Dipeptidasa D-Ala-D-Ala
| Dipeptidasa D-Ala-D-Ala | |||||||||
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| Identificadores | |||||||||
| N.º CE | 3.4.13.22 | ||||||||
| Bases de datos | |||||||||
| IntEnz | Vista de IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Entrada de BRENDA | ||||||||
| Expasí | Vista de NiceZyme | ||||||||
| BARRIL | Entrada de KEGG | ||||||||
| MetaCiclo | vía metabólica | ||||||||
| PRIAMO | perfil | ||||||||
| Estructuras del PDB | RCSB AP APBE APSUMA | ||||||||
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La dipeptidasa D-Ala-D-Ala ( EC 3.4.13.22, D-alanil-D-alanina dipeptidasa , vanX D-Ala-D-Ala dipeptidasa , VanX ) es una enzima . [1] [2] [3] [4] [5] [6] Esta enzima cataliza la siguiente reacción química
- D-Ala-D-Ala + H2O 2 D-Ala
Esta enzima depende de Zn 2+ .
Referencias
- ^ Reynolds PE, Depardieu F, Dutka-Malen S, Arthur M, Courvalin P (septiembre de 1994). "La resistencia a los glicopéptidos mediada por el transposón enterocócico Tn1546 requiere la producción de VanX para la hidrólisis de D-alanil-D-alanina". Microbiología molecular . 13 (6): 1065–70. doi :10.1111/j.1365-2958.1994.tb00497.x. PMID 7854121.
- ^ Wu Z, Wright GD, Walsh CT (febrero de 1995). "Sobreexpresión, purificación y caracterización de VanX, una D-, D-dipeptidasa que es esencial para la resistencia a la vancomicina en Enterococcus faecium BM4147". Bioquímica . 34 (8): 2455–63. doi :10.1021/bi00008a008. PMID 7873524.
- ^ McCafferty DG, Lessard IA, Walsh CT (agosto de 1997). "Análisis mutacional de posibles residuos de unión al cinc en el sitio activo de la dipeptidasa VanX D-Ala-D-Ala de enterococos". Biochemistry . 36 (34): 10498–505. doi :10.1021/bi970543u. PMID 9265630.
- ^ Bussiere DE, Pratt SD, Katz L, Severin JM, Holzman T, Park CH (julio de 1998). "La estructura de VanX revela una nueva amino-dipeptidasa implicada en la mediación de la resistencia a la vancomicina basada en transposones". Molecular Cell . 2 (1): 75–84. doi : 10.1016/s1097-2765(00)80115-x . PMID 9702193.
- ^ Tan AL, Loke P, Sim TS (2002). "Clonación molecular y caracterización funcional de VanX, una dipeptidasa D-alanil-D-alanina de Streptomyces coelicolor A3(2)". Investigación en microbiología . 153 (1): 27–32. doi : 10.1016/s0923-2508(01)01282-7 . PMID 11881895.
- ^ Matthews ML, Periyannan G, Hajdin C, Sidgel TK, Bennett B, Crowder MW (octubre de 2006). "Investigación del mecanismo de reacción de la dipeptidasa D-ala-D-ala, VanX, mediante estudios de EPR de extinción por congelación rápida y cinética de flujo detenido en la enzima Co(II)-sustituida". Journal of the American Chemical Society . 128 (40): 13050–1. doi :10.1021/ja0627343. PMC 2547881 . PMID 17017774.
Enlaces externos
- D-Ala-D-Ala+dipeptidasa en los encabezados de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.
