.687 . PMID  1671560.
  • Monica K, Galili N, Nourse J, Saltman D, Cleary ML (diciembre de 1991). "PBX2 y PBX3, nuevos genes homeobox con homología extensa con el protooncogén humano PBX1". Biología molecular y celular . 11 (12): 6149–6157. doi :10.1128/mcb.11.12.6149. PMC  361792 . PMID  1682799.
  • Nourse J, Mellentin JD, Galili N, Wilkinson J, Stanbridge E, Smith SD, et al. (febrero de 1990). "La translocación cromosómica t(1;19) da como resultado la síntesis de un ARNm de fusión homeobox que codifica un posible factor de transcripción quimérico". Cell . 60 (4): 535–545. doi : 10.1016/0092-8674(90)90657-Z . PMID  1967982. S2CID  7975269.
  • Kamps MP, Murre C, Sun XH, Baltimore D (febrero de 1990). "Un nuevo gen homeobox contribuye al dominio de unión al ADN de la proteína de translocación t(1;19) en la leucemia linfoblástica aguda pre-B". Cell . 60 (4): 547–555. doi :10.1016/0092-8674(90)90658-2. PMID  1967983. S2CID  39661371.
  • Lu Q, Wright DD, Kamps MP (junio de 1994). "La fusión con E2A convierte la proteína del homeodominio Pbx1 en un activador transcripcional constitutivo en leucemias humanas portadoras de la translocación t(1;19)". Biología molecular y celular . 14 (6): 3938–3948. doi :10.1128/mcb.14.6.3938. PMC  358760 . PMID  7910944.
  • Van Dijk MA, Voorhoeve PM, Murre C (julio de 1993). "Pbx1 se convierte en un activador transcripcional al adquirir la región N-terminal de E2A en la leucemia linfoblastoide aguda de células pre-B". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 90 (13): 6061–6065. Bibcode :1993PNAS...90.6061D. doi : 10.1073/pnas.90.13.6061 . PMC  46867 . PMID  8327485.
  • Lu Q, Kamps MP (abril de 1996). "Determinantes estructurales dentro de Pbx1 que median la unión cooperativa del ADN con proteínas Hox que contienen pentapéptidos: propuesta para un modelo de un complejo Pbx1-Hox-ADN". Biología molecular y celular . 16 (4): 1632–1640. doi :10.1128/mcb.16.4.1632. PMC  231149 . PMID  8657138.
  • Berthelsen J, Zappavigna V, Mavilio F, Blasi F (marzo de 1998). "Prep1, un nuevo socio funcional de las proteínas Pbx". La Revista EMBO . 17 (5): 1423–1433. doi :10.1093/emboj/17.5.1423. PMC  1170490 . PMID  9482739.
  • Berthelsen J, Zappavigna V, Ferretti E, Mavilio F, Blasi F (marzo de 1998). "La nueva homeoproteína Prep1 modula la cooperatividad de la proteína Pbx-Hox". La Revista EMBO . 17 (5): 1434-1445. doi :10.1093/emboj/17.5.1434. PMC  1170491 . PMID  9482740.
  • Piper DE, Batchelor AH, Chang CP, Cleary ML, Wolberger C (febrero de 1999). "Estructura de un heterodímero HoxB1-Pbx1 unido al ADN: papel del hexapéptido y una cuarta hélice de homeodominio en la formación de complejos". Cell . 96 (4): 587–597. doi : 10.1016/S0092-8674(00)80662-5 . PMID  10052460. S2CID  16122785.
  • Shen WF, Rozenfeld S, Kwong A, Köm ves LG, Lawrence HJ, Largman C (abril de 1999). "HOXA9 forma complejos triples con PBX2 y MEIS1 en células mieloides". Biología molecular y celular . 19 (4): 3051–3061. doi :10.1128/MCB.19.4.3051. PMC  84099 . PMID  10082572.
  • Jacobs Y, Schnabel CA, Cleary ML (julio de 1999). "La asociación trimérica de las proteínas de homeodominio Hox y TALE media la actividad potenciadora del rombencéfalo Hoxb2". Biología molecular y celular . 19 (7): 5134–5142. doi :10.1128/MCB.19.7.5134. PMC  84356 . PMID  10373562.
  • Knoepfler PS, Bergstrom DA, Uetsuki T, Dac-Korytko I, Sun YH, Wright WE, et al. (septiembre de 1999). "Un motivo conservado N-terminal de los dominios de unión al ADN de los factores de transcripción bHLH miogénicos media la unión cooperativa al ADN con pbx-Meis1/Prep1". Nucleic Acids Research . 27 (18): 3752–3761. doi :10.1093/nar/27.18.3752. PMC  148632 . PMID  10471746.{{cite journal}}: Mantenimiento de CS1: configuración anulada ( enlace )
  • McWhirter JR, Neuteboom ST, Wancewicz EV, Monia BP, Downing JR, Murre C (septiembre de 1999). "El factor de transcripción homeodominio oncogénico E2A-Pbx1 activa un gen WNT novedoso en la leucemia linfoblastoide aguda pre-B". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 96 (20): 11464–11469. Bibcode :1999PNAS...9611464M. doi : 10.1073/pnas.96.20.11464 . PMC  18056 . PMID  10500199.
  • Shanmugam K, Green NC, Rambaldi I, Saragovi HU, Featherstone MS (noviembre de 1999). "PBX y MEIS como socios que no se unen al ADN en complejos triméricos con proteínas HOX". Biología molecular y celular . 19 (11): 7577–7588. doi :10.1128/MCB.19.11.7577. PMC  84774 . PMID  10523646.
  • Mikkola I, Bruun JA, Holm T, Johansen T (febrero de 2001). "Superactivación de la transactivación mediada por Pax6 a partir de sitios de unión de dominios emparejados mediante el reclutamiento independiente del ADN de diferentes proteínas de homeodominio". The Journal of Biological Chemistry . 276 (6): 4109–4118. doi : 10.1074/jbc.M008882200 . PMID  11069920.
  • Thameem F, Wolford JK, Bogardus C, Prochazka M (marzo de 2001). "Análisis de PBX1 como gen candidato para la diabetes mellitus tipo 2 en indios pima". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Estructura y expresión genética . 1518 (1–2): 215–220. doi :10.1016/S0167-4781(01)00189-0. PMID  11267683.
  • Liu Y, MacDonald RJ, Swift GH (mayo de 2001). "Unión al ADN y activación transcripcional por un trímero PDX1.PBX1b.MEIS2b y cooperación con un complejo básico hélice-bucle-hélice específico del páncreas". The Journal of Biological Chemistry . 276 (21): 17985–17993. doi : 10.1074/jbc.M100678200 . PMID  11279116.
  • Mal A, Sturniolo M, Schiltz RL, Ghosh MK, Harter ML (abril de 2001). "Un papel para la histona deacetilasa HDAC1 en la modulación de la actividad transcripcional de MyoD: inhibición del programa miogénico". The EMBO Journal . 20 (7): 1739–1753. doi :10.1093/emboj/20.7.1739. PMC  145490 . PMID  11285237.
  • PBX1+protein,+human en los Encabezados de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.
  • Resumen de toda la información estructural disponible en el PDB para UniProt : P40424 (Human Pre-B-cell leukemia transcription factor 1) en el PDBe-KB .
  • Resumen de toda la información estructural disponible en el PDB para UniProt : P41778 (Factor de transcripción 1 de leucemia de células preB de ratón) en PDBe-KB .
Obtenido de "https://es.wikipedia.org/w/index.php?title=PBX1&oldid=1238710474#Homólogo_de_la_mosca_de_la_fruta"