Excisiónasa
| Proteína similar a la escisasa | |||||||||
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 Estructura cristalina del complejo lambda xis-dna | |||||||||
| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | Excª | ||||||||
| Pfam | PF07825 | ||||||||
| Clan Pfam | CL0123 | ||||||||
| Interprofesional | IPR012884 | ||||||||
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En biología molecular, la excisasa es una proteína bacteriófaga codificada por el gen Xis. Participa en la recombinación excisiva regulando el ensamblaje del intasoma excisivo e inhibiendo la integración viral . Adopta una estructura inusual de hélice alada en la que dos hélices alfa se empaquetan contra dos hebras extendidas. También está presente en la estructura una lámina beta antiparalela de dos hebras, cuyas hebras están conectadas por un ala de cuatro residuos. Durante la interacción con el ADN , se cree que la hélice alfa2 se inserta en el surco mayor, mientras que el ala entra en contacto con el surco menor adyacente o la estructura principal de fosfodiéster . La región C-terminal de la excisasa participa en la interacción con la integrasa codificada por fagos (Int), y una supuesta hélice alfa C-terminal puede plegarse tras la interacción con Int y/o ADN. [1]
Referencias
- ^ Sam MD, Papagiannis CV, Connolly KM, Corselli L, Iwahara J, Lee J, Phillips M, Wojciak JM, Johnson RC, Clubb RT (diciembre de 2002). "Regulación de la direccionalidad en la recombinación específica del sitio del bacteriófago lambda: estructura de la proteína Xis". J. Mol. Biol . 324 (4): 791–805. doi :10.1016/S0022-2836(02)01150-6. PMID 12460578.
