Sema dominio
 Dominio Sema, dominio de inmunoglobulina (Ig), dominio básico corto | |||||||||
| Identificadores | |||||||||
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| Símbolo | Sema | ||||||||
| Pfam | PF01403 | ||||||||
| Interprofesional | IPR001627 | ||||||||
| PROSITIO | PDOC51004 | ||||||||
| SCOP2 | 1olz / ALCANCE / SUPFAM | ||||||||
| Membranoma | 71 | ||||||||
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El dominio Sema es un dominio estructural de las semaforinas , que son una gran familia de proteínas secretadas y transmembrana, algunas de las cuales funcionan como señales repelentes durante la guía axonal . Los dominios Sema también se encuentran en el receptor del factor de crecimiento de hepatocitos (Uniprot: P08581 ), Plexin-A3 [1] (Uniprot: P51805 ) y en proteínas virales.
CD100 (también llamado SEMA4D ) está asociado con la actividad de PTPasa y serina quinasa . CD100 aumenta la proliferación de células T inducida por PMA, CD3 y CD2, aumenta la adhesión de células T inducida por CD45, induce la adhesión homotípica de células B y regula negativamente la expresión de CD23 en células B.
El dominio Sema se caracteriza por un conjunto conservado de residuos de cisteína, que forman cuatro enlaces disulfuro para estabilizar la estructura. El pliegue del dominio Sema es una variación de la topología de la hélice beta, con siete palas dispuestas radialmente alrededor de un eje central. Cada pala contiene una lámina beta antiparalela de cuatro hebras (hebras A a D). La hebra interna de cada pala (A) recubre el canal en el centro de la hélice, con las hebras B y C de la misma repetición irradiando hacia afuera, y la hebra D de la siguiente repetición formando el borde exterior de la pala. El gran tamaño del dominio Sema no se debe a un único dominio insertado, sino que resulta de la presencia de elementos estructurales secundarios adicionales insertados en la mayoría de las palas. El dominio Sema utiliza un sistema de "bucle y gancho" para cerrar el círculo entre la primera y la última pala. Las palas se construyen secuencialmente con una hebra beta N-terminal que cierra el círculo al proporcionar la hebra más externa (D) de la séptima pala (C-terminal). La hélice beta se estabiliza aún más mediante una extensión del extremo N, lo que proporciona una quinta hebra beta adicional en el borde exterior de la pala 6. [2] [3] [4]
Proteínas humanas que contienen este dominio
MET ; MST1R ; PLXNA1 ; PLXNA2 ; PLXNA3 ; PLXNA4; PLXNB1 ; PLXNB2 ; PLXNB3 ; PLXND1 ; SEMA3A ; SEMA3B ; SEMA3C ; SEMA3D; SEMA3E; SEMA3F; SEMA3G; SEMA4A; SEMA4B; SEMA4C ; SEMA4D ; SEMA4F ; SEMA4G ; SEMA5A ; SEMA5B ; SEMA6A ; SEMA6B ; SEMA6C ; SEMA6D ; SEMA7A ;
Referencias
- ^ Winberg ML, Noordermeer JN, Tamagnone L, Comoglio PM, Spriggs MK, Tessier-Lavigne M, Goodman CS (diciembre de 1998). "Plexin A es un receptor de semaforina neuronal que controla la guía axonal". Cell . 95 (7): 903–16. doi : 10.1016/S0092-8674(00)81715-8 . PMID 9875845. S2CID 14703056.
- ^ Antipenko A, Himanen JP, van Leyen K, Nardi-Dei V, Lesniak J, Barton WA, Rajashankar KR, Lu M, Hoemme C, Püschel AW, Nikolov DB (agosto de 2003). "Estructura del módulo de unión al receptor de semaforina-3A". Neurona . 39 (4): 589–98. doi : 10.1016/S0896-6273(03)00502-6 . PMID 12925274. S2CID 9782923.
- ^ Love CA, Harlos K, Mavaddat N, Davis SJ, Stuart DI, Jones EY, Esnouf RM (octubre de 2003). "La cara de unión al ligando de las semaforinas revelada por la estructura cristalina de alta resolución de SEMA4D". Nature Structural Biology . 10 (10): 843–8. doi :10.1038/nsb977. PMID 12958590. S2CID 24468463.
- ^ Stamos J, Lazarus RA, Yao X, Kirchhofer D, Wiesmann C (junio de 2004). "Estructura cristalina de la cadena beta del factor de crecimiento hepático en complejo con el dominio Sema del receptor Met". The EMBO Journal . 23 (12): 2325–35. doi :10.1038/sj.emboj.7600243. PMC 423285 . PMID 15167892.
