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La sericina es una proteína creada por Bombyx mori (gusanos de seda) en la producción de seda . [1] La seda es una fibra producida por el gusano de seda en la producción de su capullo . Consta principalmente de dos proteínas, fibroína y sericina. La seda se compone de un 70-80% de fibroína y un 20-30% de sericina; la fibroína es el centro estructural de la seda y la sericina es la goma que recubre las fibras y les permite adherirse entre sí. [2]
Estructura
La sericina está compuesta por 18 aminoácidos diferentes, de los cuales el 32% es serina . La estructura secundaria suele ser una espiral aleatoria, pero también se puede convertir fácilmente en una conformación de lámina β, mediante la absorción repetida de humedad y el estiramiento mecánico. Los enlaces de hidrógeno de la serina le dan su calidad similar a la del pegamento. Se han secuenciado los genes que codifican las proteínas de la sericina. Su parte C-terminal contiene muchas repeticiones ricas en serina. [3] [4] [5]
Mediante un examen con rayos gamma , se determinó que las fibras de sericina se componen típicamente de tres capas, todas con fibras que corren en diferentes patrones de direccionalidad. La capa más interna, típicamente está compuesta de fibras que corren longitudinalmente, la capa intermedia está compuesta de fibras con patrones direccionales de fibras cruzadas, y la capa externa consta de fibras direccionales de fibras. La estructura general también puede variar según la temperatura, mientras que cuanto más baja es la temperatura, típicamente hay más conformaciones de láminas β que espirales amorfas aleatorias. También hay tres tipos diferentes de sericina, que forman las capas que se encuentran en la parte superior de la fibroína. La sericina A, que es insoluble en agua, es la capa más externa y contiene aproximadamente un 17% de nitrógeno, junto con aminoácidos como serina, treonina , ácido aspártico y glicina . La sericina B, compone la capa intermedia y es casi la misma que la sericina A, pero también contiene triptófano . La sericina C es la capa más interna, la capa que se acerca y está adyacente a la fibroína. La sericina C, también insoluble en agua, se puede separar de la fibroína mediante la adición de un ácido débil y caliente . La sericina C también contiene los aminoácidos presentes en B, junto con la adición de prolina .
Aplicaciones
La sericina también se ha utilizado en medicina y cosmética . Debido a su elasticidad y resistencia a la tracción, junto con una afinidad natural por la queratina , la sericina se utiliza principalmente en medicina para suturar heridas. También tiene una resistencia natural a las infecciones y se utiliza de forma variable debido a su excelente biocompatibilidad, por lo que también se utiliza habitualmente como coagulante de heridas. [6] Cuando se utiliza en cosmética, se ha descubierto que la sericina mejora la elasticidad de la piel y varios factores antienvejecimiento, incluida una propiedad antiarrugas. Esto se hace minimizando la pérdida de agua de la piel. Para determinar esto, los científicos realizaron varios procedimientos experimentales, incluido un ensayo de hidroxiprolina , mediciones de impedancia, pérdida de agua de la epidermis y microscopía electrónica de barrido para analizar la rigidez y sequedad de la piel. La presencia de sericina aumenta la hidroxiprolina en el estrato córneo , lo que a su vez disminuye la impedancia de la piel, aumentando así la humedad de la piel. La adición de pluronic y carbopol , otros dos ingredientes que pueden incluirse en los geles de sericina, realiza la acción de reparar los factores de humedad natural (NMF), además de minimizar la pérdida de agua y, a su vez, mejorar la humedad de la piel. [2]
^ "Sericina". Enciclopedia Pathfinder de Cytokines and Cells Online . Enero de 2008. Consultado el 27 de abril de 2012 .
^ ab Padamwar MN, Pawar AP (abril de 2004). "Sericina de seda y sus aplicaciones: una revisión" (PDF) . Revista de investigación científica e industrial . 63 (4): 323–329.
^ Garel A, Delegado G, Prudhomme JC (mayo de 1997). "Estructura y organización del gen de la sericina 1 de Bombyx mori y de las sericinas 1 deducidas de la secuencia del ADNc de Ser 1B". Bioquímica de insectos y biología molecular . 27 (5): 469–77. Código Bib : 1997IBMB...27..469G. doi :10.1016/S0965-1748(97)00022-2. PMID 9219370.
^ Takasu Y, Yamada H, Tamura T, Sezutsu H, Mita K, Tsubouchi K (noviembre de 2007). "Identificación y caracterización de un nuevo gen de sericina expresado en la glándula de seda media anterior del gusano de seda Bombyx mori". Insect Biochemistry and Molecular Biology . 37 (11): 1234–40. Bibcode :2007IBMB...37.1234T. doi :10.1016/j.ibmb.2007.07.009. PMID 17916509.
^ Kludkiewicz B, Takasu Y, Fedic R, Tamura T, Sehnal F, Zurovec M (diciembre de 2009). "Estructura y expresión de la proteína adhesiva de seda Ser2 en Bombyx mori". Insect Biochemistry and Molecular Biology . 39 (12): 938–46. Bibcode :2009IBMB...39..938K. doi :10.1016/j.ibmb.2009.11.005. PMID 19995605.
^ Ersel M, Uyanikgil Y, Karbek Akarca F, Ozcete E, Altunci YA, Karabey F, Cavusoglu T, Meral A, Yigitturk G, Oyku Cetin E (abril de 2016). "Efectos de la sericina de seda en la cicatrización de heridas por incisión en un modelo de rata de cicatrización de heridas por colgajo de piel dorsal". Medical Science Monitor . 22 : 1064–78. doi :10.12659/msm.897981. PMC 4822939 . PMID 27032876.
