Parvalbúmina
Proteína fijadora de calcio de bajo peso molecular
PVALB
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APBúsqueda de ortólogos: PDBe RCSB
Identificadores
AliasPVALB , D22S749, parvalbúmina
Identificaciones externasOMIM : 168890; MGI : 97821; HomoloGene : 2137; Tarjetas genéticas : PVALB; OMA :PVALB - ortólogos
Ortólogos
EspeciesHumanoRatón
Entre

5816

19293

Conjunto

ENSG00000274665
ENSG00000100362

ENSMUSG00000005716

Protección unificada

P20472

P32848

RefSeq (ARNm)

Número de serie 002854 Número de
serie 001315532

Número de serie 013645 Número de
serie 001330686

RefSeq (proteína)

NP_001302461
NP_002845
NP_001302461.1
NP_002845.1

NP_001317615
NP_038673

Ubicación (UCSC)Crónicas 22:36.8 – 36.82 MbCrónica 15: 78.08 – 78.09 Mb
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Parvalbúmina
Identificadores
Símbolo?
InterprofesionalIPR008080

La parvalbúmina ( PV ) es una proteína que se une al calcio y tiene un peso molecular bajo (normalmente de 9 a 11 kDa ). En los seres humanos, está codificada por el gen PVALB . Es un miembro de la familia de las albúminas ; recibe su nombre por su tamaño ( parv- , del latín parvus , que significa "pequeño") y su capacidad para coagular.

Tiene tres motivos de mano EF y está estructuralmente relacionada con la calmodulina y la troponina C. La parvalbúmina se encuentra en los músculos de contracción rápida, donde sus niveles son más altos, así como en el cerebro y algunos tejidos endocrinos.

La parvalbúmina es una proteína pequeña y estable que contiene sitios de unión al calcio de tipo EF-hand. Participa en la señalización del calcio . Normalmente, esta proteína se divide en tres dominios, los dominios AB, CD y EF, cada uno de los cuales contiene individualmente un motivo hélice-bucle-hélice. [5] El dominio AB alberga una deleción de dos aminoácidos en la región del bucle, mientras que los dominios CD y EF contienen el extremo N-terminal y el extremo C-terminal, respectivamente. [5]

Las proteínas que se unen al calcio, como la parvalbúmina, desempeñan un papel en muchos procesos fisiológicos, a saber, la regulación del ciclo celular, la producción de segundos mensajeros , la contracción muscular , la organización de los microtúbulos y la fototransducción . [6] Por lo tanto, las proteínas que se unen al calcio deben distinguir el calcio en presencia de altas concentraciones de otros iones metálicos. El mecanismo de la selectividad del calcio ha sido ampliamente estudiado. [6] [7]

Ubicación y función

Pvalb se expresa en el núcleo reticular del tálamo en ratones de 56 días de vida. Atlas cerebral de Allen
En el cerebelo de ratones adultos, Pvalb se expresa en las células de Purkinje y en las interneuronas de la capa molecular. Atlas cerebral de Allen

En el tejido neural

La parvalbúmina está presente en algunas interneuronas GABAérgicas del sistema nervioso, especialmente en el tálamo reticular, [8] y se expresa predominantemente en las células en forma de candelabro y en las células en cesta de la corteza. En el cerebelo , la PV se expresa en las células de Purkinje y en las interneuronas de la capa molecular. [9] En el hipocampo , las interneuronas PV+ se subdividen en células en cesta, axo-axónicas y biestratificadas, cada subtipo se dirige a distintos compartimentos de células piramidales . [10]

Las conexiones de las interneuronas PV son en su mayoría perisomáticas (alrededor del cuerpo celular de las neuronas). La mayoría de las interneuronas PV son de activación rápida . También se cree que dan lugar a ondas gamma registradas en el EEG .

Las interneuronas que expresan PV representan aproximadamente el 25% de las células GABAérgicas en el DLPFC de los primates . [11] [12] Otros marcadores de proteínas de unión al calcio son la calretinina (el subtipo más abundante en el DLPFC, alrededor del 50%) y la calbindina . Las interneuronas también se dividen en subgrupos según la expresión de neuropéptidos como la somatostatina , el neuropéptido Y y la colecistoquinina .

En el tejido muscular

Se sabe que el PV participa en la relajación de las fibras musculares de contracción rápida . [13] [14] Esta función está asociada con el papel del PV en el secuestro de calcio.

Durante la contracción muscular , el potencial de acción estimula las proteínas sensibles al voltaje en la membrana del túbulo T. Estas proteínas estimulan la apertura de los canales de Ca 2+ en el retículo sarcoplásmico , lo que lleva a la liberación de Ca 2+ en el sarcoplasma. Los iones de Ca 2+ se unen a la troponina , lo que provoca el desplazamiento de la tropomiosina , una proteína que impide que la miosina camine a lo largo de la actina . El desplazamiento de la tropomiosina expone los sitios de unión de la miosina en la actina, lo que permite la contracción muscular. [15]

De esta manera, mientras que la contracción muscular es impulsada por la liberación de Ca 2+ , la relajación muscular es impulsada por la eliminación de Ca 2+ del sarcoplasma. Junto con las bombas de Ca 2+ , la PV contribuye a la eliminación de Ca 2+ del citoplasma: la PV se une a los iones de Ca 2+ en el sarcoplasma y luego los transporta al retículo sarcoplásmico. [16]

Importancia clínica

Se encontró una disminución de la expresión de PV y GAD67 en las interneuronas GABAérgicas PV+ en la esquizofrenia . [17] [18]

Se ha identificado a la parvalbúmina como un alérgeno que causa alergia al pescado (pero no a los mariscos ). [19] [20] [21] [22] Los peces óseos manifiestan β-parvalbúmina y los peces cartilaginosos como los tiburones y las rayas manifiestan α-parvalbúmina; la alergenicidad a los peces óseos tiene una baja reactividad cruzada con los peces cartilaginosos. [20]

Historia

La proteína fue descubierta en 1965 como un componente del músculo blanco de contracción rápida del pescado. Fue descrita como una "albúmina" de bajo peso molecular. [23] Se desconoce quién acuñó el término parvalbúmina , pero la palabra ya se utilizaba en 1967. [24]

Referencias

  1. ^ abc ENSG00000100362 GRCh38: Versión 89 de Ensembl: ENSG00000274665, ENSG00000100362 – Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000005716 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia PubMed de ratón:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU . .
  5. ^ ab Cates MS, Teodoro ML, Phillips GN (marzo de 2002). "Mecanismos moleculares de la unión del calcio y el magnesio a la parvalbúmina". Biophysical Journal . 82 (3): 1133–46. Bibcode :2002BpJ....82.1133C. doi :10.1016/S0006-3495(02)75472-6. PMC 1301919 . PMID  11867433. 
  6. ^ ab Cates MS, Berry MB, Ho EL, Li Q, Potter JD, Phillips GN (octubre de 1999). "Afinidad y especificidad de iones metálicos en proteínas EF-hand: geometría de coordinación y plasticidad de dominios en parvalbúmina". Structure . 7 (10): 1269–78. doi : 10.1016/S0969-2126(00)80060-X . PMID  10545326.
  7. ^ Dudev T, Lim C (enero de 2014). "Competencia entre iones metálicos por sitios de unión a proteínas: determinantes de la selectividad de iones metálicos en proteínas". Chemical Reviews . 114 (1): 538–56. doi :10.1021/cr4004665. PMID  24040963.
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