VE-cadherina

Gen codificador de proteínas en la especie Homo sapiens
CDH5
Estructuras disponibles
APBúsqueda de ortólogos: PDBe RCSB
Identificadores
AliasCDH5 , 7B4, CD144, cadherina VE, cadherina 5
Identificaciones externasOMIM : 601120; MGI : 105057; HomoloGene : 1359; Tarjetas genéticas : CDH5; OMA :CDH5 - ortólogos
Ortólogos
EspeciesHumanoRatón
Entre
Conjunto
Protección unificada
RefSeq (ARNm)

NM_001114117
NM_001795

Número nuevo_009868

RefSeq (proteína)

NP_001786

NP_033998

Ubicación (UCSC)Crónicas 16: 66.37 – 66.4 MbCrónica 8: 104,83 – 104,87 Mb
Búsqueda en PubMed[3][4]
Wikidatos
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La cadherina-5 , o VE-cadherina (cadherina endotelial vascular), también conocida como CD144 ( grupo de diferenciación 144 ), es un tipo de cadherina . Está codificada por el gen humano CDH5 . [5]

Función

La cadherina VE es una cadherina clásica de la superfamilia de las cadherinas y el gen se encuentra en un grupo de seis cadherinas en una región del brazo largo del cromosoma 16 que está involucrada en eventos de pérdida de heterocigosidad en el cáncer de mama y próstata. La proteína codificada es una glicoproteína de adhesión célula-célula dependiente del calcio compuesta por cinco repeticiones de cadherina extracelular, una región transmembrana y una cola citoplasmática altamente conservada . Al funcionar como una cadherina clásica al impartir a las células la capacidad de adherirse de manera homofílica, la proteína puede desempeñar un papel importante en la biología de las células endoteliales a través del control de la cohesión y la organización de las uniones intercelulares. [6]

La integridad de las uniones intercelulares es un determinante principal de la permeabilidad del endotelio , y se cree que la unión adherente basada en VE-cadherina es particularmente importante. Se sabe que la VE-cadherina es necesaria para mantener una barrera endotelial restrictiva: los primeros estudios que utilizaron anticuerpos bloqueadores de la VE-cadherina aumentaron la permeabilidad de la monocapa en células cultivadas [7] y dieron como resultado edema intersticial y hemorragia in vivo. [8] Un estudio reciente ha demostrado que TNFAIP3 (A20, una enzima de edición dual de ubiquitina ) es esencial para la estabilidad y la expresión de la VE-cadherina. Se demostró que la función desubiquitinasa de A20 elimina las cadenas de ubiquitina de la VE-cadherina, evitando así la pérdida de la expresión de la VE-cadherina en las uniones adherentes endoteliales. [9]

La VE-cadherina es indispensable para el desarrollo vascular adecuado: se han desarrollado dos modelos de ratones transgénicos con deficiencia de VE-cadherina, ambos con letales embriones debido a defectos vasculares. [10] [11] Estudios posteriores que utilizaron uno de estos modelos revelaron que, aunque se producía vasculogénesis , los vasos nacientes colapsaban o se desarmaban en ausencia de VE-cadherina. [12] Por lo tanto, se concluyó que la VE-cadherina sirve para mantener los vasos recién formados.

Interacciones

Se ha demostrado que la VE-cadherina interactúa con:

Como biomarcador

La VE-cadherina puede servir como biomarcador de exposición a la radiación . [20]

Véase también

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000179776 – Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000031871 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia de PubMed sobre ratón". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
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  15. ^ Nawroth R, Poell G, Ranft A, Kloep S, Samulowitz U, Fachinger G, Golding M, Shima DT, Deutsch U, Vestweber D (septiembre de 2002). "Los ectodominios VE-PTP y VE-cadherina interactúan para facilitar la regulación de la fosforilación y los contactos celulares". EMBO J . 21 (18): 4885–95. doi :10.1093/emboj/cdf497. PMC 126293 . PMID  12234928. 
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Lectura adicional

  • Lampugnani MG, Resnati M, Raiteri M, Pigott R, Pisacane A, Houen G, Ruco LP, Dejana E (1992). "Una nueva proteína de membrana específica del endotelio es un marcador de los contactos entre células". J. Biol celular . 118 (6): 1511–22. doi :10.1083/jcb.118.6.1511. PMC  2289607 . PMID  1522121.
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  • Breviario F, Caveda L, Corada M, Martin-Padura I, Navarro P, Golay J, Introna M, Gulino D, Lampugnani MG, Dejana E (1995). "Propiedades funcionales de la cadherina endotelial vascular humana (7B4/cadherina-5), una cadherina específica del endotelio". Arterioscler. Thromb. Vasc. Biol . 15 (8): 1229–39. doi :10.1161/01.ATV.15.8.1229. PMID  7627717.
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  • Carmeliet P, Lampugnani MG, Moons L, Breviario F, Compernolle V, Bono F, Balconi G, Spagnuolo R, Oosthuyse B, Dewerchin M, Zanetti A, Angellilo A, Mattot V, Nuyens D, Lutgens E, Clotman F, de Ruiter MC, Gitenberger-de Groot A, Poelmann R, Lupu F, Herbert JM, Collen D, Dejana E (1999). "La deficiencia dirigida o el truncamiento citosólico del gen VE-cadherina en ratones perjudica la angiogénesis y la supervivencia endotelial mediada por VEGF". Celúla . 98 (2): 147–57. doi : 10.1016/S0092-8674(00)81010-7 . Número de modelo: PMID  10428027. Número de modelo: S2CID  2668221.
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  • Lampugnani MG, Zanetti A, Breviario F, Balconi G, Orsenigo F, Corada M, Spagnuolo R, Betson M, Braga V, Dejana E (2002). "VE-cadherina regula la actina endotelial activando Rac y aumentando la asociación de membrana de Tiam". Mol. Biol. Celúla . 13 (4): 1175–89. doi :10.1091/mbc.01-07-0368. PMC  102260 . PMID  11950930.
  • Vincent PA, Xiao K, Buckley KM, Kowalczyk AP (2004). "VE-cadherina: adhesión a distancia". Am J Physiol Cell Physiol . 286 (5): C987–97. doi :10.1152/ajpcell.00522.2003. PMID  15075197.

Este artículo incorpora texto de la Biblioteca Nacional de Medicina de los Estados Unidos , que se encuentra en el dominio público .

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